Cтраница 1
Белковые соединения ( ряд оиигонеитидоп) способны управлять эмо - - цияш на молекулярном уровне. Так, у голодного животного при введении-соответствующего вещества исчезает чувство голода. [1]
Образование белковых соединений из аммиака и органических кислот протекает с различной интенсивностью в разных частях и органах растений. [2]
Среди белковых соединений, применяемых в косметике, наибольшее распространение получили гидролиэаты кожи животных и желатин, коллаген и кератин, метионин, глутаминовая кислота. [3]
Окисление белковых соединений происходит до конца с образованием аммиака, диоксида углерода, воды. Если в белках содержится сера, то в качестве промежуточных соединений образуются еще меркаптаны ( тиоспирты), а при полном распаде образуется сероводород. [4]
К белковым соединениям относится большинство физиологически активных веществ, таких, как ферменты ( энзимы) гормоны, антитела ( защитные белки), пигменты, токсины и многие другие. [5]
Ферменты - высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Молекула фермента в своем составе имеет чередующиеся полярные группы СООН, NH2, NH, ОН, SH и другие, а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обуславливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается, свертывается в рыхлые клубки. [6]
При компостировании сложные белковые соединения легко разлагаются и переходят в более простые соединения - сначала аминокислоты, конечная фаза расщепления которых сопровождается выделением аммиака. Аммиак окисляется сначала в азотистую, а затем в азотную кислоту. Процесс этот называется нитрификацией, так как его вызывают особые нитрифицирующие микроорганизмы. [7]
Ферменты - высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Молекула фермента в своем составе имеет чередующиеся полярные группы СООН, МШ, NH, ОН, SH и другие, а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обуславливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается, свертывается в рыхлые клубки. [8]
У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определенного строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырех субъединиц, окружающих гем ( простетическую железосодержащую группу - железопорфирин); между субъединицами нет кова-лентной связи, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [9]
Одним из интересных белковых соединений является инсулин, гормон поджелудочной железы, содействующий метаболизму углеводов в организме. Определено, что молекулярный вес инсулина выражается величиной 35 100 3 3 % [107, 108], и молекула инсулина, согласно теории Бергмана, построена из 288 аминокислотных единиц. [10]
Органические материалы, содержащие белковые соединения, под влиянием бактерий разлагаются на более простые соединения. [11]
Если определяют азот белкового соединения, то обычно считают, что количество белка в 6 3 раза больше чем азота. [12]
Изложенные сведения об аминокислотных и белковых соединениях алкалоидов и некоторых родственных алкалоидам веществ показывают, что эта область исследована мало. Приведенные примеры свидетельствуют о возможности получения соединений такого типа с интересной биологической активностью, а также о приоритете и существенном месте нашего исследования в этой области. [13]
В ряде случаев установлены белковые соединения, играющие роль переносчиков молекул через мембраны. Так, при исследовании транспорта молочного сахара ( лактозы) через цитоплазма-тическую мамбрану бактерии E-coli Моно, Коен и Рикенберг в Пастеровском институте ( Париж) установили, что носителем лактозы является гидрофобный белок, находящийся внутри мембраны, и что процесс транспорта напоминает каталитическую реакцию, инициируемую ферментом. Они показали, что система активного транспорта в мембране этой бактерии приводит к 500-кратному повышению концентрации лактозы внутри клетки по сравнению с концентрацией вне ее. [14]
Азотсодержащие вещества состоят из белковых соединений, а также из солей азотной и азотистой кислот. [15]