Фенолоксидаза

Cтраница 1

Фенолоксидаза, или полифенолоксидаза - фермент, широко распространенный в составе растительных клеток, но находящийся также в отдельных тканях и органах животных. [1]

Тирозиназа ( фенолоксидаза широко распространена в растениях. Она играет большую роль в пк щевых производствах, катализируя образование темноокрашег ных продуктов, называемых меланинами. Весьма активная тирозиназ содержится в некоторых партиях пшеничной муки, в ржаной муке в грибах и других растительных продуктах. Темный цвет ржаного хл ба, надо полагать, частично объясняется окислительным действие тирозиназы. Потемнение некоторых сортов макарон при их сушк связано с наличием в муке этого фермента. Тирозиназа по своей xi мической природе является белком, содержащим от 0 2 до 0 3 % мед. Метод определения активности тирозиназы основан на окислении тк розина. [2]

Энзимы р-глюкозидаза, фенолоксидаза и пероксидаза принимали участие в процессе лигнификации, но в тканях молодых побегов бамбука лигнификация не обнаруживалась. Хигучи с сотрудниками [105, 118] показали, что это объясняется присутствием системы аскорбиновая кислота - глютатион. [3]

Согласно Фареусу [31], фенолоксидаза, продуцируемая лиг-нинразрушающими грибками, идентична лакказе. [4]

Двуокись серы добавляют в сусло для подавления активности фенолоксидазы ( фермента ягод винограда), ограничения роста природных дрожжей и для подавления деятельности присутствующих в винограде бактерий еще до начала брожения. При типичном для сока значении рН такого количества бывает достаточно, но для пораженных плесенью соков или для сусла, начинающего сбраживаться спонтанно, - мало. Содержание растворенного кислорода, усваиваемого вносимыми дрожжами, обусловлено активностью оксидазы. При значениях рН, типичных для сока, роль свободного SO2 заключается скорее в подавлении ферментов, чем в связывании кислорода в ходе химической реакции. Это объясняется тем, что скорость усвоения кислорода этим ферментом обычно в тысячи раз больше, чем ионами SO2, содержание которых при добавлении в сусло обычного количества сульфита ничтожно мало. [5]

Существуют различные способы предотвращения нежелательных процессов, катализируемых фенолоксидазами. Различают две группы их: физические и химические. Первые включают: а) полное удаление кислорода из системы; б) инактивирование ферментов нагреванием или подкислением среды. Нагревание осуществляют кратковременным погружением в кипяток ( перед сушкой) или обработкой паром в специальной камере. [6]

Дегидрирующий энзим сосны и других растений также является фенолоксидазой. Наряду с ним в сосновой древесине содержится в небольших количествах пероксидаза, при помощи которой также можно получить искусственный лигнин через те же самые промежуточные ступени. [7]

Позднее Хигучи [104] исследовал специфичность и скорость окисления 32 фенолов фенолоксидазой Psalliota campestris, лакказой японского лака и тирозиназой картофеля. [8]

Таким образом, пероксидазами окисляются главным образом те же субстраты, что и фенолоксидазами, с той лишь разницей, что здесь необходимо участие перекиси водорода в качестве акцептора водорода. По этой причине при всех пробах на перо-ксидазную активность необходима предварительная проба на оксидазный эффект, так как очень часто один и тот же реагент служит как для открытия фенолоксидаз, так и для открытия пероксидаз. Кроме перекиси водорода в качестве акцепторов водорода пероксидазами могут быть использованы и некоторые органические пероксиды. [9]

Однако эвгенол мог превращаться какой-либо биохимической реакцией в соединение типа кониферилового спирта, которое затем ( в силу энзиматической реакции фенолоксидазы или пероксидазы) превращалось в лигнин. Ранее уже упоминалось, что эвгенол самоокисляется с образованием кониферилового альдегида. [10]

Хигучи и Ито [ ПО ] аэрировали 1 г кониферилового спирта в 2 5 л буферного фосфатного раствора с рН 6 8 в присутствии грибной фенолоксидазы, сумаховой лакказы из японского лака и пероксидазы из редьки. В последнем случае было прибавлено 10 мл 0 5 % - ной перекиси водорода, а спустя 24 ч еще 10 мл раствора энзима и 10 мл перекиси водорода. В каждом случае было получено, примерно 0 5 г светло-коричневого осадка, содержавшего 16 6, 16 7 и 16 4 % метоксилов соответственно и дававших интенсивную цветную реакцию с флороглюцином - соляной кислотой. [11]

Кривая потенциальной энергии для экзотермической реакции ( некатализируемой. [12]

Данные, приведенные на рис. 6.15, довольно интересны в том отношении, что вычисленная из них величина Еа ( 3000 кал / моль) слишком низка для обычных значений энергии активации, но она, по-видимому, характерна для реакций, катализируемых фенолоксидазами. [13]

Применяя респирометр Варбурга, Хигучи [107, 108] испытал большое число ароматических соединений, более или менее близких структурным звеньям лигнина. Эти исследования были предприняты с целью дальнейшего изучения действия грибной фенолоксидазы, лакказы из японского лака и тирозиназы из картофеля, которые могут играть роль в биосинтезе лигнина, и влияния окиси углерода на грибную фенолоксидазу. [14]

Хиноны легко взаимодействуют с аминокислотами. Так, еще в 1927 г. Опарин показал способность системы хлорогеновая кислота - фенолоксидаза дезаминировать аминокислоты. Способность хи-нона реагировать с сульфгидрильными амино - и иминогруппами является причиной связывания хинонов с белками. Именно эта способность хинонов может явиться причиной изменения активности ферментов. Так, Вильяме ( Williams, 1960), а затем Салькова и Платонова ( 1968) показали, что в процессе ферментативного окисления фенолов наибольшее снижение активности полигалактуро-назы вызывали первичные продукты окисления фенолов. [15]

Страницы: 1 2