Фенольная группа - тирозин - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Мы не левые и не правые, потому что мы валенки Законы Мерфи (еще...)

Фенольная группа - тирозин

Cтраница 1


Фенольная группа тирозина и его производных дает с реактивом Миллона ярко-оранжевую окраску.  [1]

Она соединяется также с фенольной группой тирозина - аминокислоты, входящей в состав большинства белков. Допустим, что мы присоединили ди-азотированную метаниловую кислоту ( наш гаптен) к белкам лошадиной сыворотки. Если мы обозначим белки лошадиной сыворотки Л, а диазотированную метаниловую кислоту - М, то полученный азобелок можно обозначить как ЛМ.  [2]

Взаимодействуют с активными красителями и фенольные группы I тирозина. С помощью модельных реакций удалось установить, что в процессе крашения участвуют SH -, фенольные ОН - и МН-груп-пы, а гидроксильная группа серина с красителями не реагирует. Остерло [104] с помощью 10 % - х выкрасок шерсти Ремалановым ярко-синим R установил, что в реакцию с красителем вступают концевая аминокислота аланин, аминогруппы аспарагиновой и глутаминовой кислот, глицина и серина, а внутренние аминокислоты цистеин, лизин и тирозин реагируют только в функциональных боковых цепях.  [3]

Реакция связана с наличием в белке фенольной группы тирозина.  [4]

Известно, что дипольный момент амидной группы составляет 3 7 D [6, 7], дипольные моменты эфирных групп в аспар-тате и глутамате 1 7 D, дипольный момент фенольной группы тирозина - 1 5 D.  [5]

Концевой лизин дает а е-бис-динитрофенилыюе производное; лизин, расположенный в середине цепи или на С-конце, дает е-моноди-нитрофенильное производное. Фенольная группа тирозина и имино-группа гистидина также реагируют с динитрофторбензолом, но образующиеся производные расщепляются в условиях кислотного гидролиза пептидной связи. Для определения последовательности аминокислот белок подвергают частичному гидролизу и определяют строение образовавшихся ди - и трипептидов анализом концевых групп. Если в гид-ролизате охарактеризованы все возможные дипептиды, то последовательность аминокислот в белке может быть однозначно определена без дальнейшего анализа концевых групп.  [6]

При конформационном переходе ионизуемые группы оказываются окруженными водой и их рК принимает стандартное значение. Так, например, в молекуле рибонуклеазы из шести фенольных групп тирозина три группы обратимо титруются со значением рК - 10, характерным для свободных групп, а три, заэкранированные в гидрофобной области, не титруются вплоть до значений рН - 12, когда происходит денатурация рибонуклеазы, приводящая к разрушению гидрофобной области.  [7]

При конформационном переходе ионизуемые группы оказываются окруженными водой и их рК принимает стандартное значение. Так, например, в молекуле рибонуклеазы из шести фенольных групп тирозина три группы обратимо титруются со значением рК - - 10, характерным для свободных групп, а три, заэкранированные в гидрофобной области, не титруются вплоть до значений рН - 12, когда происходит денатурация рибонуклеазы, приводящая к разрушению гидрофобной области.  [8]

Такое поведение характерно для имидазолыгой или аминогруппы, но не для тирозинового или серинового гндроксила. Величина ДЯг - для имид-азольной группы гистидина в белках равна 6 9 - 7 5 ккал / моль, а для фенольной группы тирозина - 6 0 ккал / моль. Естественно, необходимо учитывать то обстоятельство, что, если механизм реакции включает предравновесные стадии или конформацион-ные превращения, предшествующие лимитирующей стадии, то величина ДЯкаж не обязательно должна быть идентичной ДЯ. Важная роль нмидазольной группы в механизме действия химотрипсина подтверждается также различными вариантами химической модификации фермента. Вейл [75 - 78] показал, что фотоокисление химотрипснна в присутствии метиленового синего приводит к постепенной потере пептпдазной и эстсразной активности, которая полностью исчезает, когда 1 моль химотрипспна связывает 4 моля кислорода. На этой стадии окисления разрушается одна имидазольная группа ( из двух) и примерно три 3-индольные группы ( из семи); не происходит разрушения никаких других аминокислотных функциональных групп.  [9]

Концевой лизин дает а. С-конце, дает е-моноди-нитрофенильное производное. Фенольная группа тирозина и имино-группа гистидина также реагируют с динитрофторбензолом, но образующиеся производные расщепляются в условиях кислотного гидролиза пептидной связи. Для определения последовательности аминокислот белок подвергают частичному гидролизу и определяют строение образовавшихся ди - и трипептидов анализом концевых групп. Если в гид-ролизате охарактеризованы все возможные дипептиды, то последовательность аминокислот в белке может быть однозначно определена без дальнейшего анализа концевых групп.  [10]

Спектрофотометрический метод особенно ценен в тех случаях, когда необходимо различить присутствующие в растворе группы с очень близкими значениями константы диссоциации, причем только диссоциация групп одного определенного типа приводит к изменению спектра поглощения. Этим методом удалось различить диссоциацию аммонийной и сульфгидрильной групп ( в цистеине): обе они диссоциируют при одинаковых значениях рН, но только диссоциация SH-групп влечет за собой изменение поглощения. Аналогичным образом можно отличить диссоциацию аммонийной группы от диссоциации в фенольной группе тирозина и найти каждую из констант, используя тот факт, что к заметному изменению поглощения приводит только диссоциация в фенольной группе. Позднее мы увидим, как с помощью этого метода удается проследить за ионизацией определенных групп в белках, несмотря на то что при тех же значениях рН ионизируются также и другие группы.  [11]

Реакция Миллона открывает в белке циклическую аминокислоту тирозин. При добавлении к раствору белка реактива Миллона, состоящего из смеси азотно - и азотистокислых солей закиси и окиси ртути, растворенных в концентрированной азотной кислоте, образуется белый осадок ( действие соли тяжелого металла), окрашивающийся при нагревании в красный цвет. Реактив Миллона дает окрашивание почти со всеми фенолами, причем у белков реакция обусловлена присутствием в них фенольной группы тирозина. Белки, не содержащие тирозина, этой реакции не дают. Следует избегать прибавления избытка реактива Миллона, поскольку он содержит азотную кислоту, которая при взаимодействии с белком может дать желтое окрашивание ( ксантопротеиновую реакцию), маскирующее реакцию Миллона.  [12]

Соответствующее фторпроизводное, рекомендованное Сангером [132, 133], реагирует с аминокислотами в растворе бикарбоната при комнатной температуре и потому практически более удобно, Все N-динитрофенильные производные аминокислот окрашены в желтый цвет, что облегчает их идентификацию на хромато-граммах. Некоторые аминокислоты реагируют более чем с одним молем реагента; так, в реакцию с 1-фтор - 2 4-динитробензолом вступают как а -, так и со-аминогруппы лизина и орнитина, имино-азот гистидина, фенольная группа тирозина и сульфгидрильная группа цистеина. Поэтому перечисленные аминокислоты образуют бис-динитрофенильные производные.  [13]

Основой молекулярной структуры всех белков являются полипептидные цепи, в которых oc - аминогруппы и ос-карбоксильные группы различных аминокислот соединены пептидными связями. Поэтому все - карбоксильные и а-аминогруппы, за исключением концевых групп, не могут ионизироваться при обычных условиях, и их нельзя рассматривать как кислотные или основные группы. Ионизируемые группы белков содержатся преимущественно в боковых цепях остатков трехвалентных аминокислот; к дим относятся р - и у-карбоксильные группы глютаминовой и аспарагиновой кислот, не связанные в амидах, имидозольная группа гистидина, е-аминогруппа лизина, гуанидиновая группа аргинина, фенольная группа тирозина и сульфгидрильная группа цистеина. Эти ионогенные группы боковых цепей и представляют собой главную причину появления электрического заряда на поверхности белковой молекулы. Подчеркнем, что под изо-электрической точкой белковой молекулы обычно понимают то значение рН, при котором ее средний свободный ( эффективный) заряд равен нулю.  [14]

На практике, однако, часто бывает очень трудно разделить эти три эффекта, и приходится прибегать к данным о теплоте реакции, энтропии и изменении свободной энергии. Если экспериментальная кривая титрования отличается от кривой, построенной в соответствии с уравнением ( V. Эти два случая особенно трудно различимы, так как они часто дают эффект одного знака. Ионизация кислотной группы, находящейся в гидрофобном ядре молекулы, будет протекать при более высоких значениях рН, чем обычно, как из-за пониженного значения диэлектрической проницаемости, так и вследствие образования водородных связей. Аномальную ионизацию белков чаще всего объясняют образованием водородных связей. В последнее время усиленно подчеркивается влияние неполярного гидрофобного ядра. Аномальные кривые часто наблюдаются при титровании кар-боновых групп кислот или фенольной группы тирозина - как раз тех групп, которые, как уже было показано, наиболее чувствительны к понижению диэлектрической проницаемости окружающей среды. Если аномальную ионизацию аммонийных групп не удается объяснить наличием заряда молекулы, то весьма вероятно, что она вызывается образованием водородной связи.  [15]



Страницы:      1    2