Действие - а-амилаза
Cтраница 1
Действие а-амилазы на молекулу крахмала начинается с разрыва связей в любом месте, за исключением точек разветвления и прилегающих к ним связей, благодаря чему крупная молекула крахмала распадается на отдельные части. Крахмальный клейстер при этом быстро разжижается, а редуцирующие группы за этот короткий период почти не накапливаются. [1]
Действие а-амилазы на молекулу крахмала начинается с разрыва связей в любом месте, вследствие чего крупная молекула крахмала распадается на отдельные части. Крахмал разжижается, но сахар при этом почти е образуется. [2]
Оптимум действия а-амилазы печени лежит при рН 6 8 - 7; при кислых значениях рН активность ее заметно снижается. При действии на гликоген а-амилазы образуются низкомолекулярные декстрины, дающие отрицательную реакцию с иодом, мальтотриоза и мальтоза. При действии у-амилазы на гликоген образуется только один низкомолекулярный продукт реакции - глюкоза. Вторым продуктом реакции, как упоминалось, является высокомолекулярный у-декстрин, окрашиваемый иодом в желто-коричневый цвет. [3]
 |
Схема расщепления высших полиоз ( линейных и разветвленных сс-амилазой и 3-амилазой. А И Б - действие. - амилазы. В и Г - действие - амилазы. [4] |
Под действием а-амилазы молекула полиозы сначала очень быстро расщепляется на сравнительно высокомолекулярные декстрины, которые далее расщепляются до мальтозы. Небольшие количества мальтозы образуются наряду с декстринами уже с самого начала расщепления. [5]
 |
Схема расщепления высших полиоз а-амилазой и р-амилазой. [6] |
Под действием а-амилазы молекула полиозы сначала очень быстро расщепляется на сравнительно высокомолекулярные декстрины, которые далее расщепляются ею до мальтозы. Небольшие количества мальтозы образуются наряду с декстринами уже с самого начала расщепления. [7]
Наиболее вероятный механизм действия а-амилазы - двойное замещение, сущность которого заключается в разрыве глюкозидной связи в результате про-тоннрования кислородного мостика NH-группой имидазола. В образующемся при этом фермент-субстратном комплексе субстрат связан ковалентной связью с карбоксильной группой фермента. На этой стадии реакции происходит иервое Валь-деновское обращение. [8]
А и Б - действие а-амилазы на линейную и разветвленную цепи полиоз; В и Г - действие р-амилазы на линейную и разветвленную цепи полиоз. [9]
Это объясняется тем, что действие а-амилазы прекращается, когда она встречает препятствия в виде 1 - 6 а-связей. Поэтому при отсутствии декстриназы остается большее количество неосахаренных декстринов. [10]
Микроорганизм Bacillus macerans содержит фермент, обладающий одновременно действием а-амилазы и необычным свойством синтезировать циклические декстрины в результате образования а-гликозидной связи между восстанавливающим концом и гидроксилом положения 4 невосстанавливающего конца. При этом образуются три циклических декстрина a. Так как циклические декстрины не обладают невосстанавливающими концами, они не подвергаются атаке ( 3-амилазой. Однако они гидролизуются ( 3-амилазой в присутствии фермента из Bacillus macerans, откуда следует, что этот фермент обладает обратимым действием. [11]
Значительно сложнее картина ферментативного расщепления гликогена и крахмала под действием а-амилазы - фермента, имеющего универсальное распространение. Этот фермент расщепляет только 1 4-связи; однако, благодаря эндо-действию, он способен обходить места разветвлений и в отличие от фосфорилазы и ( 3-амилазы полностью расщеплять гликоген и крахмал до низкомолекулярных соединений. Основные продукты реакции - мальтоза, мальтотриоза, глюкоза и низкомолекулярные предельные а-декстрины, образующиеся из участков молекулы исходного полисахарида, содержащих связи между цепями. При действии а-амилазы на разветвленный полисахарид четко наблюдаются две стадии ферментативной реакции. Затем значительно медленнее происходит гидролиз линейных декстринов, причем скорость гидролиза замедляется по мере уменьшения молекулярного веса декстрина; гидролиз мальтотриозы до мальтозы и глюкозы протекает чрезвычайно медленно. [12]
Отсюда был сделан вывод о наличии множественной атаки при действии а-амилазы, причем множественной атаке, по расчетам авторов работы [17], подвергаются 27 % молекул субстрата, вступающих в реакцию. Ясно, что вывод основан на непроверенных ( и, видимо, неверных) допущениях и не является корректным. [13]
Количество гидролизованного субстрата устанавливают по изменению йодной окраски крахмала при действии а-амилазы; интенсивность окрашивания измеряют на фотоэлектроколориметре. [14]
Ко-личество гидролизованного субстрата устанавливают по изменению йодной окраски крахмала при действии а-амилазы; интенсивность окрашивания измеряют на фотоэлектроколориметре. [15]
Страницы: 1 2