Cтраница 1
Заряд белков обусловлен в первую очередь остатками аспартата и глутамата, имеющими при нейтральном и щелочных значениях рН отрицательный заряд, и остатками лизина и аргинина, имеющими при слабоосновных и тем более при нейтральном и кислых рН положительный заряд. По мере повышения рН заряд белков проходит от положительных к отрицательным значениям и в изоэлектри-ческой точке ( см. § 3.1) оказывается равным нулю. Вблизи этой области белок оказывается лишенным ионной атмосферы и его молекулы могут беспрепятственно сближаться до радиуса действия ван-дер-ваальсова притяжения. В ряде случаев это приводит к выпадению белка в осадок. Такой способ выделения белков из раствора называют изоэлектрическим осаждением. [1]
При сравнении заряда белка, найденного из электрофореза, с данными, полученными титрованием, следует иметь в виду, что первый метод в принципе должен давать полный заряд частицы, а второй - только заряд, связанный с присоединением и диссоциацией протонов. Между тем функциональные группы белка могут связывать и другие ионы электролитов как положительные, так и отрицательные. Кроме того, величина заряда влияет на подвижность макромолекулы не только непосредственно, но и косвенно, влияя на ее размеры. [2]
При сравнении заряда белка, найденного из электрофореза, с данными, полученными титрованием, следует иметь в виду, что первый метод в принципе. Между тем функциональные группы белка могут связывать и другие ионы электролитов как положительные, так и отрицательные. Кроме того, величина заряда влияет на подвижность макромолекулы не только непосредственно, но и косвенно, влияя на ее размеры. [3]
От чего зависит заряд белка в водном растворе. [4]
Изоэлектрические точки некоторых белков. [5] |
Таким образом, заряд белка зависит от реакции среды, а также от соотношения количества его карбоксильных и аминных группировок. [6]
Таким образом, заряд белка зависит от соотношения в его молекулах карбоксильных и аминных групп и от рН среды. Значение рН раствора белка, при котором белок становится электронейтральным, называется изоэлектрической точкой данного белка. Каждый белок имеет свое значение рН, при котором он находится в изоэлектрическом состоянии. [7]
Таким образом, заряд белка зависит от реакции среды, а также от соотношения количества его карбоксильных и аминных групп и их степеней диссоциации. [8]
В зависимости от заряда разделяемых белков используют подходящую ионообменную смолу, с функциональными группами которой обменивается и задерживается на колонке часть белков, в то время как другие белки беспрепятственно элюируются с колонки. Осажденные на колонке белки снимают с колонки, применяя более концентрированные солевые растворы или изменяя рН элюента. [9]
Следовательно, происходит изменение заряда белка. [10]
Удобным и точным методом определения заряда белка является потенциометрическое титрование, в котором заряд определяется по количеству связываемой белком сильной кислоты или щелочи. Это количество эквивалентно количеству связываемых белком ( или диссоциированных) протонов. За начало отсчета принимается так называемая изоионная точка, в которой количества связанных с молекулой и диссоциированных протонов равны. Эту точку можно определить, определив рН раствора белка, диализованного против дистиллированной воды. Если рН отличается от 7 не более чем на 3 единицы, а концентрация белка достаточно высока, можно пренебречь количеством протонов и гидроксилов в растворе и считать, что белок нейтрален. [11]
Изменяя реакцию среды, можно менять заряд белка; при опред ленном рН заряд белка будет равен нулю. Такое состояние белка ( р венство кислотной и основной диссоциаций) называется изоэлектрич ской точкой, которая является константой для белка. [12]
По вопросу влияния рН среды на изменение заряда белков в растворах имеется два основных взгляда. [13]
В отличие от ранее рассмотренных нами коллоидов, заряд белков обусловливается их химической природой. Этот химизм белковых коллоидов весьма сильно сближает белки с растворами электролитов и, в частности, определяет высокую стойкость белковых золей по сравнению с многими иными типичными золями. Для последних достаточно уже незначительных добавок электролитов, чтобы вызвать коагуляцию. Для белковых золей, так же как и для некоторых других биоколлоидов ( крахмал, лецитин, гуммиарабик), этого недостаточно. [14]
Недавно мы изучили диффузию АСБК в двух системах и обнаружили начительное влияние заряда белка даже при высоких солевых кон - ( ентрациях. [15]