Cтраница 1
Трехмерный рентгеноструктурный анализ Со4 ( СО) ] 2 подтвердил [139] правильность структуры / / ( средняя длина связи Со-Со 2 49 А), а взаимоотношение / и / / было предложено [171] рассматривать на основе представления о валентной таутомерии и стерической нежесткости молекулы. [1]
Трехмерный рентгеноструктурный анализ этой молекулы подтвердил, что лиганды PF3 находятся в траке-положении относительно связи металл-металл. [2]
Произвести расшифровку такой картины было невозможно. Для получения интерпретируемых данных о строении миоглобина потребовался трехмерный рентгеноструктурный анализ; он был проведен в 1958 г. Достигнутое разрешение составляло 6 А. Для самого белка и четырех его производных, полученных в результате изоморфного замещения, были определены фазы 400 рефлексов, соответствующих межплоскостным расстояниям, превышающим 6 А. Было найдено, что области с высоким значением электронной плотности, соответствующие полипептидной цепи, образуют причудливо изогнутый толстый жгут, построенный из ряда прямолинейных участков. Благодаря высокой электронной плотности атома железа очень легко удалось установить положение тема. В результате этой работы были определены лишь общие черты строения молекулы миоглобина; более детальную картину удалось получить только после того, как был проведен Фурье-синтез с большим разрешением. [3]
Пересмотр этих данных на основании известной структуры КПА заставляет сделать вывод о том, что при спектрофотометрическом титровании ПХМБ реагировал с лигандом, связанным с цинком. Отсутствие SH-групл и высокое сродство центра присоединения цинка к Hg2 предполагает, что спектральные изменения вызываются взаимодействием ПХМБ с имидазольной и ( или) карбоксильной группой. Опыт изучения КПА должен служить указанием на то, что некоторые специфические центры связывания металла, не содержащие сульф-гидрильные группы, могут реагировать с производными ртути, вызывая спектральные изменения. Корреляции с модельными соединениями следует признать ненадежными, поскольку считается [124], что трудно подыскать модели, похожие по свойствам на ме-таллоферменты. Единственным методом строгого установления взаимодействий металл-фермент в трехмерном пространстве сейчас является трехмерный рентгеноструктурный анализ. Действительно, кристаллография представляет собой наиболее точный метод установления природы лигандов, связанных с металлом. Однако из-за трудностей в идентификации боковых цепей аминокислот [22] для полного описания центра присоединения металла необходимо знать первичную структуру белка. [4]