Cтраница 3
АМИЛАЗА из BACILLUS MEGATERI-UM, ЭКСПРЕССИРОВАППАЯ в BACILLUS SUBTILIS - а-амилаза, вырабатываемая экс-трацеллюлярно путем регулируемой ферментации штамма Bacillus subtilis Bl-109 ( ATCC 39 701), содержащего ген для а-амилазы из В. [31]
Начиная с температуры 55 С происходит заметное изменение конформации молекул а-амилазы, приводящее к инакти-вированию фермента. [32]
Отсюда был сделан вывод о наличии множественной атаки при действии а-амилазы, причем множественной атаке, по расчетам авторов работы [17], подвергаются 27 % молекул субстрата, вступающих в реакцию. Ясно, что вывод основан на непроверенных ( и, видимо, неверных) допущениях и не является корректным. [33]
Значительно сложнее картина ферментативного расщепления гликогена и крахмала под действием а-амилазы - фермента, имеющего универсальное распространение. Этот фермент расщепляет только 1 4-связи; однако, благодаря эндо-действию, он способен обходить места разветвлений и в отличие от фосфорилазы и ( 3-амилазы полностью расщеплять гликоген и крахмал до низкомолекулярных соединений. Основные продукты реакции - мальтоза, мальтотриоза, глюкоза и низкомолекулярные предельные а-декстрины, образующиеся из участков молекулы исходного полисахарида, содержащих связи между цепями. При действии а-амилазы на разветвленный полисахарид четко наблюдаются две стадии ферментативной реакции. Затем значительно медленнее происходит гидролиз линейных декстринов, причем скорость гидролиза замедляется по мере уменьшения молекулярного веса декстрина; гидролиз мальтотриозы до мальтозы и глюкозы протекает чрезвычайно медленно. [34]
Аналогично ведется расчет и с другими препаратами микроорганизмов - источниками а-амилазы. Препарат а-амилазы рекомендуется подавать в две точки технологической схемы: 0 5 ед. [35]
В бактериях и плесневых грибах отсутствует р-амилаза, но содержится активная а-амилаза, отличающаяся композицией аминокислот в белке и специфичностью действия. Так, при катализе а-амилазой плесневых грибов уже в начале гидролиза образуется большое количество глюкозы и мальтозы. Среди бактериальных амилаз имеются как сахарогенные, так и декстриногенные. [36]
Многие исследователи предполагают, что кальций стабилизирует вторичную и третичную структуру а-амилазы. Было установлено, что существует зависимость между оптимальной температурой роста бактерий и молекулярной массой выделенной из них а-амилазы. Так, а-амилаза, выделенная из Вас. [37]
Количество гидролизованного субстрата устанавливают по изменению йодной окраски крахмала при действии а-амилазы; интенсивность окрашивания измеряют на фотоэлектроколориметре. [38]
ПБ-ВНИИПрБ, применяемая в настоящее время на спиртовых заводах как продуцент а-амилазы в смеси с препаратами глюкоам-илазы, выращивается в течение 24 - 36 ч при температуре 40 С. [39]
Количество гидролизованного субстрата устанавливают по изменению йодной окраски крахмала при действии а-амилазы; интенсивность окрашивания измеряют на фотоэлектроколориметре. [40]
Ко-личество гидролизованного субстрата устанавливают по изменению йодной окраски крахмала при действии а-амилазы; интенсивность окрашивания измеряют на фотоэлектроколориметре. [41]
Валасек и Хаггинс [2411] обнаружили, что при обработке белков плазмы сырыми препаратами а-амилазы образуется пептид, обладающий гипертензивной активностью; этот пептид был назван веществом А. Позднее было показано [1077, 2411, 2412], что вещество А не образуется в присутствии ингибиторов а-амилазы. В то же время кристаллические препараты ос-амилазы, выделенные из различных источников, не всегда приводят к образованию вещества А. Эти результаты позволили предложить двухстадийный механизм процесса образования вещества А, в котором принимают участие не тодько ос-амилаза, но и протео-литические ферменты, присутствующие в качестве примесей в сырых препаратах амилазы. [42]
Еще один способ защиты растений предполагает введение в них гена, кодирующего ингибитор а-амилазы. [44]
Так, при действии на линейные х - 1 4-глюканы ( типа амилозы) а-амилаза гидролизует преимущественно пятую или шестую глюко-зидную связь, отщепляя линейные пента - или гексаозы. У ветвистых глюканов типа амилопектина-гликогена также расщепляется пятая или шестая глюкозидная связь, но отщепившийся участок может быть связан с достаточно длинной боковой цепью, в свою очередь несущей ветвления, и таким образом образуются высокомолекулярные фрагменты. [45]