Cтраница 2
Все а-аминокислоты, обнаруженные в белках, за исключением глицина, хиральны. Поскольку - терминология глубоко не проникла в биологическую химию, мы будем следовать существующему соглашению и придерживаться DL-системы, тем не менее необходимо отметить, что в общем случае ( 3) имеет 5-конфигурацию. Большинство других а-аминокислот, давно обнаруженных в природе, также имеют L-конфигурацию а-углеродного атома, однако известны многие природные а-аминокислоты D-ряда. Они встречаются в небелковых компонентах растений, грибов и микроорганизмов, необычны для животных, и никогда не встречаются в белках. Некоторые из L-аминокислот ( изолейцин треонин гидрокси-лизин, гидроксипролин), найденные в белках, имеют два хираль-ных центра. Таким образом и названы четыре стереоизомера 2-амино - З - метилвалериановой кислоты ( изолейцина) ( 4) - ( 7), причем только ( 4), абсолютная конфигурация которого установлена с помощью рентгеноструктурного анализа, найден в белках. Необходимо отметить, что эпимеризация а-аминокислоты с двумя хиральными центрами по а-углероду дает не энантиомер, а химически отличный диастереомер, и если это происходит при синтезе или гидролизе, например, изолейцинсодержащего пептида, то при последующем анализе аминокислот можно обнаружить алло-то-лейцин. Номенклатура циклически замещенных пролинов усложняется тем, что относительная стереохимия двух центров может быть определена с помощью с / гранс-обозначений, и хотя это не используется широко в случае гидроксипролина, это установленный путь называния других пролинов. Поэтому, например, ( 8) на схеме ( 3) обычно называют транс - З - метил-1 - пролином. Для ациклических небелковых а-аминокислот с двумя асимметрическими центрами обычно применяют грео / зритро-обозначения. [16]