Cтраница 1
D-фенилаланин, L-цистин, моногидрат L-аспарагина, L-acnapa - гиновую и L-глютаминовую кислоты и дикетопиперазин. Наибольшее внимание привлекал глицин, как наиболее просто устроенная аминокислота. [1]
D-Аланин, D-фенилаланин, D-фенилглицин ( R Me, PhCH2, Ph соответственно) при рН 8 5 и 80 С на 63 - 76 % изомеризуются с образованием L-антиподов. Остаток L-лейцина при этом не затрагивается. [2]
Определяли следующие D-аминокислоты: D-фенилаланин, - аланин, - валин, - метионин, - лейцин и изолейцин, которые могут вступать в реакции типа ( XI. [3]
Все 20 L-аминокислот, найденных в белках, D-арги-нин, D-фенилаланин, D-триптофан, L-тироксии, глу-татион ( восстановленный и окисленный), гексил - GSH, сульфобромофталеин - S-GSH, 5-гидрокситрип-тамин, гистамин, спермин, цестеамин, пепстатин. [4]
Одно время предполагали, что при этом заболевании может образовываться D-фенилаланин, поскольку известно, что фенилпировиноградная кислота образуется легче из D-фенилаланина, чем из его L-изомера. Поэтому предположение, что фенилпировиноградная олигофрения обусловлена рацемизацией или инверсией L-фенилаланина, было отброшено. Напротив, экспериментальное подтверждение получила гипотеза, согласно которой при этом заболевании блокировано превращение фенилаланина в тирозин. Джервис [158] отметил, что в то время, как у здоровых людей после приема фенилаланина увеличивается содержание в крови соединений, реагирующих с реактивом Миллона, у больных, страдающих фенилкетонурией, этого не наблюдается. [5]
Остатки D-аминокислот входят в состав многих природных пепти дов, прежде всего антибиотиков В частности, в грамицидин S входит D-фенилаланин, в грамицидин А - D-валин, D-лейцин, D трипто фан, в актиномнцин D D изолейцин, в полимнксин D-серин D-Пролин встречается в эргоалкалоидах. [6]
Одно время предполагали, что при этом заболевании может образовываться D-фенилаланин, поскольку известно, что фенилпировиноградная кислота образуется легче из D-фенилаланина, чем из его L-изомера. Поэтому предположение, что фенилпировиноградная олигофрения обусловлена рацемизацией или инверсией L-фенилаланина, было отброшено. Напротив, экспериментальное подтверждение получила гипотеза, согласно которой при этом заболевании блокировано превращение фенилаланина в тирозин. Джервис [158] отметил, что в то время, как у здоровых людей после приема фенилаланина увеличивается содержание в крови соединений, реагирующих с реактивом Миллона, у больных, страдающих фенилкетонурией, этого не наблюдается. [7]
Недавно Ли и Беттнер-Януш [ 1356а ] показали, что смесь, образующаяся после полного гидролиза обработанного щелочью а - МСГ, содержит 50 % о-аргинина и несколько меньшие количества D-фенилаланина, о-тирозина, о-метионина и D-ГИСТИДИНЗ; на этом основании авторы предположили, что именно рацемизация ответственна за пролонгирование действия обработанных щелочью препаратов МСГ. [8]
Изучение его химического строения, начатое А. Н. Белозерским и Т. С. Пасхиной и продолженное затем зарубежными исследователями, показало, что он представляет собой полипептид, дающий при гидролизе эквимолекулярную смесь пяти аминокислот: L-валина, L-орнитина, L-лейцина, D-фенилаланина и / - пролина. [9]
Четыре оставшихся аминокислоты включаются сходным путем тяжелым ферментом в виде сложных эфиров тиоловых киелот. Синтез начинается только в присутствии фенилаланина, связанного с легким ферментом, после чего остаток D-фенилаланина переносится от легкого к тяжелому ферменту с попутным образованием пептидной связи между фенилаланином и пролином. После того как присоединяется конечная аминокислота - лейцин, грамицидин высвобождается из комплекса с ферментом. Точный механизм циклизации по типу голова к хвосту двух пентапептидов еще не ясен. [10]
Антибиотическая активность бацитрацинов обусловлена наличием тиазолидинового кольца в молекулах антибиотиков. В структурном отношении наиболее полно изучен бацитрацин А, содержащий 10 аминокислот ( L-изолейцин, L-лейцин, D-фенилаланин, L-цистеин, L - и D-аспарагиновые кислоты, D-глутаминовую кислоту, L-гистидин, L-лизип и D-орнитин) дополнительно к остатку тиазолидина. Антибиотик губительно действует на аэробные и анаэробные грамположитель-ные микроорганизмы. [11]
В тканях высших животных D-аминокислоты не найдены; если они и присутствуют в этих тканях, то их концентрации, очевидно, невелики. Тем не менее животные способны усваивать D-изомеры некоторых аминокислот, и иногда в такой степени, что последние могут обеспечивать рост животных взамен соответствующих L-изомеров. Усвоение D-аминокислот зависит в основном от скорости их превращения в L-изомеры. Такая инверсия может осуществляться по крайней мере двумя путями: 1) окислительное превращение D-изомера в аналогичную а-кето-кислоту и последующее специфическое для L-конфигурации разминирование ( переаминирование, стр. По-видимому, наличие оксидазы D-аминокислот является необходимым, но не всегда достаточным условием использования D-аминокислот в организме животных. Как показывает табл. 15, D-фенилаланин и D-метионин усваиваются мышью, крысой и человеком. [12]