Активация - аминокислота
Cтраница 1
Активация аминокислоты с помощью ЛТР - это ная стадия, катализируемая ферментом амипоацил-т РНК-синте-тазой. [1]
Активация NHj-групиы аминокислоты или пептида путем образования производных карбаминовой или тио-карбаминовой к-ты приводит к продуктам, способным вступать при нагревании в поликонденсацию. [2]
Процесс активации аминокислот состоит из двух отдельных стадий, осуществляемых в каталитическом центре фермента. [4]
Первой стадией биосинтеза белка является активация аминокислот ( точнее - их карбоксильных групп), протекающая в два этапа. [5]
Второй этап биосинтеза белка ( рекогниция) заключается в активации аминокислот с помощью аминоацил-т РНК-синтетаз ( АРСаз) и при участии АТФ. [6]
Второе открытие было сделано Мэло-ном Хоглендом и Полом Замечником, которые обнаружили, что инкубация аминокислот с АТР и цитозольной фракцией клеток печени приводит к активации аминокислот. [8]
Немногочисленные данные, касающиеся процесса трансляции в тимоцитах в ближайшее время после облучения, свидетельствуют об уменьшении включения меченых аминокислот в тотальный и суммарный ядерный белок этих клеток через 3 ч после облучения в дозе 10 Гр. При этом наблюдается снижение активации аминокислот, однако облучение изолированных суммарных аминоацил-т РНК-син-тетаз в дозах до 50 Гр не изменяло их каталитической активности [ Smit J. A., Stocken L. [9]
С-0-связи, относятся ферменты, осуществляющие активацию аминокислот и перенос их на растворимую рибонуклеиновую к-ту. [10]
Рибонуклео-тид, который переносит соответствующую аминокислоту к рибосоме в определенный момент синтеза белка, образуя с ней эфир - так называемый комплекс аминоацил-т РНК. Роль комплекса заключается, по-видимому, в активации аминокислоты для синтеза белка. [11]
Азидный метод образования пептидной сиязи, хотя и сопровождается нек-рыми побочными процессами ( в основном подавляемыми при темп - pax от - 10 до 5 С), выгодно отличается от всех остальных методов активации карбоксильных групп практически полным отсутствием рацемизации. Прочие методы могут, однако, применяться для активации аминокислот и пептидов с N-защптой уретанового типа, а также пептидов с С-концевымп группами глицина и пролвна, устойчивого к рацемизации. [12]
Азидный метод образования пептидной связи, хотя и сопровождается нек-рыми побочными процессами ( в основном подавляемыми при темп - pax от-10 до 5 С), выгодно отличается от всех остальных методов активации карбоксильных групп практически полным отсутствием рацемизации. Прочие методы могут, однако, применяться для активации аминокислот и пептидов с N-защитой уретанового типа, а также пептидов с С-концевыми группами глицина и пролина, устойчивого к рацемизации. [13]
Подкласс 6.1. Ферменты этого подкласса катализируют образование связей С-О. Этот тип связей имеет место, например, при активации аминокислот, предшествующей процессу трансляции. [14]
В этом случае для образования гиппуровой кислоты не требуется никакого фермента и необходимая для синтеза энергия освобождается, по всей вероятности, при разрыве ангидридной связи между фосфорной и бензойной кислотами. Весьма вероятно, что описанная выше реакция является следствием активации аминокислот, происходящей при фосфори-лировании, хотя убедительных доказательств для этой теории еще не получено. [15]
Страницы: 1 2 3