Активность - амилаз - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Девушка, можно пригласить вас на ужин с завтраком? Законы Мерфи (еще...)

Активность - амилаз

Cтраница 1


Активность амилаз в разных образцах может сильно колебаться, поэтому, возможно, время гидролиза придется уменьшить или увеличить. Например, в слюне заядлых курильщиков амилазы содержится очень мало.  [1]

2 Изменение ферментативной ак - проращивании ( по Г. И. Ферт-тивности в прорастающем ячмене. ману и А. Н. Лазаревой. Вид. [2]

Понижение активности амилаз при созревании зерна объясняется связыванием их с белками. В таком, зимогенном, состоянии амилазы нерастворимы и потому неактивны. Активность их восстанавливается после воздействия протеаз, освобождающих амилазы из зимогена.  [3]

В спиртовой промышленности необх димо определять активность амилаз как одного из основных фермента катализирующих гидролитическое расщепление крахмала. Данны метод дает возможность определять совместное действие а - и р-амила: Он сводится к установлению количества крахмала, осахариваемог солодовой вытяжкой в определенных условиях. Результаты определ ния вычисляют из расчета работы в течение 1 ч ферментов, содержащю ся в 1 г солода.  [4]

Крахмал непроросших зерен при технологических процессах плохо осахаривается, составляя прямые потери, при брожении способствует развитию бактерий, вызывающих чрезмерное нарастание кислотности, отрицательно отражающейся на активности амилаз.  [5]

Красный цвет обычно служит критерием полного гидролиза кра мала. Активностью амилаз считают наименьшее количество раство амилаз, которое гидролизовало полностью 5 мл 1 % - ного раство крахмала в указанных условиях.  [6]

По специфичности и силе ингибирующего действия ингибиторы амилаз растений сильно различаются. В большинстве случаев они ин-гибируют активность амилаз животных и человека и не действуют на собственные амилазы растений. Другие ингибиторы из пшеницы специфически инактивируют а-амилазы насекомых и некоторых микроорганизмов. Ингибирование по отношению к а-амилазе человеческой селезенки выражено слабо.  [7]

Это количество меди соответствует ( табл. 6) 48 5 мг мальтозы. Подставляем полученные данные в формулу для определения активности амилаз.  [8]

В результате действия протеиназ из зимогена освобождаются амилазы, под действием пептидаз накапливаются аминокислоты, главным образом аспарагиновая и глютаминовая. Активность про-теаз ( см. рис. 49) возрастает в процессе солодоращения симбатно увеличению активности амилаз.  [9]

Для определения готовят крахмальный клейстер такой концентрации ( примерно 2 % - ный), чтобы можно было отмерять его при помощи пипетки в вискозиметр Оствальда диаметром 0 8 - 1 мм. Затем к такому же количеству клейстера приливают такой же объем, как и в контроле активной ферментной вытяжки. Разница во времени истечения смеси в рабочем и контрольном опытах при определенной принятой температуре и рН служит критерием степени активности амилаз.  [10]

Методы выделения амилаз из покоящихся и проросших семян основаны на настаивании размолотых семян с водой или слабым раствором нейтральных солей. При этом большая часть амилаз переходит в вытяжку. Очищают ферменты чаще всего высаливанием из растворов сульфатом аммония. Раздельное количественное определение активности амилаз основано на различной термолабильности а - и В-амилаз. Некоторое снижение активности а-амилазы, которое может быть в таких условиях, практического значения не имеет.  [11]



Страницы:      1