Активность - амилаз
Cтраница 1
Активность амилаз в разных образцах может сильно колебаться, поэтому, возможно, время гидролиза придется уменьшить или увеличить. Например, в слюне заядлых курильщиков амилазы содержится очень мало. [1]
 |
Изменение ферментативной ак - проращивании ( по Г. И. Ферт-тивности в прорастающем ячмене. ману и А. Н. Лазаревой. Вид. [2] |
Понижение активности амилаз при созревании зерна объясняется связыванием их с белками. В таком, зимогенном, состоянии амилазы нерастворимы и потому неактивны. Активность их восстанавливается после воздействия протеаз, освобождающих амилазы из зимогена. [3]
В спиртовой промышленности необх димо определять активность амилаз как одного из основных фермента катализирующих гидролитическое расщепление крахмала. Данны метод дает возможность определять совместное действие а - и р-амила: Он сводится к установлению количества крахмала, осахариваемог солодовой вытяжкой в определенных условиях. Результаты определ ния вычисляют из расчета работы в течение 1 ч ферментов, содержащю ся в 1 г солода. [4]
Крахмал непроросших зерен при технологических процессах плохо осахаривается, составляя прямые потери, при брожении способствует развитию бактерий, вызывающих чрезмерное нарастание кислотности, отрицательно отражающейся на активности амилаз. [5]
Красный цвет обычно служит критерием полного гидролиза кра мала. Активностью амилаз считают наименьшее количество раство амилаз, которое гидролизовало полностью 5 мл 1 % - ного раство крахмала в указанных условиях. [6]
По специфичности и силе ингибирующего действия ингибиторы амилаз растений сильно различаются. В большинстве случаев они ин-гибируют активность амилаз животных и человека и не действуют на собственные амилазы растений. Другие ингибиторы из пшеницы специфически инактивируют а-амилазы насекомых и некоторых микроорганизмов. Ингибирование по отношению к а-амилазе человеческой селезенки выражено слабо. [7]
Это количество меди соответствует ( табл. 6) 48 5 мг мальтозы. Подставляем полученные данные в формулу для определения активности амилаз. [8]
В результате действия протеиназ из зимогена освобождаются амилазы, под действием пептидаз накапливаются аминокислоты, главным образом аспарагиновая и глютаминовая. Активность про-теаз ( см. рис. 49) возрастает в процессе солодоращения симбатно увеличению активности амилаз. [9]
Для определения готовят крахмальный клейстер такой концентрации ( примерно 2 % - ный), чтобы можно было отмерять его при помощи пипетки в вискозиметр Оствальда диаметром 0 8 - 1 мм. Затем к такому же количеству клейстера приливают такой же объем, как и в контроле активной ферментной вытяжки. Разница во времени истечения смеси в рабочем и контрольном опытах при определенной принятой температуре и рН служит критерием степени активности амилаз. [10]
Методы выделения амилаз из покоящихся и проросших семян основаны на настаивании размолотых семян с водой или слабым раствором нейтральных солей. При этом большая часть амилаз переходит в вытяжку. Очищают ферменты чаще всего высаливанием из растворов сульфатом аммония. Раздельное количественное определение активности амилаз основано на различной термолабильности а - и В-амилаз. Некоторое снижение активности а-амилазы, которое может быть в таких условиях, практического значения не имеет. [11]
Страницы: 1