Активность - ферментный препарат
Cтраница 1
Активность ферментного препарата определяют по начальной скорости накопления окраски с учетом разведения раствора фермента в реакционной смеси. Удельную активность выражают в условных единицах - ДА4эо в минуту. [1]
Активность ферментных препаратов ос - и р-амилаз определяют по количеству образовавшейся мальтозы при действии ( при определенной температуре) на стандартный препарат крахмала. [2]
Что понимается пол активностью ферментного препарата. [3]
Следует указать, что состав буферного раствора может влиять на определение активности ферментного препарата. Вследствие этого следует для любого из принятых методов определения активности ферментов применять одинаковый состав буфера. [4]
Для оценки роли присутствующей в ферментном препарате ДНК-азы в изучаемом явлении перехода ДНП в солерастворимое состояние при инкубации были проведены опыты, в которых ДНП инкубировали в присутствии сильно разведенных растворов панкреатической ДНК-азы, активность которых была близка к ДНК-азной активности очищенного ферментного препарата. При этом деградирующий эффект панкреатической ДНК-азы на свободную ДНК и нуклеопротеид был примерно одинаков ( около 5 %), в то время как ферментный препарат, снижая вязкость ДНК на 5 %, вызывал переход около 50 % ДНП в солерастворимое состояние. [5]
В наших опытах исследовалось также влияние режимных параметров сушки на сохранение биологических качеств ферментов, пюре чер ной смородины и яблочного пюре. Установлено, что активность ферментных препаратов в значительной мере сохраняется. [6]
Правда, мы пока еще не очень хорошо знаем, как влияют на активность ферментов те методы, которые используются для получения ферментных препаратов. Поэтому трудно сравнивать активность различных ферментных препаратов, особенно в тех случаях, когда их получают из тканей, различающихся по своей химической и физической природе. In vivo активность ферментов изменяется также под действием целого ряда факторов, и факторы эти в разных тканях, вероятно, различны. [7]
 |
Эффективность осаждения целлюлоз, полученных на среде с молочной сывороткой, различными осадителями. [8] |
Хорошие результаты дает использование сульфат-изопропило-вого способа выделения целлюлазы из культуральной жидкости. При этом выход фермента по активности достигает 75 - 80 %, а активность полученного ферментного препарата составляет Ci - 1000; С2 - ИЗО и Сх - 3900 ед. Лучшим методом сушки, обеспечивающим максимальную стабильность препарата является лиофильная или вакуумная сушка при относительно низкой температуре. [9]
Правила, рекомендованные в 1961 г. Комиссией по ферментам, позволяют унифицировать величины, в которых выражается количество ферментов. Согласно этим правилам, за единицу любого фермента принимается то количество его, которое катализирует превращение 1 микромоля субстрата в минуту при оптимальных условиях. Удельная или специфичная активность ферментного препарата выражается числом единиц фермента на 1 мг белка, а концентрация фермента в растворе - числом единиц фермента на 1 мл. [10]
 |
Продукты ферментативного расщепления ме-гилталлата. [11] |
Помимо галловых эфиров катехинов, было проведено ферментативное расщепление метилгаллата. Из рис. 2 видно, что в присутствии ацетонового препарата из листьев чая метилгаллат расщепляется с образованием галловой кислоты. Метилгаллат и галловая кислота подвергаются также ферментативному окислению. Этот процесс удается замедлить добавлением аскорбината Na. Реакция расщепления метилгаллата легла в основу количественного определения галлоилэстеразной активности ферментных препаратов. [12]
Обычно обогащение атмосферы в. Во время опыта лри помощи специального аппарата, установленного в термостате, камера непрерывно встряхивалась, что обеспечивало более интенсивный контакт фермента с атмосферой камеры. NaOH, и отгонялся аммиак, находившийся в системе в виде аммонийных соединений, а также трансформированный аммиак, представленный в системе амиДными группами глутамина и аспа-рагина. В ряде опытов определялось также содержание азота - и его лзотопный состав в остатке после отгона аммонийного и амидного азота. В таблицах 1 и 2 приведены данные, характеризующие активность отдельных ферментных препаратов. [13]
Страницы: 1