Активность - фермент - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Экспериментальный кролик может позволить себе практически все. Законы Мерфи (еще...)

Активность - фермент

Cтраница 1


Активность ферментов очень велика. Например, одна весовая часть амилазы может превратить в мальтозу до миллиона частиц крахмала. Активность ферментов в значительной степени зависит от температуры. Низкие температуры не разрушают ферментов, но действие их настолько замедляется, что вызываемую ими реакцию трудно обнаружить. Нагревание до температуры выше 80 приводит к полному разрушению ферментов.  [1]

Активность фермента определяется не только химическим строением активного центра, но и конформацией фермента. Инактивация фермента может происходить или в результате изменения химического состава активного центра, или вследствие изменения конформации.  [2]

Активность фермента определяется не только химическим строением активного центра, но и конформацией фермента. Инактивация фермента может происходить или в результате изменения химического состава активного центра, или вследствие изменения конформации. Последнее в ряде случаев приводит к тому, что активный центр становится недоступным. Возможности небольших изменений конформации в области активного центра позволяют наилучшим способом объединить молекулы субстрата с активным центром при образовании активного промежуточного продукта.  [3]

Активность фермента представлена в виде ЛD х 1000x5 минтс х мг 1 белка.  [4]

Активность ферментов может быть усилена, ослаблена или полностью подавлена.  [5]

Активность ферментов эндоплазматическои сети может изменяться под влиянием различных физиологически активных веществ, метаболизм которых происходит при участии именно этих энзимов. Такое явление было названо индукцией, а вещества, изменяющие активность ферментов, - индуцирующими агентами.  [6]

Активность фермента определяют ( используя в качестве субстрата РНК) по образованию кислоторастворимых продуктов гидролиза. Специфичность можно проверить в контрольных реакциях с поли - С, поли - А и поли - U в качестве субстратов.  [7]

8 Крахмалистость картофеля в зависимости от его относительной. [8]

Активность ферментов в солоде, культурах микроскопических грибов, сусле и бражке определяют по скорости ферментативной реакции гидролиза субстрата, которую устанавливают по количеству образовавшихся продуктов его гидролиза или по количеству превращенного субстрата.  [9]

Активность ферментов зависит от рН среды, концентрации фермента, температуры.  [10]

Активность ферментов зависит от рН среды, концентрации фермента, температуры. Обычно наблюдается линейная зависимость. Повышение температуры приводит к увеличению активности фермента, однако при 40 - 50 С достигается ее максимум.  [11]

Активность ферментов может в значительной степени изменяться под действием различных веществ: одни вещества ( например, сульфгидрильные соединения, содержащие группы SH) активируют ферменты, другие ( соли тяжелых металлов) - ин-активируют или угнетают их.  [12]

Активность фермента зависит от концентрации субстрата, участвующего в ферментативной реакции. При стационарном состоянии реакции субстрат поступает с такой же скоростью, с какой он используется в реакции. Повышение концентрации субстрата вызывает ускорение реакции до нового стационарного состояния, где новая скорость реакции соответствует новой концентрации субстрата.  [13]

Активность фермента определяется не только химическим строением активного центра, но и конформацией фермента. Инактивация фермента может происходить или в результате изменения химического состава активного центра, или вследствие изменения конформации. Последнее в ряде случаев приводит к тому, что активный центр становится недоступным. Возможности небольших изменений конформации в области активного центра позволяют наилучшим способом объединить молекулы субстрата с активным центром при образовании активного промежуточного продукта.  [14]

Активность ферментов в присутствии конкурентного ингибитора может быть снижена.  [15]



Страницы:      1    2    3    4