Активность - фермент
Cтраница 1
Активность ферментов очень велика. Например, одна весовая часть амилазы может превратить в мальтозу до миллиона частиц крахмала. Активность ферментов в значительной степени зависит от температуры. Низкие температуры не разрушают ферментов, но действие их настолько замедляется, что вызываемую ими реакцию трудно обнаружить. Нагревание до температуры выше 80 приводит к полному разрушению ферментов. [1]
Активность фермента определяется не только химическим строением активного центра, но и конформацией фермента. Инактивация фермента может происходить или в результате изменения химического состава активного центра, или вследствие изменения конформации. [2]
Активность фермента определяется не только химическим строением активного центра, но и конформацией фермента. Инактивация фермента может происходить или в результате изменения химического состава активного центра, или вследствие изменения конформации. Последнее в ряде случаев приводит к тому, что активный центр становится недоступным. Возможности небольших изменений конформации в области активного центра позволяют наилучшим способом объединить молекулы субстрата с активным центром при образовании активного промежуточного продукта. [3]
Активность фермента представлена в виде ЛD х 1000x5 минтс х мг 1 белка. [4]
Активность ферментов может быть усилена, ослаблена или полностью подавлена. [5]
Активность ферментов эндоплазматическои сети может изменяться под влиянием различных физиологически активных веществ, метаболизм которых происходит при участии именно этих энзимов. Такое явление было названо индукцией, а вещества, изменяющие активность ферментов, - индуцирующими агентами. [6]
Активность фермента определяют ( используя в качестве субстрата РНК) по образованию кислоторастворимых продуктов гидролиза. Специфичность можно проверить в контрольных реакциях с поли - С, поли - А и поли - U в качестве субстратов. [7]
 |
Крахмалистость картофеля в зависимости от его относительной. [8] |
Активность ферментов в солоде, культурах микроскопических грибов, сусле и бражке определяют по скорости ферментативной реакции гидролиза субстрата, которую устанавливают по количеству образовавшихся продуктов его гидролиза или по количеству превращенного субстрата. [9]
Активность ферментов зависит от рН среды, концентрации фермента, температуры. [10]
Активность ферментов зависит от рН среды, концентрации фермента, температуры. Обычно наблюдается линейная зависимость. Повышение температуры приводит к увеличению активности фермента, однако при 40 - 50 С достигается ее максимум. [11]
Активность ферментов может в значительной степени изменяться под действием различных веществ: одни вещества ( например, сульфгидрильные соединения, содержащие группы SH) активируют ферменты, другие ( соли тяжелых металлов) - ин-активируют или угнетают их. [12]
Активность фермента зависит от концентрации субстрата, участвующего в ферментативной реакции. При стационарном состоянии реакции субстрат поступает с такой же скоростью, с какой он используется в реакции. Повышение концентрации субстрата вызывает ускорение реакции до нового стационарного состояния, где новая скорость реакции соответствует новой концентрации субстрата. [13]
Активность фермента определяется не только химическим строением активного центра, но и конформацией фермента. Инактивация фермента может происходить или в результате изменения химического состава активного центра, или вследствие изменения конформации. Последнее в ряде случаев приводит к тому, что активный центр становится недоступным. Возможности небольших изменений конформации в области активного центра позволяют наилучшим способом объединить молекулы субстрата с активным центром при образовании активного промежуточного продукта. [14]
Активность ферментов в присутствии конкурентного ингибитора может быть снижена. [15]
Страницы: 1 2 3 4