Атфазная активность
Cтраница 1
АТФазной активностью, не способны изгибаться. Движутся, вращаясь в мембране. [1]
Для определения АТФазной активности к 1 мл среды инкубации добавляется 0 1 мл раствора миозина в 0 5 М КС1, содержащего около-10 мг белка в 1 мл. [2]
В печени повышение АТФазной активности было отмечено через 4 ч после рентгеновского или нейтронного облучения на фоне неизменяющейся локализации АТФаз. АТФазная активность митохондрий печени возрастает в ходе лучевой болезни и через 5 сут при дозе 258 мКл / кг превышает контрольный уровень в 2 раза. [3]
Сходство в возрастной динамике АТФазной активности в сетчатке и пигментном эпителии, а также одинаковые соотношения между центральными и периферическими отделами этих тканей по уровню АТФазной активности, являются показателями тесной функциональной взаимосвязи данных оболочек в осуществлении фоторецепторной функции. [4]
Рассчитывают во всех пробах АТФазную активность в микромолях фосфата неорганического Фн за 1 мин на 1 мг белка. Строят график зависимости скорости реакции от концентрации магния в присутствии ДНФ и без него. [5]
Экспериментальные данные, касающиеся нарушений АТФазной активности в тканях и субклеточных структурах, не согласуются с изменением фонда эндогенной АТФ при кратковременном и пролонгированном облучении. Показано, что кривые, отражающие истощение количества этого нуклеотида в вилочковой железе и селезенке крыс, подвергнутых облучению в минимальной абсолютно летальной дозе Y-лучами с мощностями дозы 5 0 - 10 - 4 А / кг ( 232 2 мКл / кг) или 3 44 - lO 6 А / кг ( 283 8 мКл / кг) имеют сходный тканеспецифичный характер. По-видимому, пострадиационный дефицит макроэргов обусловлен главным образом поражением окислительного фосфорилиро-вания и гибелью наиболее радиочувствительных клеток. К сожалению, в литературе отсутствуют сведения об особенностях нарушения структуры и функции митохондрий при действии ионизирующих излучений с разными мощностями дозы. [6]
Выход СМЧ из митохондрий - 20 % ( по белку) АТФазная активность - 1 - 1 5 мкмоль / мин на 1 мг белка. Препарат может храниться в жидком азоте в течение нескольких месяцев без потери активности. [7]
Фактор 8 ( тромбостенин) участвует в процессе ретракции фибрина, очень лабилен, обладает АТФазной активностью. Освобождается при склеивании и разрушении тромбоцитов в результате изменения физико-химических свойств поверхностных мембран. [8]
Сходство в возрастной динамике АТФазной активности в сетчатке и пигментном эпителии, а также одинаковые соотношения между центральными и периферическими отделами этих тканей по уровню АТФазной активности, являются показателями тесной функциональной взаимосвязи данных оболочек в осуществлении фоторецепторной функции. [9]
Несмотря на то что они не входят непосредственно в активный центр, их блокирование различными SH-реагентами приводит сначала к резкой активации, а затем к полному исчезновению АТФазной активности. Для активации оказывается необходимым наличие органического слабополярного фрагмента у модифицирующего вещества. [10]
Возможность пребывания живой мышцы в расслабленном состоянии при наличии в ней достаточно высокой концентрации АТФ объясняется снижением в результате действия кальциевой помпы концентрации ионов Са2 в среде, окружающей миофибриллы, ниже того предела, при котором еще возможны проявление АТФазной активности и сократимость акто-миозиновых структур волокна. Быстрое сокращение мышечного волокна при его раздражении от нерва ( или электрическим током) является результатом внезапного изменения проницаемости мембран и как следствие выхода из цистерн и трубочек саркоплазматической сети и Т - системы некоторого количества ионов Са2 в саркоплазму. [11]
В печени повышение АТФазной активности было отмечено через 4 ч после рентгеновского или нейтронного облучения на фоне неизменяющейся локализации АТФаз. АТФазная активность митохондрий печени возрастает в ходе лучевой болезни и через 5 сут при дозе 258 мКл / кг превышает контрольный уровень в 2 раза. [12]
К 200 мкл густой суспензии митохондрий ( - 50 мг / мл), стоящей на льду, добавляют N-этилмалеимид до конечной концентрации 0 5 мМ и инкубируют 30 мин. Измеряют АТФазную активность в суспензии, как описано выше. Наблюдают инактивацию ферментативной реакции, измеренной в присутствии динитрофенола, вызванную модификацией фосфатного переносчика. Добавление по ходу реакции тритона Х-100 в оптимальной концентрации, определенной ранее, приводит к снятию барьера проницаемости для фосфата и восстановлению активности. [13]
 |
Строение толстого миозинового филамента. [14] |
В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин ( Тн) составляет лишь около 2 % от всех миофибриллярных белков. Тн-I ( ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С ( кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн - Т ( тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. [15]
Страницы: 1 2 3