Атфазная активность

Cтраница 2

Кратковременная обработка трипсином расщепляет молекулу миозина на два фрагмента. ЛММ, подобно миозину, образует нити, однако он не обладает АТФазной активностью и не связывает актин. ТММ катализирует гидролиз АТФ и связывает актин. ТММ можно расщепить далее путем более длительной обработки трипсином или папаином, в результате чего получается один 82-фрагмент длиной 40 нм с мол. [16]

Следовательно, развивающийся во время лучевой болезни дефицит АТФ в тканях не может быть обусловлен АТФазами. По-видимому, повышением активности этого фермента можно объяснить отмеченное в ранних работах увеличение суммарной АТФазной активности. [17]

Строение толстого миозинового филамента. [18]

Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Ак-томиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и F-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg2 и ингибируется этилендиаминтетраацетатом ( ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg2, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих ферментов также различны. [19]

Неспецифический перенос протонов через мембрану слева направо анионом U - освобождает энергию в виде тепла и разобщает окисление и фосфорилирование. Гидролиз АТФ приводит к переносу двух Н справа налево и возникновению электрохимического потенциала. Таким образом, АТФазная активность интакт-ных митохондрий мала до тех пор, пока отсутствуют пути переноса Н слева направо. В интактных митохондриях их концентрация обычно достаточно велика, чтобы обеспечить высокую скорость гидролиза АТФ в присутствии разобщителя. [20]

Схематическое изображение происхождения креатинурии при прогрессирующей мышечной дистрофии ( по Д.Л. Фердману. [21]

Наряду с изменениями фракционного состава мышечных белков при поражениях мышц наблюдается снижение уровня АТФ и креа-тинфосфата. Например, через 12 дней после денервации содержание АТФ в денервированной икроножной мышце кролика снижается более чем в 2 раза. Отмечаются также снижение АТФазной активности контрактиль-ных белков ( миозина), уменьшение количества имидазолсодержащих ди-пептидов. [22]

Интересно, что к 15 суткам жизни кролика его электроре-тинограмма ( ЭРГ) во многих чертах сходна с таковой взрослых кроликов ( Г. Г. Демирчоглян, В. С. Мирзоян, 1953), однако окончательно ЭРГ у кроликов формируется к концу первого месяца жизни. К этому же времени, согласно нашим данным, заканчивается нарастание активности Na, К - АТФазы в сетчатке и пигментном эпителии. Таким образом данные о возрастной динамике АТФазной активности в сетчатке и пигментном эпителии находятся в соответствии с физиологическими показателями становления функции всех отделов зрительного анализатора. Кометиани, 1972) в рецепторном аппарате зрительной системы. [23]

Известно, что вслед за образованием нитей фибрина происходит их сокращение. Имеющиеся в настоящее время данные свидетельствуют, что ретракция кровяного сгустка является процессом, требующим энергии АТФ. Последний по своим свойствам напоминает актомиозин мышц и обладает АТФазной активностью. [24]

При этом происходит выпадение в осадок непереваренного миозина и легкого меромиозина, которые нерастворимы при низкой ионной силе. Осадок удаляют центрифугированием при 10 000 g на центрифуге с охлаждением в течение 10 мин. Супернатант, содержащий хорошо растворимый в воде ТММ, можно использовать в качестве препарата ТММ для ряда экспериментов с АТФазной активностью, но при необходимости его подвергают последующей очистке. [25]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий приводит к аккумуляции энергии окислительно-восстановительных реакций в виде АТФ. Протекание эндергонической реакции синтеза АТФ из АДФ и Ф ( - 10 ккал / мол) возможно за счет экзергонической реакции окисления НАДН или сукцината кислородом. Механизмом, обеспечивающим сопряжение этих двух реакций, является АТФ-синтетазный комплекс, способный в определенных условиях катализировать гидролитический распад АТФ. Последняя реакция ( АТФазная активность) служит удобным объектом для изучения механизма окислительного фосфорилирования. [26]

В кювету перед измерением добавляют раствор Mg-АТФ до необходимой конечной концентрации. Линейность зависимости показания прибора от количества Н - ИОНОВ проверяют, добавляя в среду измерения небольшие порции раствора НС1 известной концентрации. Реакцию начинают добавлением СМЧ в количестве примерно 0 5 мг на пробу. При добавлении СМЧ измеряется АТФазная активность, а начальная скорость реакции не связана с неспецифическим ответом электрода на добавку. Чтобы проверить это, реакцию можно начать неактивным ферментом, например олигомицином - специфическим ингибитором АТФазы, действующим на Н - канал необратимо. После 5 - 10-минутной инкубации такие СМЧ добавляют в среду измерения активности и наблюдают неспецифическую реакцию электрода на эту добавку. Так как в ходе гидролиза уменьшается концентрация АТФ и накапливается ингибитор АДФ, скорость реакции падает. За истинную скорость принимают начальную скорость, которую определяют, проведя касательную к точке начала реакции или через несколько секунд после начала. [27]

Схема репликации кольцевой ДНК ( обозначения те же, что на 50. [28]

Для того чтобы новые участки материнских нитей становились доступными репликации, должно происходить разделение нитей. Это достигается с помощью специальных ферментов - геликаз, которые перемещаются в рассматриваемом случае влево вдоль обеих цепей материнской ДНК, раскручивая их. Такое направленное перемещение ферментов требует затраты энергии, и каждый акт перемещения обеих геликаз сопровождается гидролизом пирофосфатной связи в молекулах АТФ. Таким образом, геликазы обладают АТФазной активностью. Гелика-зы неидентичны, поскольку им приходится двигаться в различных физических направлениях двух полинуклеотидных цепей. В ходе продвижения вилки репликации в определенном направлении, в рассматриваемом случае влево, вилка, а следовательно, и геликазы, в силу антипараллельной ориентации комплементарных материнских цепей, по отношению к одной из них движутся от 3 - к 5 -концу, а по отношению к другой от 5 - к 3 -концу. [29]

Эмбриональная мышечная ткань по своему химическому составу значительно отличается от скелетной мускулатуры взрослых особей. Соответственно общее содержание белка в мышечной ткани эмбрионов в пересчете на сырую ткань оказывается более низким, чем в мышцах животных того же вида в постнатальном периоде развития. По мере развития плода количество миофибриллярных белков увеличивается и возрастает АТФазная активность в мышечных экстрактах. [30]

Страницы: 1 2 3