Актомиозин

Cтраница 1

Актомиозин - комплекс миозина с F-актином - образуется в растворах при смешивании чистых фракций миозина и актина. Оказалось, что с нитями F-актина связываются только головы миозиновых молекул. При добавлении в раствор, содержащий актомиозиновые комплексы, молекул АТФ и ионов Mg - - - происходит диссоциация комплексов актомиозина. Головы миозиновых молекул отрываются от актиновых нитей. При этом происходит неконтролируемый гидролиз молекул АТФ. [1]

Актомиозин в 0 6 М растворе КС1 при понижении концентрации солей, например при диализе, а также при выдувании актомиозинового золя через тонкую трубку в чистую воду застывает в рыхлый гель. [2]

Актомиозин при этом не только переходит под влиянием АТФ в сокращенное состояние, но и одновременно расщепляет ее с образованием АДФ и Н3РО4: АТФ актомиозин Н2О - АДФ Н3РО4 сокращенный ак-томиозин. Несомненно, что работа мышцы ( или любой органеллы движения) выполняется за счет энергии, аккумулированной в терминальных фосфатных связях АТФ. Кислород не принимает участия в осуществлении этой первой, наиболее важной фазы мышечной деятельности. [3]

Строение толстого миозинового филамента. [4]

Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином. Ак-томиозин, как естественный, так и искусственный, т.е. полученный путем соединения in vitro высокоочищенных препаратов миозина и F-актина, обладает АТФазной активностью, которая отличается от таковой миозина, АТФазная активность миозина значительно возрастает в присутствии стехиометрических количеств F-актина. Фермент актомиозин активируется ионами Mg2 и ингибируется этилендиаминтетраацетатом ( ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, тогда как миозиновая АТФаза ингибируется ионами Mg2, активируется ЭДТА и не ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих ферментов также различны. [5]

Актомиозин заряжен как и все белки. Его изоэлектрическая точка зависит весьма существенно от присутствия ионов магния, что весьма симптоматично. Это означает, что гель миозина заряжен положительно и притом достаточно сильно. Далее Моралес предполагал сорбцию АТФ на положительно заряженном белке вплоть до его полной разрядки и как следствие - сокращение волокон благодаря тепловому движению, или эффекту нарастания энтропии белка при сокращении. В этом отношении его модель в деталях сходится с моделью Куна - Качальского. По-видимому, ряд положений в этой схеме неверен и должен быть пересмотрен. [6]

Актомиозин - белковый комплекс, который образуется при смешивании актина и миозина. В присутствии АТФ и Mg актомиозиновый комплекс диссоциирует с резким снижением вязкости. [7]

Получив актомиозин, мы воспроизвели и, стало быть, получили возможность анализировать одно из таинственнейших проявлений жизни. Автор охотно признается, что самым волнующим моментом его научной карьеры был тот момент, когда он впервые увидел, как сокращается актомиозин. [8]

Миозин ( актомиозин) - белок, извлекаемый из мышцы солевыми растворами, выпадающий при диализе или разведении водой этих экстрактов и имеющий изоэлектрическую точку при рН 5 5, составляет около 55 % всех белков мышцы. [9]

На миозин и актомиозин совершенно специфическое влияние оказывает аденозинтрифосфорная кислота [ АТФ ] - мононуклео-тид, присутствующий в мышечной сыворотке. Искусственные нити соединения актомиозина с АТФ получают путем выдувания растворов этого комплекса через узкие отверстия в дестиллированную воду. [10]

Если выдувать раствор актомиозина через капилляр в волу, то он застудневает в виде нити. Актомиозиновые нити внешне похожи на мышечные фибриллы и используются как модели для изучения химизма мышечного сокращения. Если актомиозиновую нить поместить в свежий водный экстракт мышцы, содержащий аденозинтрифосфорную кислоту, наблюдается сокращение нити. [11]

Наличие такой сложной системы регуляции аденозинтрифосфатазной активности актомиозина, по-видимому, и определяет возможность быстрого, перехода мышечных волокон из сокращенного состояния в состояние расслабления. [12]

Активно взаимодействует с тяжелым меромиози-ном, миозином и актомиозином. [13]

Методы выделения миозина основаны на различной растворимости миозина и актомиозина в растворах солей различной ионной силы и сводятся к многократному последовательному осаждению и растворению миозина в растворах хлористого калия разной концентрации. [14]

При разбавлении раствора до 0ЗМ по КС1 выпадает осадок актомиозина и в растворе остается почти чистый миозин. В отличие от актомиозина, растворы миозина значительно менее вязкие. [15]

Страницы: 1 2 3 4