Cтраница 1
Ферментная система окисления L-амииокислот в тканях млекопитающих мало активна. Единственным исключением является упомянутая L-глютаматдегидрогеназа, активность которой в тканях весьма велика. [1]
Разработано электродиализное отделение - L-амииокислот от их D-ацетилпроизводных, проводимое после ферментативного гидролиза DL - ацетилпроизводных и описанное на примере разделения L - а-аланина и D - а-ацетилаланина. Использован пятикамерный электродиализатор ( 500 - 200 в, 0 2 - 0 5 а), в котором основная масса L - а-аланина оставалась в ср. Разделение проводили в несколько циклов. Кол-ва L - а-аланина, перешедшие в течение последних циклов в пред-анодную камеру, определены хроматографически; электрофоретиче-ский контроль осуществляли бромфеноловым синим. [2]
Пространственные формулы D - н L-аланнна. [3] |
В двумерном изображении для о - и L-изомеров принят определенный порядок расположения заместителей. У L-амииокислоты принят обратный порядок расположения заместителей, причем боковая цепь всегда стоит внизу. [4]
Минимальная суточная потребность организма человека в незаменимых аминокислотах ( НАК. [5] |
Некоторые незаменимые аминокислоты, как, например, метиоиин, могут вводиться в организм животного в форме DL - или о-соединеиий, но скорость их усвоения значительно ниже по сравнению с аминокислотами L-ряда. Сначала происходит окислительное дезамииирование с помощью специфической гамииокислотиой оксидазы. Затем полученная а-кетокислота стереоспецифически переамииируется в L-амииокислоту. [6]