L-амино-кислота

Cтраница 1

L-амино-кислоты, не действуют на D-формы, и наоборот. L - и D-серина и L - и D-треонина обнаружены в животных тканях и бактериях. [1]

L-амино-кислоты, не действуют на D-формы, и наоборот. L - и D-серина и L - и 1) - треонива обнаружены в животных тканях и бактериях. [2]

Монокарбоновые a - L-амино-кислоты претерпевают превращение ( с выделением углекислоты) в соответствующие первичные амины. [3]

Классификация аминокислот в соответствии с полярностью их R-rpyim ( при рН 7. [4]

Живые клетки обладают уникальной способностью синтезировать L-амино-кислоты с помощью стереоспецифиче-ских ферментов. Стереоспецифичность этих ферментов обусловлена асимметрическим характером их активных центров. Ниже мы увидим, что характерная трехмерная структура белков, благодаря которой они проявляют самые разные виды биологической активности, возникает только в том случае, если все входящие в их состав аминокислоты принадлежат к одному стереохимическому ряду. [5]

При кислотном гидролизе белков получается смесь L-амино-кислот, которые с помощью дробной кристаллизации или хроматографии могут быть выделены в чистом виде. [6]

В результате ферментативного синтеза образуются в основном L-амино-кислоты. [7]

Это обстоятельство наряду с малой активностью оксидазы других L-амино-кислот навело на мысль о возможности непрямого дезаминиро-в а н и я L-аминокислот, связанного с предварительным переносом их аминогруппы на кетоглютаровую кислоту путем трансаминирования. Установлено, что дезаминирование L-аланина, L-аспарагиновой кислоты и ряда других аминокислот обусловлено тем, что вначале происходит трансамини-рование, при котором L-аминокислота переходит в кетокислоту, а из кето-глютаровой кислоты образуется глютаминовая. Последняя в свою очередь быстро дезаминируется глютаматдегидрогеназой с образованием аммиака и освобождением кетоглютаровой кислоты. [8]

Фермент, катализирующий окисление D-аминокислот, был отделен от ферментной системы, осуществляющей окисление L-амино-кислот. В ряде более поздних исследований присутствие в почках и печени оксидазы D-аминокислот было подтверждено. Окислительное дезаминирование L-аминокислот, о котором сообщал Кребс, объясняется, вероятно, сочетанным действием транс-аминаз и дегидрогеназы глутаминовой кислоты ( стр. Получен, однако, ряд препаратов оксидаз L-аминокислот, и в существовании подобных ферментов едва ли можно сомневаться. [9]

Полимеры, образованные из оптически активных мономеров с преобладанием одного из антиподов ( например, белки построенные исключительно из L-амино-кислот, полисахариды-из / - углеводов и др.), изменяют направление плоскости поляризации при прохождении через них поляризованного света. [10]

Например, ферменты, катализирующие присоединение а-амино-кислот к соответствующим транспортным РНК для последующего их участия в синтезе полипептидах на рибосомах ( см. § 4.6), катализируют реакции L-амино-кислот и не катализируют те же реакции D-аминокислот. [11]

Одной из глобальных задач современной биологии и ее новейших разделов: молекулярной биологии, биоорганической химии, физико-химической биологии-является выяснение молекулярных основ и тонких механизмов синтеза белка, содержащего сотни, а иногда и тысячи остатков L-амино-кислот. Последние располагаются, как это установлено, не хаотично, а в строго заданной последовательности, обеспечивая тем самым уникальность структуры синтезированной белковой молекулы, наделенной уникальной функцией. Другими словами, механизм синтеза должен обладать весьма тонкой и точной кодирующей системой, которая автоматически программирует включение каждого аминокислотного остатка в определенное место полипептидной цепи. Установлено, что кодирующая система однозначно определяет первичную структуру, в то время как вторичная и третичная структуры белковой молекулы определяются физико-химическими свойствами и химической структурой радикалов аминокислот в полипептиде. [12]

Наличие остатка пролина. [13]

В ходе дальнейшей работы с использованием моделей было показано, что ос-спираль может быть построена либо из L -, либо из D-аминокислот, но все аминокислоты должны представлять собой сте-реоизомеры одного и того же типа, так как пептидная цепь, состоящая из смеси остатков L - и D-аминокислот, не способна образовать спираль. Далее, если использовать только природные L-амино-кислоты, то можно построить как правую, так и левую спираль; для большинства фибриллярных белков характерны правые спирали. [14]

Фермент ацилаза гидролизует ацильные производные природных S-аминокислот. При гидролизе рацемической ациламино-кислоты в присутствии ацилазы гидролизуется только производное природного S-изомера, тогда как неприродный изомер остается в виде ацильного производного. Все природные L-амино-кислоты, за исключением цистеина ( вопрос 14), имеют S-конфи-гу рацию. [15]

Страницы: 1 2