L-лизин - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
При поносе важно, какая скорость у тебя, а не у твоего провайдера. Законы Мерфи (еще...)

L-лизин

Cтраница 1


L-лизином, вторая - конкурентно треонином, а третья репрессируется метионином. У Rhodopseudomonas capsulata тот же результат достигается не двумя ферментами, катализирующими одну и ту же реакцию, а одним ферментом, который ингибируется только в присутствии обоих субстратов - треонина и лизина. Ингибирование никогда не бывает полным, так что биосинтез метионина из аспартилфосфата продолжается.  [1]

Превращение L-лизина в 5-аминовалериановую кислоту под действием Pseudomonas fluorescens [1,2] с выходом 65 % включает окислительное декарбоксилирование субстрата, приводящее к промежуточному образованию аминоамида, гидролизующегося далее до б-аминоки-елоты.  [2]

Максимальный биосинтез L-лизина наблюдается на средах с сахарозой. Лактоза, раффиноза, пентозы практически не могут быть для продуцентов лизина источником углерода, так как почти ими не усваиваются.  [3]

Характер миграции L-лизина через катионообменную или анионо-обменную мембраны описывается соотношениями, аналогичными уравнениям формальной кинетики для необратимых реакций первого порядка.  [4]

Процесс миграции L-лизина через систему двух мембран ( катионообменную и анионообменную) описывается соотношениями, аналогичными уравнениям формальной кинетики для последовательных реакций с промежуточными стадиями.  [5]

Эта сложная схема образования L-лизина расшифрована при использовании различных мутантов, дефицитных по определенным ферментам в цепи превращения аспарагиновой кислоты до L-лизина. Аспарагиновая кислота под действием фермента р-аспартаткиназы превращается в р-фосфоаспартат, а далее в аспартат-3 - полу-альдегид. Этот промежуточный метаболит очень важен, так как из него могут синтезироваться пять аминокислот: лизин, гомосерин, метионин, треонин и изо-лейцин.  [6]

Таким образом, продуцентами L-лизина для его промышленного получения являются исключительно мутанты из группы глутаматсинтезирующих бактерий с нарушенным синтезом гомосериндегидрогеназы и относящиеся к группе коринобактерий.  [7]

Таким образом, продуцентами L-лизина для его промышленного получения являются исключительно мутанты из группы глутаматсинтезирующих бактерий с нарушенным синтезом гомосериндегидрогеназы и относящиеся к группе корино-бактерий.  [8]

Известно, что пептид содержит только L-лизин и L-метионин.  [9]

Учитывая, что одноступенчатый способ получения L-лизина в настоящее время в нашей стране является единственным промышленным способом получения этой аминокислоты, далее подробно остановимся на влиянии условий выращивания продуцентов на процесс биосинтеза микроорганизмами L-лизина.  [10]

Учитывая, что одноступенчатый способ получения L-лизина в настоящее время в нашей стране является единственным промышленным способом получения этой аминокислоты, далее подробно остановимся на влиянии условий выращивания продуцентов на процесс биосинтеза микроорганизмами L-лизина.  [11]

Сравнение этой схемы со схемой получения L-лизина говорит о их почти полной идентичности. Наиболее существенные различия имеют место только на стадии выделения продукта из фильтрата культуральной жидкости.  [12]

Концентрация углевода в среде существенно сказывается на биосинтезе L-лизина. С увеличением его концентрации количество лизина в среде возрастает, но не всегда это экономически целесообразно, так как с повышением концентрации, например, сахарозы в среде степень ее использования микроорганизмом падает. Условия биосинтеза улучшаются, если углеводы вводятся дробно, по мере их потребления из среды.  [13]

Настоящая работа проведена с целью изучения процесса миграции L-лизина через анионообменную мембрану и систему, состоящую из ка-тионообменной и анионообменной мембран.  [14]

При аналогичной обработке маточного раствора, кроме дополнительного количества L-лизина, образуется препарат, обогащенный М - ацетил - О-триптофаном, который рацемизуется при действии уксусного ангидрида в водной щелочи при 35 - 40 С.  [15]



Страницы:      1    2    3    4