Cтраница 3
Дихлорбензилтиометил - и S-фенилтиометилцистеины по своему поведению очень близки к соответствующему S-бензил-тиометильному производному и не имеют перед последним никаких преимуществ. Изобутилоксиметил - и п-хлорфеноксиметил - L-цистеины мгновенно разлагаются при действии концентрированных кислот, в том числе и при действии бромистого водорода в ледяной уксусной кислоте. [31]
Указанная выше конфигурация была подтверждена прямым синтезом. Сначала из бромистого аллила и L-цистеина в присутствии едкого натра был приготовлен по улучшенной методике дезоксоаллиин CH2 CHCH2SCH2CH ( NH2) COOH. Затем последний был окислен перекисью водорода. Из синтезированного таким путем сульфоксида дробной кристаллизацией из водного ацетона был получен () - 5-аллил - Ь - цистеинсульфо-ксид, идентичный по удельному вращению и температуре плавления природному аллиину. Из маточного раствора был выделен ( -) - 5-аллил - Ь - цистеинсульфоксид. [32]
Известно, что 6-аминопенициллановая кислота является природным предшественником синтеза пенициллинов. Она синтезируется из L-a - аминоадипината, L-цистеина и L-валина. [33]
Эту реакцию широко применяли для определения меркаптогрупп в белках муки [28 - 31], и для нее, по-видимому, не требуется точно контролировать рН среды. Если в пробе присутствуют лишь чрезвычайно малые количества L-цистеина, то перед гидролизом в реакционную смесь желательно добавить соединение I в качестве носителя. Для измерения радиоактивности продуктов гидролиза их нетрудно предварительно разделить методом хрома тографии на бумаге. [34]
Известно несколько реакций, позволяющих отличить кетогексозы от альдогексоз, но кетозы других классов в этих реакциях не испытывались. Единственной реакцией, в которой систематически исследовалась реакционная способность кетоз различных классов, является реакция с L-цистеином и карбазолом в серной кислоте. [35]
Антибиотическая активность бацитрацинов обусловлена наличием тиазолидинового кольца в молекулах антибиотиков. В структурном отношении наиболее полно изучен бацитрацин А, содержащий 10 аминокислот ( L-изолейцин, L-лейцин, D-фенилаланин, L-цистеин, L - и D-аспарагиновые кислоты, D-глутаминовую кислоту, L-гистидин, L-лизип и D-орнитин) дополнительно к остатку тиазолидина. Антибиотик губительно действует на аэробные и анаэробные грамположитель-ные микроорганизмы. [36]
Действие ее может быть обращено, и тогда она будет способствовать синтезу L-триптофана из индола, пирувата и аммиака. Примером индуцибельного фермента является L-ме-тионин - г / - лиаза: она катализирует реакцию элиминации, где-субстратами могут быть разнообразные аминокислоты, включая; производные L-метионина и L-цистеина. L-метионин расщепляется с образованием метантиола, а-кетобутирата и аммиака. Когда фермент работает на синтез, его можно применять для производства новых серусодержащих аминокислот на основе-алкантиолов и арилтиоспиртов. Фермент может также расщеплять селенметионин. [37]
Для более полной кристаллизации раствор фермента оставляют на ночь при 0 - 4 С. На следующий день суспензию центрифугируют ( ISOOOg, 15 - 20 мин лри 0 - 4 С), осадок растворяют в 30 мМ Na - p - глицерофосфате, рН 6 8, содержащем 30 мМ L-цистеин ( или 2-меркаптоэтанол) при 30 С. Нерастворившийся белок отделяют центрифугированием и отбрасывают. К супернатанту вновь добавляют АМФ и Mg ( CH3COOH) 2 в той же концентрации. [38]
СЭХ полисахаридов, уменьшается интенсивность окраски хромогена, образующегося в результате данной реакции. Эта простая методика, для проведения которой требуются доступные и устойчивые реагенты, остается стандартным методом колориметрического детектирования углеводов в хроматографических системах, не поддающихся полной автоматизации. L-Цистеин - сернокислотный метод, лишенный недостатков описанных выше процедур, удалось автоматизировать [219] и создать на его основе прекрасную систему детектирования для анионообменной [78] и стерической эксклюзионной хроматографии [220] углеводов. [39]
В исследованиях на лабораторных животных установлено, что дифенилы в организме метаболизируются с образованием фенольных соединений в свободном и связанном виде. Около 58 % полученного с пищей дифенила выделяется из ор ганизма. Совместное введение L-цистеина и DL-метионина снижает токсическое воздействие дифенила. [40]
Большинство углеводов с пятью и более углеродными атомами образует фурфурол или его гомологи, если к их растворам добавлять серную кислоту при охлаждении льдом или водой. Производные фурана устойчивы в серной кислоте в течение нескольких часов. После добавления L-цистеина или других тиосоединений производные фурана вступают во взаимодействие с реагев: том при комнатной температуре, причем немедленно образуются вещсзтва со спектрами поглощения, характерными для каждого класса Сахаров с максимумом поглощения в пределах от 375 до 430 ммк. [41]
Неодинаковая окраска отдельных гексоз обусловлена различным поглощением при 605 ммк и в интервале; 390 - 412 ммк, где имеется второй максимум. Оптическая плотность раствора при 605 ммк пропорциональна концентрации гексозы только при условии, что она выше 100 у / мл. При использовании вторичной реакции с L-цистеином для количественного определения необходимо поэтому добавлять к пробе холостого опыта, к стандартному раствору и к испытуемой пробе по 100 у в-маннозы, чтобы обеспечить соответствующий уровень концентрации сахара. [42]
При каталитическом гидрировании кислота ( 77) переходит з соединение ( 76), которое при щелочном гидролизе распадается с образованием АсОН, NH3, пировиноградной кислоты и пропилмеркаптана. Аналогичным образом распадается и кислота ( 78), но получающийся при этом аллилмеркаптан не удалось выделить вследствие его склонности к полимеризации. Это предположение было подтверждено синтезом дезоксоаллиина из L-цистеина и бромистого аллила. [43]
Реакции М - ацетил - Ь - цистеина-та и L-цистеина с иодацетамидом и n - нитрофенилацетатом также заметно ускорялись в присутствии мицелл БЦТА. Эти данные, а также сравнительно слабое влияние неионных ПАВ ( табл. 16) согласуются с предложенной автором моделью взаимодействия субстрата с мицеллами, в которой нуклеофильные тиоанионы локализуются на поверхности катионной мицеллы и окружены аммониевыми группами. [44]
Время отклика чувствительного к L-фенилаланину электрода, основанного на датчике концентрации ионов аммония, колеблется в пределах 60 - 180 с и зависит от толщины реакционного слоя и концентрации L-фенилаланина в анализируемой пробе. Этот электрод значительно менее чувствителен к L-лейцину, L-метионину L-аланину; L-цистеин мешает определению. [45]