N-конец
Cтраница 2
В написании аминокислотных последовательностей полипептидов в настоящее время принято обозначать N-конец символом Н, а С-конец - ОН. [16]
Сделано предположение, что флуоресцирующие продукты реакции данного реагента с N-концом аминокислот и протеинов представляют собой 1-алкилтио - 2-алкилзамещенные изоиндолины. [17]
Все полученные Курциусом аминоациламинокислоты были нерастворимы в воде и имели заблокированный бензоилом N-конец, что мешало использованию их для образования следующих пептидных связей. [18]
Если искусственная матрица этих кодонов не содержит, то синтезируются цепи, начинающиеся с произвольного звена и-имеющие поэтому различные N-концы. [19]
Если искусственная матрица этих кодонов не содержит, то синтезируются цепи, начинающиеся с произвольного звена и имеющие поэтому различные N-концы. Напротив, при наличии ГУГ или АУГ образуются стандартные формилметиониновые N-концы. Однако в природных белках формилметио-нин не содержится. [20]
Так, сополимер стирола с N-оксималеимидом, ацилированный N-защшценной аминокислотой ( или пептидом), способен переносить свой аминокислотный фрагмент на N-конец синтезируемого пептида в мягких условиях и с высокой степенью конверсии пептида. [21]
АГ имеют сходное строение, несмотря на различия в первичной структуре, локализованные в вариабельной, V-области молекулы, лежащей вблизи N-концов легких и тяжелых цепей. V-области ответственны за взаимодействие AT - АГ, поскольку специфичность AT определяется особенностями первичной структуры. Активный центр AT содержит V-область. В каждой молекуле AT таких центров два. [22]
Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептидными цепями, которые на этом участке имеют структуру а-спирали и к тому же закручены одна вокруг другой в суперспираль. N-концы тяжелых цепей образуют глобулярные головки, каждая из которых находится в комплексе с двумя легкими цепями. АТФазная активность миозина сосредоточена в головках, имеющих каждая по одному активному центру. Да, лишенный большей части стержня, или хвоста, миозино-вой молекулы, а также препараты головок. Электрофоретическая картина зависит от вида примененной протеазы, ее концентрации и времени обработки белка. Головки, или, как их называют, субфрагмент-1, полученный путем химиотрипсинового протеолиза, при ДСН-элект-рофорезе дают полосу 96 000 Да - - фрагмент тяжелой цепи, и две полосы легких цепей - примерно 18 000 и 15 000 Да. Две другие легкие цепи отсутствуют вследствие деградации. Тяжелый меромиозин обычно дает целый набор полос, среди которых присутствуют: 81 000 Да, 74 000, 51 000, 37000, 25000, 21 000 и некоторые другие. Большинство этих полос соответствует различным фрагментам тяжелых цепей. Следует обратить внимание на то, что, несмотря на наличие разрывов в полипептидных цепях, активность тяжелого меромиозина как АТФазы в полной мере сохраняется. [23]
 |
Трехмерная модель молекулы гемоглобина. [24] |
В центре молекулы имеется достаточно широкое отверстие, через которое могут проходить молекулы воды и электролитов. N-Концы полипептидных цепей выходят к вершинам молекулы, а С-концы спрятаны в ее глубине; а - и р-цепи имеют многочисленные контакты, которые удерживают их вместе. Наиболее многочисленны oipi - контакты, которые включают около 110 атомов 34 аминокислотных остатков; подавляющее большинство из них является неполярными. Контакты 0102 включают около 80 атомов 19 аминокислотных остатков, причем взаимодействия также в основном являются неполярными. [25]
Обычно первое, с чего начинают, - это установление числа полипептидных цепей в макромолекуле белка. Этот вопрос решается определением числа N-концов цепей или числа G-концов. [26]
При этом после отщепления концевого остатка определяют N-конец оставшегося пептида и воспроизводят последовательность, основываясь на данных. [27]
Если искусственная матрица этих кодонов не содержит, то синтезируются цепи, начинающиеся с произвольного звена и имеющие поэтому различные N-концы. Напротив, при наличии ГУГ или АУГ образуются стандартные формилметиониновые N-концы. Однако в природных белках формилметио-нин не содержится. [28]
На следующем этапе отщепляют новую концевую аминокислоту и снова определяют N-конец остатка. [29]
Фундаментальный факт в наших знаниях по рибосомному синтезу белка состоит в том, что полипептидная цепь строится путем последовательного роста от N-конца к С-концу. В течение элонгации растущий С-конец остается всегда ковалентно фиксированным в пептидилтрансферазном центре на рибосоме, а N-конец свободен. Естественно допустить, что по мере синтеза белка на рибосоме должно происходить также его сворачивание, и что сворачивание должно начинаться с его N-концевой части. [30]
Страницы: 1 2 3