N-конце

Cтраница 3

Из, этих наблюдений был сделан вывод, что синтез полипептидных цепей начинается с N-конца, к которому один за другим присоединяются аминокислотные остатки, и полипептидная цепь растет в направлении к С-концу. Посмотрим теперь, как инициируется биосинтез полипептидов. [31]

Частичным гидролизом было показано, что биологически активной частью р-кортикотропина является часть молекулы с N-конца, содержащая 24 аминокислотных остатка; в настоящее время известно, что активность исчезает после отщепления 23-го остатка аминокислоты. При этом было показаио, что все эти гормоны отличаются от р-кортикотро-пина только в доказывающей влияния части молекулы - после 23-го остатка. [32]

Применяя этот метод, можно шаг за шагом отстригать по одному аминокислотному остатку с N-конца. [33]

Частичным гидролизом было показано, что биологически активной частью р-кортикотропииа является часть молекулы с N-конца, содержащая 24 аминокислотных остатка; в настоящее время известно, что активность исчезает после отщепления 23-го остатка аминокислоты. При этом было показано, что все эти гормоны отличаются от р-кортикотропина только в неоказывающей влияния части молекулы - после 23-го остатка. [34]

В отличие от перегруппировки Бреннера наращивание пептидной цепи здесь идет от С - к N-концу. [35]

Во всех изученных системах полипептидная цепь строится путем последовательного образования пептидных связей, начиная с N-конца. [36]

В принципе, возможен рост полипептидной цепи как с С -, так и с N-конца, или образование отдельных пептидов, которые затем уже соединяются между собой. Исследования по внедрению меченого МС лейцина в гемоглобин, синтезирующийся in vivo, показали, что рост полипептидных цепей НЬ протекает от свободного N-конца к свободному С-концу и представляет собой последовательное присоединение аминокислот к растущей цепи со скоростью приблизительно две аминокислоты в секунду. [37]

Синтетический фрагмент ПТГ ( I-34) обладает значительной биологической активностью, но укорочение его с N-конца всего на I аминокислотный остаток приводит к полной потере биологической актиаиости. [38]

В этой задаче время отсчитывается вперед, так что а теперь соответствует началу, а N-концу процесса. [39]

После окончания синтеза пептидной цепи защитные группы удаляются как с С -, так и с N-конца. Наибольшую трудность в пептидном синтезе представляет выделение пептида, полученного на каждой стадии кон-денсации, причем это особенно осложняется с увеличением молекулярной массы синтезированного пептида. [40]

После окончания синтеза пептидной цепи защитные группы удаляются как с С -, так и с N-конца. Наибольшую трудность в пептидном синтезе представляет выделение пептида, полученного на каждой стадии конденсации, причем это особенно осложняется с увеличением молекулярной массы синтезированного пептида. [41]

Нарастание радиоактивности пептидов, последовательно расположенных вдоль а-депи гемоглобина при разном вре - - г - V л - мин. пени импульса радиоактив -. -. -. [42]

Результаты кинетического эксперимента подтверждают идею о том, что цепь белка растет в течение заметного времени от N-конца к С-концу. [43]

Гуттманн и Буассона [897] сделали интересное наблюдение, касающееся активности аналогов а - МСГ, укороченных с N-конца на два аминокислотных остатка. N-ацетильная группа оказывает более сильное влияние на активность, чем N-концевые остатки серина и тирозина. При этом было подтверждено наблюдение, сделанное на соединениях I, II и III, о слабом влиянии свободной аминогруппы лизина на биологическую активность. Замена N-формильной группы на объемистую то-зйльную ( XXIII) снижает активность до 0 5 - 106 единиц / г. В отличие от аминогруппы в положении 11 гуанидиновая группа аргинина в положении 8 существенна для проявления активности. [44]

Биосинтез полипептидов ( показаны отдельные стадии. [45]

Страницы: 1 2 3 4