Аргиназ - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Всякий раз, когда я вспоминаю о том, что Господь справедлив, я дрожу за свою страну. Законы Мерфи (еще...)

Аргиназ

Cтраница 1


Фермент аргиназа, гидролизующий аргинин с образованием мочевины-конечного продукта метаболизма аминогрупп в организме человека, содержит прочно связанные с ним ионы Мп2, необходимые для его ферментативной активности. Ион Мп2 1 служит кофактором и некоторых фосфат-переносящих ферментов, а также ферментов, обеспечивающих образование кислорода в хлорогшастах растений в процессе фотосинтеза.  [1]

Фермент аргиназа, расщепляющий аминокислоту аргинин на орнитин и мочевину, действует лишь на L-аргинин, а D-аргннин превращению не подвергается.  [2]

Функциональная значимость низкого уровня аргиназы у животных, испытывающих дефицит марганца, неизвестна. Очевидно, что по крайней мере у птиц патологические изменения, наблюдаемые при недостаточности марганца, не могут быть вызваны нарушением функции данного фермента, поскольку у них отсутствует синтез мочевины. При повышении содержания марганца в организме активность аргиназы может существенно возрастать.  [3]

Отмечают, в какой пробирке аргиназа катализирует расщепление субстрата, и делают вывод о специфичности этого фермента.  [4]

На рис. 6.4 представлено влияние концентрации фермента аргиназы на скорость расщепления аргинина. Отклонение от прямо пропорциональной зависимости возможно в случае дефицита субстрата или кофермента ( применительно к соответствующим сложным ферментам), наличия в реакционной среде токсических примесей.  [5]

В этом опыте к гидролизату не добавляют аргиназы. Прибавляют уреазу и, после выделения аммиака, его отгоняют током воздуха в титрованную кислоту.  [6]

Активность некоторых тканевых ферментов ( например, аргиназы) почти не изменяется при белковом голодании. Эта неравномерность в распаде белковой составной части ферментов и приводит к тому, что на первый план и в наиболее резкой форме выступают нарушения тех сторон обмена, которые оказываются наименее обеспеченными соответствующими ферментными системами.  [7]

8 Колонка с ДЭАЭ ( диэтиламиноэтил целлюлозой для очистки аргиназы. [8]

О ч и с т к а аргиназы методом ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе. Для выделения ферментов часто используют ионообменники, приготовленные на целлюлозной основе.  [9]

В каждую пробирку добавляют 0 2 мл препарата аргиназы и 0 2 мл раствора аргинина. Инкубационные смеси тщательно перемешивают и оставляют в термостате на 15 мин при 40 С. После окончания инкубации в каждую пробу добавляют 2 мл 5 % - ного раствора ТХУ, перемешивают и фильтруют.  [10]

Если в 0 5 мл экстракта, содержащего 8 Е аргиназы, обнаружено 20 мг белка, то это означает, что удельная ар-гиназная активность экстракта равна 8: 200 4 Е / мг.  [11]

Зарисовывают полученный график изменения скорости реакции от времени инкубации, записывают значение начальной скорости для аргиназы.  [12]

Позднее некоторые исследователи показали, что при дефиците белка в питании в органах и тканях снижается активность большинства ферментов: аргиназы, трип-тофанпирролазы, уриказы, сукцинатдегидрогеназы, глу-таматдегидрогеназы, декарбоксилазы, сорбитолдегидро-геназы, псевдохолинэстеразы, аспартат - и аланин-ами-нотрансфераз, гистидазы и др.. В гомогенатах печени и почек крысят-отъемышей, получавших корм, бедный белком, Hutchinson и Labby ( 1964) обнаружили снижение активности карбамилфосфатсинтетазы, орнитин-транскарбамилазы, аргиназы, глутаматтрансферазы, глутамикощавелевоуксусной трансаминазы и L-глута-микодегидрогеназы при отсутствии изменений со стороны аргининсинтетазы.  [13]

Благодаря стараниям Рождерса больным девочкам был привит вирус Шоупа, и у них постоянно брали кровь на анализ, чтобы отыскать следы аргиназы.  [14]

Этот способ можно использовать, например, для того, чтобы проконтролировать изменение активности фермента вследствие его денатурирования; среднее отклонение для точек калибровочной кривой 0 19 мВ, что соответствует 0.2 ед, аргиназы. По сравнению со спектрофотометрическими методами [631-633] определения аргиназы метод Букера и Хасмана [630] требует значительно меньше времени; длительность анализа составляет не более 10 мин. Кроме того, для проведения анализа не требуются холостые опыты, что экономит фермент и реактивы. Для определения ферментов пригодны и предложенные недавно электроды с воздушным зазором. Так, Ларсен и др. [638] применили электроды с воздушным зазором для определения активности уреазы и аргиназы. Анализ основан на контроле начальной скорости реакции селективного выделения аммиака, который образуется в системе аргинин - аргиназа при добавлении избытка уреазы.  [15]



Страницы:      1    2    3    4