Cтраница 3
Без аргиназы организм не в состоянии расщеплять аминокислоты, накапливающиеся в процессе нормального обмена веществ. [31]
Без аргиназы организм не в состоянии расщеплять аминокислоты, накапливающиеся в процессе нормального обмена веществ. Болезнь прогрессирует медленно, по мере накопления продуктов обмена. Она проявляется в виде нарастающих повреждений почек, мозга и других тканей. [32]
Аргинин разрушается при нагревании со щелочами, причем на каждую молекулу аргинина освобождается две молекулы аммиака. Количество аммиака можно определить титрованием и по нему рассчитать количество первоначально присутствовавшего в испытуемом растворе аргинина. Фермент аргиназа гидролизует аргинин на орнитин и мочевину. [33]
Активность его в почках у большей частя видов крайне низка. Аргиназа - последний фермент в цепи реакций цикла образования мочевины. Оптимум рН действия аргиназы 9 7, для проявления активности необходимы ионы Мл2, обладает строгой субстратной специфичностью, мол. [34]
Исходным продуктом для синтеза мочевины служит аминокислота орнитин, которая, присоединяя аммиак и углекислоту, превращается в цитруллин. Цитруллин присоединяет еще одну молекулу аммиака и образует аргинин. Аргинин под действием фермента аргиназы с участием воды расщепляется на орнитин и мочевину. [35]
Входит в состав белков. Устойчив к кислотному гидролизу; щелочи и фермент аргиназа расщепляют его на орнитин и мочевину. [36]
Данные исследований свидетельствуют о том, что природа и функция ферментативного аппарата, осуществляющего синтез белков в споре и материнской вегетативной клетке, одинаковы. Основной системой транспорта электронов в спорах является растворимая флавопротеино-ксидаза. При споруляции выявлена высокая активность ряда ферментов, например аргиназы, некоторых нуклеаз. Основная масса белков споры синтезируется заново в период споруляции. Одновременно отмечается процесс распада белков, причем многими авторами обнаружена тесная взаимосвязь протеолитиче-ской активности с функцией спорообразования у бактерий. Из вновь синтезированных белков лишь незначительная часть используется для создания структурных элементов споры. [37]
Это превращение происходит следующим путем. Группа атомов, образующая основу молекулы мочевины, является фрагментом боковой группы аминокислоты аргинина. Этот фрагмент может быть удален при помощи фермента, называемого аргиназа. Остаток молекулы аргинина также является аминокислотой, у которой есть свое название - орнитин. [38]
Различают несколько типов специфичности: абсолютная, абсолютная групповая, относительная групповая и стереохимическая, или оптическая. Абсолютной специфичностью обладают ферменты по отношению только к давнему субстрату и-не взаимодействуют даже с близкородственными молекулами. Такая специфичность характерна, например, для уреазы, асцартазы, аргиназы. Абсолютная групповая специфичность выражается в том, что фермент может действовать на ряд близких субстратов, имеющих общий тип строения, причем имеет значение не только определенный тип связи, но и структура прилегающего к ней радикала или радикалов. Примером могут служить глюкозидазы, карбоксипептидаза. [39]
С того момента как в печени животных был открыт специфический фермент аргиназа, расщепляющий аргинин на орнитин и мочевину, стало ясно, что аргинин является важнейшим источником мочевины. [40]
С того момента как в печени животных был открыт специфический фермент аргиназа, расщепляющий аргинин на орнитин и мочевину, стало ясно, что аргинин также является важным источником мочевины. [41]
Печень млекопитающих способна очень активно синтезировать цитруллин. В печени, вероятно, происходит синтез и гидролиз некоторого количества аргинина; цитруллин, образующийся только в печени, переносится током крови к почкам, где осуществляются синтез и гидролиз аргинина. Аргинин плазмы, вероятно, образуется преимущественно в почках, синтезирующих его из цитруллина, но содержащих в сравнении с печенью относительно немного аргиназы. [42]
В почвенных растворах марганец находится в виде аквакатио-нов или других комплексных ионов. Он не образует нерастворимые комплексные соединения с органическими лигандами и быстро переносится в растениях от корней к листьям. Он входит в состав ферментов: аргиназы и фосфотрансферазы, а также ферментного комплекса Н2О - дегидрогеназы. Дегидро-геназы изолимонной и яблочной кислот - ферменты, без которых не может работать цикл Кребса - один из важнейших биохимических циклов любой живой клетки, вырабатывающий энергию и запасающий ее в аденозинтрифосфате. [43]
Изменяется ли ядро при дифференцировке клетки. Имеются несомненные доказательства, что это так. Ферменты ядер в клетках различных типов различны, точно так же как ферменты цитоплазмы. Более того, если цитоплазма клеток данного типа имеет какой-либо особый фермент, то этот фермент находят иногда и в ядре таких клеток. Фермент аргиназа, участвующий в образовании мочевины, имеется и в цитоплазме и в ядрах клеток печени. Известно, что изменения окружающей клетку среды могут вызвать значительные изменения в цитоплазме. Из сказанного ясно, что они могут вызвать изменение также и в составе ядра. А опыт подтверждает, что это действительно так. [44]
Низкое содержание его в почве, воде и растениях ведет к тяжелым прогрессирующим заболеваниям, главным образом, рогатого скота и овец. Заболевание выражается в потере аппетита, прогрессирующей слабости, истощении, шаткости походки и резком малокровии. При добавлении к пище животных соединений Со наступает выздоровление. Со активирует или угнетает ряд энзимов. Например, в малых концентрациях активирует фосфатазы, аргиназы, пептидазы и др. Большие дозы обладают обратным эффектом. Со инактивирует каталазу, сукциндегидрогеназу, холинооксидазу, цитохром-оксидазу, влияя на ход окислительных процессов. [45]