Cтраница 2
Существует группа ферментов, которые при гидролизе пептидов и белков отщепляют N - или С-концевые дипептидные фрагменты. К ним относятся катепсин С, или дипептидиламинопептидаза I ( ДАП 1), и катепсин В, или дипептидилкарбокс и пептида за. Процесс определения аминокислотной последовательности с помощью этих ферментов состоит из нескольких стадий: I) гидролиз исследуемого соединения соответствующей дипептидазой, 2) разделение и идентификация отщепленных пептидов, 3) определение порядка расположения дипептидов в полипептидной цепи исследуемой молекулы. [16]
Протеазы и пептидазы обнаружены не только в составе пищеварительных соков, но и во многих животных и некоторых растительных тканях. Протеаза животных тканей - катепсин ускоряет гидролиз белков, находящихся в изоэлектрическом или близком к изоэлектрическому состояниях. Оптимум активности катепсина лежит при 4 - 5; при рН - 7 0 он неактивен. Поэтому действие катепсина становится особенно заметным при посмертном автолизе тканей, когда [ Н ] тканей повышается. Катепсин активируется соединениями, содержащими сульфгидрильные группы. Катепсин гидролизует белки с образованием альбумоз и пептонов. В тканях катепсин находится, обычно, вместе с пептидазами и дипептидазами. Он найден во многих животных тканях, но особенно богаты им ткани печени, почек и селезенки. По некоторым данным катепсин встречается также в составе желудочного сока. [17]