Аспартат-аминотрансфераза - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Дипломат - это человек, который посылает тебя к черту, но делает это таким образом, что ты отправляешься туда с чувством глубокого удовлетворения. Законы Мерфи (еще...)

Аспартат-аминотрансфераза

Cтраница 1


Аспартат-аминотрансфераза ( - 10 мг / мл), отдиализованная против того же буфера, что и малатдегидрогеназа - 2 мл.  [1]

Большим успехом этого института в изучении первичной структуры белков является определение полной аминокислотной последовательности аспартат-аминотрансферазы - фосфопиридоксалевого фермента, катализирующего переамииирование или трансаминирование в пептидах. Эта работа выполнена коллективом под руководством Ю. А. Овчинникова совместно с Институтом молекулярной биологии АН СССР.  [2]

Существенное снижение в печени крыс с гиповитаминозом активности холинэстераз ( в ранние сроки исследования) и аспартат-аминотрансферазы ( в поздние сроки) и повышение ее в сыворотке крови следует также объяснять повреждением печеночных клеток ( эндо-плазматические и плазматические мембраны), обусловливающим нарушение гистогематического барьера и чрезмерный выход в кровь этих ферментов.  [3]

У крыс, вдыхавших высокую концентрацию, через 6 недель в - крови значительно увеличивалась активность аспартат-аминотрансферазы, которая в дальнейшем нормализовалась. Патогистологически - в печени мелкокапельная и среднекапельная жировая дистрофия; в головном мозге вакуольная дегенерация ганглионарных клеток в стволовой части и других отделах.  [4]

При отщеплении от апофермента пиридоксальфосфата исчезают характерные максимумы поглощения и увеличение оптич. У аспартат-аминотрансферазы оксогруппа пиридоксальфосфата связана с е-аминогруппой лизина активного центра апофермента. В связи с апоферментом, вероятно, участвуют также фосфатная группа и азот пиридинового ядра пиридоксальфосфата.  [5]

В тех же условиях наблюдалась стимуляция активности щелочной и особенно кислой фосфатазы. Изменения активности холинэстераз, аспартат-аминотрансферазы, кетозо-1 - фосфатальдолазы и карбоксилэстеразы крови были несущественными.  [6]

При дефиците треонина и лизина в первом периоде опыта в крови животных повысилась активность аце-тилхолинэстеразы и особенно кетозо-1 - фосфатальдола-зы и кислой фосфатазы и одновременно снизилась активность холинэстеразы, аланин - и аспартат-амино-трансфераз. К концу эксперимента наблюдалась нормализация активности холинэстеразы, активность ала-нин-аминотрансферазы несколько снизилась, хотя и оставалась заметно выше, чем в контроле, а аспартат-аминотрансферазы возросла еще более. Вместе с тем продолжала снижаться и активность холинэстеразы и аминотрансфераз. Активность же щелочной фосфатазы и карбоксилэстеразы на протяжении всего опыта изменялась незначительно.  [7]

РНК-азы, ДНК-азы и катепсина. При таком расчете на 30 - й день исследования оказалась повышенной и активность аспартат - и аланин-аминотрансфераз. К концу эксперимента активность аспартат-аминотрансферазы нормализовалась, тогда как активность аланин-амино-трансферазы была угнетена. Значительно снизилась и активность карбоксилэстеразы. В то же время активность кетозо-1 - фосфатальдолазы в расчете на 1 г белка мало изменилась.  [8]

Анализ данных табл. 24 показывает, что гипервита-миноз А также оказывает влияние на активность ферментов. Степень изменения ее зависит от длительности действия на организм крыс избытка ретинола. Так, показатели активности ацетилхолинэстеразы и аспартат-аминотрансферазы в печени подопытных животных-мало отличающиеся от контрольного уровня на 30 - й день, к концу наблюдения ( 60 - й день) существенно снижаются. Активность же кетозо-1 - фосфатальдолазы, достоверно снижаясь на первом этапе гипервитаминоза, нормализуется на втором. В то же время активность холинэстеразы, аланин-аминотрансферазы и карбоксил-эстеразы оказывается достоверно угнетенной на обоих этапах исследования, тогда как аналогичный показатель кислой и щелочной фосфатаз, кислой РНК-азы, кислой ДНК-азы и катепсина оказывается значительно повышенным.  [9]

Так, дефицит в диете крыс трех незаменимых аминокислот на 60 - й день опыта вызвал статистически значимое повышение активности кетозо-1 - фосфатальдолазы, кислой и щелочной фосфатаз и угнетение аланин-аминотрансферазы. К концу эксперимента активность первых трех ферментов заметно снизилась, приблизившись к контрольному уровню, тогда как активность аланин-аминотрансферазы оставалась прежней. На 90 - й день пребывания животных на этой же диете обнаружено угнетение холинэстеразы и аспартат-аминотрансферазы.  [10]



Страницы:      1