Гидрофобная r-группа

Cтраница 1

Силы, стабилизирующие третичную структуру глобулярных белков. [1]

Гидрофобные R-группы некоторых аминокислотных остатков ( см. табл. 8 - 1) избегают контактов с водным окружением и стремятся собраться вместе внутри глобулярной структуры, где они защищены от соприкосновения с водой. [2]

Примерный липидный состав ( в процентах субклеточных мембран печени крысы. [3]

В результате воздействия тех же сил, которые стабилизируют структуру глобулярных белков, фосфолипиды в водных растворах самопроизвольно формируют бислои и липосомы. Вспомним, что в воде полипептидная цепь принимает такую конформацию, при которой гидрофобные R-группы аминокислотных остатков расположены внутри глобулы и тем самым защищены от контактов с водой, тогда как гидрофильные полярные R-группы торчат наружу, контактируя с водной средой. Совершенно то же самое происходит и с полярными липидами: они способны к самосборке в структуры, в которых неполярные углеводородные цепи спрятаны, а полярные группы обращены к воде. Сами по себе триацилглицеролы не могут формировать мицеллы, поскольку они не имеют полярных голов; однако в смеси с фосфоглицеридами они образуют мелкодисперсные эмульсии, в капельках которых молекулы фосфоглицеридов располагаются на поверхности, а триацилглицеролы-внутри. Подобное строение имеют жировые капельки в клетках ( рис. 12 - 5), а также хил омикроны. [4]

Согласно данным рентгеноструктур-ного анализа, молекула гемоглобина по своей форме приближается к сфере с диаметром около 5 5 нм. Каждая из четырех цепей имеет характерную для нее третичную структуру. Подобно миоглоби-ну, а - и р-цепи гемоглобина содержат несколько ос-спиральных сегментов, разделенных участками, образующими изгибы цепи. С каждой цепью связана одна гемогруппа. Гемы разных цепей сравнительно далеко ( на расстоянии около 2 5 нм) г раюполо-жены друг от друга и имеют разный угол наклона. В образовании таких контактов принимают участие в основном гидрофобные R-группы аминокислотных остатков. [5]

Страницы: 1