Cтраница 2
У радужной форели к ферментам, не имеющим сезонных изоферментов, относятся лактат-дегидрогеназа ( рис. 85) и малатдегидрогеназа. У обоих этих ферментов / См сравнительно мало изменяется в характерной для биологических систем области температур и отрицательная температурная модуляция отсутствует. [16]
К ферментам печени, активность которых при белково-калорииной недостаточности снижается, относятся холинэстераза, глутаматде-гидрогеназа, ксантиноксидаза, сукцинатоксидаза, глу-таматпируваттрансаминаза, малатдегидрогеназа и изо-цитратдегидрогеназа, а к ферментам, активность которых повышается, - каталаза, трансаминаза, малатдегидрогеназа и алколинфосфатаза. Интактными в печени остаются оксидаза гликолевой кислоты, цитохром-редуктаза, лактатдегидрогеназа, причем к этой же группе ферментов относятся и трансаминаза и малатдегидрогеназа. Согласно данным Metcoff, амилаза, липаза и трипсин в ткани поджелудочной железы, стенке кишечника и в кишечном соке при белково-калорииной недостаточности могут сохранять свою активность или же подвергаться ингибированию. В мышечной ткани наблюдается угнетение пируваткиназы, малатдегидроге-назы, изоцитратдегидрогеназы и глутаматдегидрогена-зы. Однако активность глутаматдегидрогеназы может и не измениться. Провести четкое разделение ферментов по направленности их изменения в органах и тканях больных с белково-калорииной недостаточностью затруднительно, так как результаты, полученные с помощью разных методических приемов и в неоднородных условиях, нередко оказываются диаметрально противоположными. [17]
При этом наблюдалось, что превращения принимают форму ингибирования энзима или непосредственно, как, например, в случае с фтормалатом натрия и малатдегидрогеназой 13, или косвенно - в случае летального синтеза фторцитрата из фторацетатаи. Однако, с другой стороны, применение фторированного аналога ( например, 5-фторурацила 15 или / г-фторфенилаланина 16) может протекать без явного подавления функций энзима. Таким образом, дальнейшее исследование подобных фторированных аналогов выдвигает новые возможности изучения гормональной активности, энзиматических путей метаболизма и рационального выбора хемотерапевтических агентов. [18]
Инкубация изолированных фракций митохондрий, лизосом и макросом печени со спиртовыми растворами ретинола обусловливает резкое увеличение неосаждаемой активности таких растворимых ферментов указанных органелл, как малатдегидрогеназа, р-галактозидаза и ацетилэстсраза. [19]
Ферменты, катализирующие окислительные процессы, в т числе и ферменты цикла Кребса - аконитаза, изоцитратдепщ геназа, а-кетоглутаратдегидрогеназа, сукцинатдегидрогена: фумараза, малатдегидрогеназа - локализированы в митохс дриях. Эти ферменты расположены как в матриксе митохондр. В митохондри находится также аденозин-трифосфатаза, катализирующ отщепление остатка фосфорной кислоты в молекуле АТФ. [20]
Оптимизированный кинетический метод основан на следующих ферментативных реакциях: 1) L-аспартат и 2-оксоглутарат в реакции, катализируемой АсАТ, образуют глутамат и оксалацетат; 2) ок-салацетат в реакции, катализируемой малатдегидрогеназой, превращается в малат, а скорость реакции регистрируется по уменьшению концентрации НАДН. [21]
К ферментам печени, активность которых при белково-калорииной недостаточности снижается, относятся холинэстераза, глутаматде-гидрогеназа, ксантиноксидаза, сукцинатоксидаза, глу-таматпируваттрансаминаза, малатдегидрогеназа и изо-цитратдегидрогеназа, а к ферментам, активность которых повышается, - каталаза, трансаминаза, малатдегидрогеназа и алколинфосфатаза. Интактными в печени остаются оксидаза гликолевой кислоты, цитохром-редуктаза, лактатдегидрогеназа, причем к этой же группе ферментов относятся и трансаминаза и малатдегидрогеназа. Согласно данным Metcoff, амилаза, липаза и трипсин в ткани поджелудочной железы, стенке кишечника и в кишечном соке при белково-калорииной недостаточности могут сохранять свою активность или же подвергаться ингибированию. В мышечной ткани наблюдается угнетение пируваткиназы, малатдегидроге-назы, изоцитратдегидрогеназы и глутаматдегидрогена-зы. Однако активность глутаматдегидрогеназы может и не измениться. Провести четкое разделение ферментов по направленности их изменения в органах и тканях больных с белково-калорииной недостаточностью затруднительно, так как результаты, полученные с помощью разных методических приемов и в неоднородных условиях, нередко оказываются диаметрально противоположными. [22]
Малатдегидрогеназа, содержащаяся в клетках обкладки С - растевий, катализирует реакцию, для которой можно указать аналогичную реакцию в цикле лимонной кислоты. [23]
Обычно этот фермент считают специфичным по отношению к НАД. Однако малатдегидрогеназа из листьев шпината восстанавливает НАДФ со скоростью, составляющей 1 5 % от скорости восстановления НАД. Прайс и Тиман [19] показали, что 75 % общей малат-дегидрогеназной активности в подсемядольном колене гороха после удаления митохондрий локализовано в надосадочной жидкости. Были отмечены электрофоретические и кинетические различия между препаратами малатдегидрогеназы, полученными из митохондрий и из надосадочной жидкости. Однако из митохондрий животных препараты фермента обычно получают путем обработки митохондрий ацетоном. Вполне возможно, что отмеченные различия вызваны именно такой обработкой растворителем. [24]
В настоящее время известно много различных ферментов, существующих в виде различных форм. Это малатдегидрогеназа, креатинкиназа, щелочная фосфатаза, изо-мераза глюкозо-6 - фосфата и др. По строению все исследованные изоферменты одного фермента отличаются друг от друга разными соотношениями различных полипептидных цепей. [25]
Ферменты, катализирующие реакцию отнятия водорода от субстрата, но не реагирующие с кислородом, называются дегидроге-назами. Так, малатдегидрогеназа катализирует перенос водорода от яблочной кислоты к коферменту. Ферменты, реагирующие непосредственно с кислородом, называются оксидазами. Например, оксидаза гликолевой кислоты переносит водород от этой кислоты к кислороду. Дегидрогеназы иногда называют редуктазами, если полагают, что катализируемая ими реакция в физиологических условиях протекает в направлении восстановления субстрата. Так, фермент, катализирующий восстановление глиоксилевой кислоты до гликолевой в присутствии кофермента, чаще называют глиоксилатредуктазой, а не гликолатдегидрогеназой, так как предполагается, что внутри клетки равновесие этой реакции сдвинуто в сторону восстановления субстрата. [26]
В различных тканях высших животных существует так называемый палатный челночный механизм. Под воздействием цитоплазматической малатдегидрогеназы внемитохондриальный НАД Н окисляется оксалоацетатом, который при этом восстанавливается до мал эта. Малат проникает внутрь митохондрии при помощи малат-сукцинатного переносчика и под действием внутримитохондриальной малатдегидрогеназы снова окисляется до оксалоацетата. Малатный челночный механизм обратим, он функционирует в обоих направлениях. [27]
В цитозоле в этой реакции возникает оксалоацетат, который не имеет транспортных систем возврата внутрь митохондрии, так как мембрана для этого соединения непроницаема. В цитозоле есть фермент - малатдегидрогеназа, восстанавливающая оксалоацетат до малата, который по дикарбоксилат-транспортной системе возвращается в митохондриальный матрикс. [28]
К таким ферментам относятся цитохромы ( см. гл. XV), сукцинатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа и глицерофосфатдегидрогеназа. [29]
Ферменты обычно обозначают путем добавления суффикса аза к названию субстрата или к наименованию типа катализируемой реакции. Так, фумараза - фермент, катализирующий присоединение воды к фумарату, а малатдегидрогеназа - фермент, катализирующий реакцию отнятия водорода от L-яблочной кислоты. [30]