Пектиназ
Cтраница 3
Патогенные свойства бактерий связаны с активностью их ферментов и токсинов. Большинство фитопатогенных бактерий имеют ферменты, растворяющие срединные пластинки клеточной ткани - пектиназы, протопектиназы, полигалактуроназы. Особенно высокой активностью отличаются ферменты возбудителей гнилей. Патогенные бактерии могут выделять токсины. Воздействуя на растение, эти вещества нарушают его ферментативные системы и вызывают отмирание или увядание пораженных тканей и органов. [31]
В качестве примера ферментативного гидролиза этого глюкуроноксилана приводим следующую пропись. Суспендируют 40 г глюкуроноксилана из древесины березы в 2 л 0 2 % - ного водного раствора пектиназы. Смесь помещают в мешок для диализа, заполняя лишь половину его объема и подвешивают его в 20-литровый сосуд, заполненный 18 л воды температурой 37 С. [32]
Применение ферментов из микроорганизмов - один из главных путей, которые биотехнология использует и будет использовать для обновления пищевой промышленности. Наибольшие успехи, были достигнуты при производстве фруктовых соков: здесь используют такие ферменты, как пектиназы, целлюлазы, гемицел-люлазы, амилазы и протеиназы. Ферменты используются на следующих основных стадиях переработки фруктов. [33]
В конце процесса брожения жидкость культивации сливают и мицелий промывают. Промывные воды используют далее, а мицелий после высушивания используют для нужд животноводства или для получения ферментного препарата пектиназы. [34]
Влияние флавонолов володушки в искусственной среде на прорастание ее пыльцы и рост пыльцевых трубок указывает на характер возможного участия этих веществ в одном из репродуктивных процессов - в прорастании пыльцы. Каков механизм воз - действия флавонолов на прорастающую пыльцу, на основании полученных данных сказать нельзя. Возможно, что здесь происходит ингибирование флавонолами активности: пектиназы, уменьшающей растяжимость стенки пыльцевой трубки посредством де-метилирования пектина. [35]
Пектиновые ферменты необходимы для получения фруктовых соков большой плотности ( концентрации) или фруктовых пюре. Если, например, яблочный сок концентрируют до 72 по Бриксу, не удаляя содержащийся в нем природный пектин, то продукт желатинизируется в гораздо большей степени, чем это допустимо для жидкого концентрата. В большинстве случаев соки депектизируют и фильтруют перед концентрированием, но иногда пектиназу оставляют действовать во время процесса концентрации. [36]
Препарат амилосубтилин содержит а-амилазу, протеазы, В-глюконазу и литические ферменты. Эти ферменты входят и в состав протосубтилина ГЗх и ксилаваморина ГЗх, содержащих также гешщеллюлазу и пектиназу. [37]
Выделение позволяет обнаружить представителей различных родов, включая спорулирующие и неспорулирующие грамм-положительные палочки, такие как протеолитические Eubacterium, целлюлолитические Clostridium, Acetobacterium, облигатные анаэробы, такие как Bacteroides и Bifidobacteria и факультативные анаэробы Streptococcus и Enterobacteriaceae. Грамм-положительные кокки играют значительную роль при сбраживании стоков свиноферм. Гидролитические бактерии используют ряд экзофер ментов, таких как протеазы, липазы, амилазы, целлюлазы и пектиназы. Эти ферменты часто видоспецифичны и могут отличаться от таковых у аэробных бактерий. Анаэробная биодеградация лигнина не представляется возможной из-за необходимых для этого сильноокислительных условий, хотя недавно сообщалось о биодеградации кониферилового спирта, основного компонента лигнина [50], и присутствие в качестве интерме-диата фенилпропионовой кислоты также подтверждает версию о сбраживании лигнина по побочному метаболическому пути. Кроме природных субстратов анаэробные популяции разрушают фенолы и серусодержащие соединения, находящиеся в стоках таких процессов, как сульфатная варка, газификация угля, и нефтехимических производств. [38]
В табл. 5.2 - 5.4 приведены примеры получения гомогенных по данным аналитического изоэлектрофокусирования и ( или) электрофореза в полиакриламидном геле эндоглюканаз ( см. табл. 5.2), целлобиогидролаз ( см. табл. 5.3) и целлобиаз ( см. табл. 5.4) из различных микробных источников. Как видно из представленных данных, во всех случаях для получения высокоочищенного фермента требуется 4 - 6 стадий. Помимо упомянутой выше близости множественных форм эндоглюканаз и других компонентов комплекса по биохимическим характеристикам, сложность и трудоемкость процесса получения очищенных целлюлаз связана с большим количеством примесей белкового ( ксиланазы, ламинари-назы, пектиназы, протеиназы, другие белки и ферменты) и небелкового характера. Все это приводит к тому, что для ферментов из каждого, а нередко и из одного продуцента разрабатываются оригинальные схемы очистки. [39]
В производстве кофе и кофейных концентратов пектолитические ферменты применяют также для удаления железообразного слоя, который бывает на поверхности кофейных бобов. Раньше для этой цели использовали микроорганизмы, при действии которых процесс был трудно контролируемым и протекал неодинаково. В настоящее время успешно применяют выделенные препараты ферментов. Пектиназу используют при выработке кофейных концентратов и в производстве пектина с низким содержанием метоксила. Для этой цели необходима пектин-эс-тераза. [40]
Размягчение тканой связано с изменениями пектиновых веществ. Наиболее характерные из них - распад протопектина и накопление растворимых в воде форм. В первой стадии распада образуется растворимый пектин, при этом в гидролизе участвует фермент протопектиназа. В следующей стадии под действием ферментов пектозы и пектиназы пектин распадается с образованием воднораствори-мой а-галактуроновой кислоты. [41]
В пищевой промышленности в производстве ряда продуктов и напитков применяют ферменты. Традиционно источником ферментов служило сырье растительного и животного происхождения. Успехи микробиологической промышленности позволили перейти в последние 20 - 25 лет к широкому использованию ферментов, полученных методами биотехнологии на основе дрожжей, грибов и микроорганизмов. В производстве пищевых продуктов в настоящее время используют около 10 типов таких ферментов, в их числе амилоглюкозидазы, глюко-изомеразы, бактериальные амилазы, пектиназы, реннины и др. В 1985 г. в странах капиталистического мира на долю пищевой промышленности приходилось 52 % общего потребления ферментов, вырабатываемых из нетрадиционного сырья, что составило 260 млн. дол. [42]
Классические виды брожения дополняются новыми применениями микробов в химических производствах. Из грибов получают каротиноиды и стероиды. Когда выяснилось, что Corynebacterium glutamicum из сахара и соли аммония с большим выходом синтезирует глутаминовую кислоту, были получены мутанты и разработаны методы, с помощью которых можно в больших масштабах производить многие аминокислоты, нуклеотиды и реактивы для биохимических исследований. Микроорганизмы используются химиками в качестве катализаторов для осуществления некоторых этапов в длинной цепи реакций синтеза; микробиологические процессы по своей химической специфичности и по выходу продукта превосходят химические реакции; ферменты, применяемые в промышленности-амилазы для гидролиза крахмала, протеиназы для обработки кож, пектиназы для осветления фруктовых соков и другие-получают из культур микроорганизмов. [43]
Ферменты широко используются в технологии производства пищевой промышленности. Так, протеиназы применяются в хлебопечении. Эти ферменты осуществляют расщепление крахмала и гидролиз белковых веществ. За счет этих процессов не только происходит улучшение структуры хлебного мякиша, но и увеличивается объем выпеченного изделия. Фермент инвертаза используется в кондитерской промышленности: прибавка его к конфетной массе предохраняет продукцию от че рствения. Если прибавить пектиназу к винограду или другим фруктам во время их прессования, получается повышенный выход сока. Виноградные вина, обработанные этими ферментами, обладают хорошим вкусом и цветом, становятся более прозрачными. При получении глюкозы из крахмала используется фермент глюкозидаза. Производство сыров, пива, получение многих лекарственных препаратов и многих других полезных для человека продуктов не обходится без применения ферментов. [44]
Страницы: 1 2 3 4