Cтраница 4
Результаты всех этих наблюдений имеют исключительное значение, поскольку они показывают, что под действием щелочей может происходить не только разложение некоторых аминокислот, но, что является более серьезным, превращение данной аминокислоты ( или ее остатка) в другую. Если эта новая аминокислота обладает особой структурой ( например, лантионин, инфра), то легко установить, что она представляет собой артефакт. Однако образование глицина, алашша или орнитина является гораздо более нежелательным, так как оно может привести к ошибочным заключениям. Следует также сослаться на работу Зангера и Таппи [340], обнаруживших в щелочных гидро-лизатах инсулина глицилпролин вместо треонилпролина, найденного ими ранее в кислых тидролизатах. [46]
Глобулярные белки в большинстве случаев представляют собой растворимые в воде вещества, в которых благодаря полифункциональности аминокислот, входящих в состав макромолекулы, содержится значительное число гидрофильных групп, В противоположность гликогену, для которого доказано наличие сильно разветвленной структуры, строение глобулярных белков точно не установлено. Шарообразная форма макромолекул этих белков может быть обусловлена скручиванием полипептидных цепей, как это предложено, например, Перутцем для / емоглобина. При этом возможно скручивание на малых ( около 5 А) и на больших ( около 50 А) расстояниях. Наиболее подробно исследован инсулин, строение которого было выяснено Зангером. Вес его частицы - около 12000; в состав инсулина входят 102 остатка аминокислот, соединенных в четыре цепи. Одна цепь ( цепь глицина) состоит из 21 аминокислотного остатка; в ней имеются также внутримолекулярные цистиновые мостики; двумя цистиновыми мостиками она соединяется с другой цепью ( цепь фенилаланина), состоящей из 30 остатков аминокислот. Каждая пара таких двойных цепей, соединяясь, дает частицу инсулина. Растворимый инсулин при длительном нагревании при рН 2 0 - 2 5 превращается в фибриллярную модификацию; обратное превращение может быть осуществлено при действии щелочи. [47]
Повидимому, маловероятно, чтобы действие эндопептидаз было беспорядочным; действительно, некоторые белки гидроли-зуются одними ферментами и не гидролизуются другими. Например, инсулин не распадается под действием трипсина [466], но легко разрушается пепсином и химотрипсином. К сожалению, ни один из этих фактов не является достаточным для доказательства высказанной точки зрения, и для разрешения проблемы необходимо выяснить структуру ряда белков и идентифицировать пептиды, образующиеся при ферментативном гидролизе. Хотя это может показаться весьма затруднительным, такая задача была уже однажды решена Зангером и Таппи [ 398а ] в случае цепи В окисленного инсулина. Здесь трипсин атакует, повидимому, одну связь арг. Повидимому, для этих двух ферментов положения Бергмана оказываются в первом приближении справедливыми. Однако характер действия пепсина на цепь В не согласуется столь же хорошо с этими взглядами. [48]