Тяжелый азот

Cтраница 4

Благодаря неисчерпаемой энергии А. И. Бродский и его сотрудники впервые в СССР получили тяжелую воду, концентраты тяжелого кислорода 180, тяжелого азота 15N, разработали методы изотопного анализа и широко развернули исследования по распространенности изотопов отдельных элементов в различных природных источниках, а также по применению изотопов для изучения механизма химических реакций. [46]

Термодиффузионная колонна. [47]

Возбуждаются и интенсивно вибрируют молекулы тяжелого аммиака, легкие же остаются безучастными: они не резонируют когерентному свету инфракрасного диапазона. Вслед за тем ударяет вспышка ультрафиолетового лазера, мгновенно разрушаются перенапряженные тяжелые молекулы. Далее химическими приемами осколки молекул отделяют от легкого аммиака, из него получают легкий азот, а из осколков выделяют тяжелый азот. [48]

Не следует думать, что аминокислоты, раз войдя в структуру молекулы белка, пребывают там до ее разрушения неизменно, и что белковая молекула, раз построенная, также остается неизменной до своего распада. Идея о постоянном обновлении организма принадлежит А. Более поздние исследования других авторов показали, что в белках живых тканей идет непрерывная замена аминокислот. Были синтезированы аминокислоты с тяжелым азотом N15; они были скормлены крысам и мышам. Потом гидролизо-ваны белки их тела и изолированы различные аминокислоты из гидролизатов. Затем определен в выделенных аминокислотах N15 для того, чтобы установить, какое количество введенного азота пошло на построение белков тела, безразлично-в форме ли введенной аминокислоты, или в форме других аминокислот, возникших из введенных путем переаминирования или вследствие других процессов. Оказалось, что включение в тканевые белки начинается почти непосредственно, и хотя большая часть меченого N15 была вчленена в форме скормленной аминокислоты, все же значительная часть меченого азота была найдена распределенной в белках среди других аминокислот. [49]

Этот процесс происходит в организме очень интенсивно и играет большую роль в круговороте аминокислот и получаемых из них белков. Наряду с ним, в небольшой степени переаминирование, по-видимому, может идти также по другому механизму: окисления аминокислоты в аминокетокислоту, гидролитического отщепления от нее аммиака и присоединения последнего к другой аминокислоте. При этом механизме, в присутствии меченых групп N16H2, тяжелый азот должен переходить в образующуюся аминокислоту и в аммиак. [50]

Пусть первоначально оба соединения имели одинаковый изотопный состав, например, N15: N14 1: 262, что отвечает их пропорции в природных соединениях азота. Растворим аммиак в растворе соли аммония, а затем извлечем его из этого раствора. Для повторного обогащения разложим соль кипячением со щелочью, что даст аммиак, обогащенный тяжелым азотом. [51]

Общим результатом этих реакций является образование мочевины: С02 2HN3 - 0 C ( NH2) 2 Н20, причем орнитин играет роль катализатора, регенерирующегося при завершении реакции. Против этого цикла выдвигался ряд возражений, которые были устранены с помощы меченых атомов. Превращение аргинина в орнитин было доказано тем, что кормление крыс аргинином с дейтерием в а-положении давало появление дейтерия в орнитине, выделенном из тканей. Превращение аргинина в мочевину у собаки было доказано тем, что при введении меченого N15Hi тяжелый азот переходит в амидиновую группу выделенного аргинина, причем в последнем его содержание эквивалентно содержанию в мочег вине. Наконец, было показано, что меченые карбонаты НСиОГ или НС13Оз - дают появление меченого углерода в мочевине. Таким образом, основные звенья орнитинового цикла были подтверждены опытами на животных. [53]

Страницы: 1 2 3 4