Актин

Cтраница 3

Хаксли, из актина, движутся навстречу друг другу - и сарко-мер уменьшается. Нити миозина, имеющиеся в других протофибрил-лах, располагаются между нитями актина. Их взаимное движение, по-видимому, объясняется тем, что связи, существующие между актином и мизином, последовательно возникают и разрываются, так что движение одной белковой молекулы около другой похоже на перемещение зубчатого колеса, вступающего в зацепление с новыми зубьями. [32]

Четыре гомологических макротетралидных актина, содержащих 18-членные кольца ( рис. 6.1 Л), продуцируются соответствующими штаммами актиномицетов. Самый низший гомолог - но-актин - образован симметричным чередованием четырех о - и L - энантиомеров яонактиновой кислоты ( других диастереомеров не было обнаружено), представляющей собой оксикарбоновую кислоту, содержащую эфирный кислород в тетрагидрофурановом кольце примерно в середине ее цепи. Хотя при беспорядочной последовательности нонактино Вых и томононактиновых остатков возможны различные рацемические смеси, природные более высокие гомологи нонактивна все оптически активны. [33]

Из а-спиралей молекул актина образуется ( по типу конец к концу) две скрученных цепи, причем в спиральном желобке между ними располагается другой белок, тропомиозин. Тропомиозин, как полагают, представляет собой агрегат нескольких полипептидных цепей, образующих скрученные витки. Каждая молекула взаимодействует с семью молекулами актина. Молекула тропомиозина связывается также с молекулой тропонина, состоящего из трех субъединиц. Субъединица Т связывается с тропомиозином, субъединица I - с актинтропомиозиновым комплексом, а субъединица С-с субъединицами Т и I. В отсутствие ионов Са2 субъединицы Т и I предотвращают сокращение, ингибируя взаимодействие между актином и миозином. При низких концентрациях иона Са2 субъединица С лишь слабо связана с субъединицей I. При более высоких концентрациях Са2 последний связывается субъединицей С, которая затем прочно связывается с субъединицей I, удаляя последнюю из актин-тропомиозинового комплекса. Ион Са2, таким образом, действует в качестве депрессора релаксации. [34]

Тонкие нити образованы актином, тропомиозином и тропони-ном. Основным белком тонких нитей является актин, имеющий центры связывания с миозином. [35]

Как уже указывалось, актин обладает способностью соединяться in vitro с миозином с образованием вязкого актомиозина. [36]

Измеряемая в конце анализа актин сь в ряде случаев настолько мала, что необходимо выполни к, большое число холостых опытов с образцами-мочи людей, не контактирующих с радиоизотопами, а также применять наиболее чистые реагенты. Следует также учитывать, что при измерении а-активности источники должны обладать минимальной способностью к самопоглощению; такие источники лучше всего готовить электролитическим методом. [37]

При взаимодействии миозина с актином получается продукт, весьма напоминающий миозин В. Поэтому принято считать, что получается реконструкция природного актомиозинового комплекса, являющегося сократительным веществом мышцы. Реконструированный актомиозин образует в воде волокна геля, способные сокращаться в присутствии АТФ и магния, так же как и природный миозин В. [38]

Изображение трехмерной сети актиновых иитей в клетке, полученное с помощью флуоресцирующих антител, специфично сьязы-ваюшихся с белком трсшомио-эином.| S. Схематическое изображение акеонемы жгутика. [39]

Тонкие нити образованы белком актином, а толстые - миозином. [40]

Основными странами, экспортирующими актине удобрения, являются Япония, РГ, Италия, Норвегия, Голландия, в послед-нив годы США и некоторые другие. В качестве импортеров ваот-аых удобрений выступают многие капиталистические страны и практически почти все развивающиеся страны Авии, & рики Латинской Америки. [41]

Схема тельца Пачини ( не-нервное волокно. [42]

Сократительные белки, прежде всего актин, фигурируют л в ряде других клеток и тканей. Актин составляет около 20 % всего белка в нейронах цыпленка. Актин или актиноподобный белок присутствует в эмбриональной линзе, легких, коже, сердце, поджелудочной железе, почках и в мозговой ткани цыпленка. Ак-тино - и миозиноподобные белки выделены из тромбостеняна, из комплекса сократительных белков в тромбоцитах человека. [43]

Не меньшего - внимания требует актин, который является более универсальным компонентом тонких нитей в мышцах различного происхождения, чем миозин в толстых нитях. [44]

Схема тельца Па чини. [45]

Страницы: 1 2 3 4