Cтраница 2
II, мягкие окислители, например иодозобензоат, порфириндин, феррицианид и иод, в определенных условиях являются весьма специфическими. Восстановители действуют только на дисульфидную группу, превращая ее в сульфгидрильную. Однако в тех случаях, когда не созданы максимально благоприятные условия для проявления специфичности, большинство белковых реагентов реагирует более чем с одной функциональной группой. Например, кетен, который часто применяется для ацетилирования аминогрупп, действует также я на фенольные и сульфгидрильные группы. В самом деле, Херриотт и Нортроп [20] в одной из прежних работ нашли, что у кристаллического пепсина первыми ацетшгируются аминогруппы. Несмотря на это, Ли и Кальман [48] обнаружили, что в лактогенном гормоне передней доли гипофиза ацетилируется 75 % фенольных и 35 % аминных групп. Стерн и Уайт [ ЗЗа ] установили то же самое в случае инсулина. Эти данные свидетельствуют о том, что исследование поведения какого-либо белка по отношению к данному специфическому реагенту нельзя иопользавать для суждения о соответствующем поведении других белков. В последующей работе, однако, Херриотту [ 49а ] удалось показать, что инактивация пепсина обусловлена ацетилированием именно фенольных групп тирозина. После обработки кислотой получают ацетилироваяный препарат пепсина, активность которого ( за вычетом всех тех ацетильных групп, которые лабильны при рН 10, и исходного количества фенольных групп тирозина) является 100 % - ной. [16]
II, мягкие окислители, например иодозобензоат, порфириндин, феррицианид и иод, в определенных условиях являются весьма специфическими. Восстановители действуют только на дисульфидную группу, превращая ее в сульфгидрильную. Однако в тех случаях, когда не созданы максимально благоприятные условия для проявления специфичности, большинство белковых реагентов реагирует более чем с одной функциональной группой. Например, кетен, который часто применяется для ацетилирования аминогрупп, действует также я на фенольные и сульфгидрильные группы. В самом деле, Херриотт и Нортроп [20] в одной из прежних работ нашли, что у кристаллического пепсина первыми ацетшгируются аминогруппы. Несмотря на это, Ли и Кальман [48] обнаружили, что в лактогенном гормоне передней доли гипофиза ацетилируется 75 % фенольных и 35 % аминных групп. Стерн и Уайт [ ЗЗа ] установили то же самое в случае инсулина. Эти данные свидетельствуют о том, что исследование поведения какого-либо белка по отношению к данному специфическому реагенту нельзя иопользавать для суждения о соответствующем поведении других белков. В последующей работе, однако, Херриотту [ 49а ] удалось показать, что инактивация пепсина обусловлена ацетилированием именно фенольных групп тирозина. После обработки кислотой получают ацетилироваяный препарат пепсина, активность которого ( за вычетом всех тех ацетильных групп, которые лабильны при рН 10, и исходного количества фенольных групп тирозина) является 100 % - ной. [17]