Ассимиляция - двуокись - углерод - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Если у тебя прекрасная жена, офигительная любовница, крутая тачка, нет проблем с властями и налоговыми службами, а когда ты выходишь на улицу всегда светит солнце и прохожие тебе улыбаются - скажи НЕТ наркотикам. Законы Мерфи (еще...)

Ассимиляция - двуокись - углерод

Cтраница 1


Ассимиляция двуокиси углерода является эндотермической реакцией ( точнее эндоэргической, см. рис. 76, стр. На превращение 1 моля двуокиси углерода в эквивалентное количество глюкозы расходуется примерно 114 ккал. Источником необходимой энергии является солнечное излучение. Эта фотохимическая реакция происходит под влиянием хлорофилла - органического вещества зеленого цвета со сложной структурой, в состав которого входит магний. Хлорофилл является не катализатором, а фотохимическим сенсибилизатором, который превращает поглощенную лучистую энергию в энергию, используемую в химической реакции. Квант света в спектральной области, в которой поглощает хлорофилл ( желтой), обладает энергией 35 - 40 ккал ( см. стр. Для восстановления 1 моля СО2 необходимо четыре кванта света. Энергия, отданная хлорофиллом, используется для разложения воды на свободные атомы кислорода и водорода. Атомы кислорода образуют молекулы кислорода, которые выделяются, тогда как атомы водорода участвуют в химических реакциях, восстанавливая определенные продукты реакции.  [1]

Средняя совместная ассимиляция двуокиси углерода при наличии высших жирных кислот доходит только до 60 % от теоретической величины. Одним из возможных объяснений этого факта может быть образование более восстановленных продуктов ассимиляции, чем углеводы.  [2]

Среди промежуточных продуктов реакции ассимиляции двуокиси углерода два играют важную роль: кетопентоза - рибулоза и кетогеп-тоза - седогептулоза, оба в виде фосфатов. Рибулоза образуется также и другим путем ( С3 С6 С4 - ЬС5) - Наконец, рибулозодифосфат взаимодействует с двуокисью углерода так, как описано выше.  [3]

Хлорофилл принимает активное участие в процессе ассимиляции двуокиси углерода растениями. Хлорофилл и гем содержатся в ряде пищевых продуктов.  [4]

D-Рибулоза - эпимер D-рибозы играет важную роль в ассимиляции двуокиси углерода зелеными растениями и, по всей вероятности, в аэробном распаде углеводов.  [5]

Наиболее удобной формой для количественного изучения бактериального фотосинтеза является ассимиляция двуокиси углерода и водорода, в результате которой образуются только органическое вещество и вода.  [6]

Манометрические измерения показали, что вся радиоактивность, приобретенная на свету, вызывается ассимиляцией двуокиси углерода, а не обменом радиоактивного углерода на обычный.  [7]

Рихард Вилыытеттер ( 1872 - 1942 гг.) - выдающийся немецкий химик-органик, Основные работы его связаны с исследованием строения хлорофилла, изучением химии ферментов и процессов ассимиляции двуокиси углерода растениями. За научные заслуги Вильштеттер был избран иностранным членом Академии наук СССР.  [8]

Ассимиляция двуокиси углерода зелеными растениями под влиянием света является единственной реакцией в природе, за счет которой органические вещества образуются из неорганического материала, и, следовательно, она является источником всего органического на земном шаре.  [9]

Здесь мы можем напомнить, что ассимиляция двуокиси углерода в чистой тяжелой воде на сильном свету совершается в 2 - 2 5 раза медленнее, чем в обычной. Это можно объяснить меньшей скоростью, с которой окись дейтерия преобразуется в фотосинтезе и, следовательно, не является торможением в собственном смысле слова.  [10]

Согласно одной из старых теорий ( А. Байер, 1870 г.), первичным продуктом ассимиляции двуокиси углерода в растениях является формальдегид, в результате полимеризации которого образуется глюкоза, а из последней - крахмал. В результате новых исследований установлено, что формальдегид не возникает в качестве промежуточного продукта в этом синтезе. Таким образом, не существует какой-либо аналогии между описанными выше синтезами и фотосинтезом в растениях.  [11]

Еще в 1788 - г. Сенебье ставил опыты по ассимиляции двуокиси углерода в сосуде с двойными стенками, наполняя пространство между стенками различными окрашенными растворами.  [12]

Энглеманн ( 1883) первым усомнился в том, что только зеленые растения способны осуществлять фотосинтез. Он предположил, что некоторым бактериям нужен свет для ассимиляции двуокиси углерода и что, таким образом, они также способны к фотосинтезу. Эта точка зрения была подтверждена выделением из пурпурных бактерий пигмента бактериохлорофилла, который отличается от хлорофилла а тем, что содержит два дигидропиррольных кольца вместо одного и вместо винильной группы в кольце I имеется ацетильная группа.  [13]

Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические - лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества - ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность ферментов. Так, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид; в то время как промышленные катализаторы того же процесса ( в частности, медь) при 200 С в 1 сек, превращают не больше 0 1 - 1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при О С разлагает в одну секунду 200 000 мель перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы ( платиновая чернь) при 20 С разлагают 10 - 80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты.  [14]

Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические - лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества - ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Так, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид, в то время как промышлен - ЙГые катализаторы того же процесса ( в частности, медь)) при 200 С в 1 сек превращают не больше 0 1 - 1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при 0 С разлагает в одну секунду 200 000 моль перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы ( платиновая чернь) при 20 С разлагают 10 - 80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты.  [15]



Страницы:      1    2