Линдерштрем-ланг
Cтраница 1
Линдерштрем-Ланг подразделил ( 1952) изучение структуры белков на три уровня: можно изучать первичную структуру - последовательность аминокислот; вторичную структуру - конформацию и третичную структуру - характер расположения отдельных участков цепи, дающий пространственную картину, которая присуща глобулярным белкам. Дисульфидные связи играют основную роль в поддержании третичной структуры. [1]
 |
Плавление вторичной. [2] |
Линдерштрем-Ланг предложил пространственную модель инсулина, а Шерага - структуру рибонуклеазы. [3]
Линдерштрем-Ланг [421] справедливо отмечал, что в настоящее время ни один из процессов, в которых происходит разрушение одного белка другим, не находит простого объяснения. Тем не менее если в данном случае сохраняют силу обычные концепции энзимологии, то фермент вначале должен действовать только на доступные связи субстрата, причем чем более глобулярным является субстрат, тем более ограничено начальное воздействие. Таким образом, мы подошли к рассмотрению возможности существования предварительной стадии гидролиза, в ходе которой белок подготавливается для дальнейшего разложения. Можно предвидеть также, что длительность этой стадии будет значительно изменяться в зависимости от природы фермента и субстрата и от условий опыта. При наиболее благоприятных обстоятельствах количество доступных для фермента связей в субстрате будет достаточным для того, чтобы предварительная фаза прошла незамеченной. [4]
Линдерштрем-Ланг и Отте-сон [1496] предположили, что подвижность двух компонентов яичного альбумина ( обозначенных буквами А и Л2) [ 151в ] можно объяснить, если предположить, что Л2 содержит только 1 атом фосфора на моль, тогда как основной компонент, А, содержит 2 атома фосфора. Проверяя эту гипотезу, Перлман [ 150а, 151 а ] показал, что после 14-дневного действия бактериального фермента при 37 плакальбумин состоит из двух электрофоретически различных компонентов Р и Р2, относительные количества которых соответствуют содержанию AI и А2 в свежеприготовленном яичном альбумине. При продолжительном выдерживании в термостате доля Р2 возрастает за счет убыли PI и появляется третий компонент, который фосфора не содержит. [5]
Линдерштрем-Ланг подразделил ( 1952) изучение структуры белков на три уровня: можно изучать первичную структуру - последовательность аминокислот; вторичную структуру - конформацию и третичную структуру - характер расположения отдельных участков цепи, дающий пространственную картину, которая присуща глобулярным белкам. Дисульфидные связи играют основную роль в поддержании третичной структуры. [6]
Зеренсен и Линдерштрем-Ланг [24] предложили применять обозначение раН в тех случаях, когда используется активность водородных ионов, однако мы будем. [7]
По идее Линдерштрем-Ланга, такого рода флюктуации имеют фундаментальное значение для активирования химических реакций ферментами. Специфичность фермента к субстрату со времен Эмиля Фишера ( начало столетия) уподоблена геометрическому соответствию ключа и замка. Иначе говоря, считалось, что на ферменте имеется жесткая и неизменная комбинация групп, или атомов, к которой точно подходит молекула субстрата с присущими ей полярными и неполярными группами. [8]
Плакальбумин был получен Линдерштрем-Лангом и Оттесоном [148] кристаллизацией из не содержащего соли раствора яичного альбумина, хранившегося в холодильнике в течение нескольких лет и загрязненного микробами, вероятно, Bacillus subtilts. [9]
Другой спосоэ, предложенный Линдерштрем-Лангом [339], основан на том, что в вертикальной трубке создают градиент плотности, наслаивая в ней две неограниченно смешивающиеся жидкости, например, бромбензол и толуол, одну на другую. Капля, попадая в переходный слой, останавливается на том уровне, где смесь имеет одинаковую с ней плотность. Для калибровки в ту же трубку впускают капли тяжелой воды заданных плотностей. [10]
Метод центрифугирования в градиенте плотности был изобретен впервые Линдерштрем-Лангом. [11]
Метод центрифугирования в градиенте плотности был изобретен впервые Линдерштрем-Лангом. [12]
Представление о последовательных уровнях макромолекулярной организации было впервые выдвинуто Линдерштрем-Лангом применительно к белкам и затем обобщено Дж. Как известно, а Ь - полипептиды способны принимать упорядоченные конформации типа а-спирали, кросс - - формы и др. Последовательность упорядоченных и неупорядоченных участков белковой цепи ( однозначно предопределенную первичной структурой - см. ниже) называют вторичной структурой. [13]
Степень детальности этой картины такова, что вторичная и третичная структура белка получилась во всех деталях, структура спиральных участков Полинга-Кори подтвердилась в полной мере, степень спиральности миоглобина оказалась близкой к 77 о, что хорошо совпадало с оценкой, сделанной Бенсоном и Линдерштрем-Лангом на основании изотопного обмена водорода пептидных связей. Природа боковых радикалов аминокислот в этом приближении установлена в большинстве случаев, но не во всех. Только в следующем окончательном расчете с разрешающей сплои в 1 5 А, когда приходится иметь дело с 20 000 дифракционных пятен, степень детальности анализа такова, что удается идентифицировать все аминокислотные остатки. Работа эта еще не завершена. Все спиральные участки цепи ( в миоглобине их 8) оказываются состоящими из правых спиралей. [14]
Высказанные выше предположения следует считать предварительными, так как для полного объяснения превращения яичного альбумина в плакальбумин требуется большее количество сведений о химическом строении этих белков. Недавно Линдерштрем-Ланг [ 151е ] предложил несколько моделей структуры яичного альбумина, которые объясняют выделение указанных двух пептидов. В одной из моделей яичный альбумин и плакальбумин имеют свободную карбоксильную группу, но не имеют ни одной концевой аминогруппы, доступной для реактива Зангера. Согласно другой модели, плакальбумин в отличие от яичного альбумина содержит свободную концевую аминогруппу. [15]
Страницы: 1 2