Линдерштрем-ланг

Cтраница 2

При рассмотрении структуры белков и нуклеиновых кислот принято различать четыре уровня организации молекулы. Определение первых трех уровней дано Линдерштрем-Лангом, а понятие о четвертом ввел Бернал. Такое деление до некоторой степени произвольно, и первоначальные определения в настоящее время несколько изменены. Эти изменения позволяют учесть новые экспериментальные данные и обобщить эти понятия также и на нуклеиновые кислоты. [16]

Доказательства существования водородных связей в белках могут быть получены при изучении скорости изотопного обмена имидного водорода с водой, содержащей дейтерий или тритий. Этот прием был использован в лабораториях Линдерштрем-Ланга и Бреслера. Известно, что в низкомолекулярных пептидах этот атом водорода обменивается с водой крайне быстро. В высокомолекулярных полипептидах с большим числом водородных связей обмен имидного водорода сильно замедлен. Например, у по-лиаланина с 28 пептидными связями только 5 - 6 имидных водо-родов обмениваются быстро. Это говорит о том, что почти все пептидные группы соединены водородными связями, а сама цепь свернута в упорядоченную спираль. [17]

Модель н схема i-структуры полипептидов. [18]

Количественным методом измерения числа пептидных групп, связанных друг с другом водородными связями, служит изучение кинетики изотопного обмена полипептида, или белка с водой. Этот метод был развит с помощью техники дейтериевой метки Линдерштрем-Лангом п и с помощью тритиевой метки в нашей лаборатории. Речь идет о скорости обмена имидного водорода пептидной группы с растворителем. Известно, что в низкомолекулярных полипептидах этот атом водорода обменивается с водой неизмеримо быстро. [19]

Ацильную миграцию в остатках цистеина практически не применяли для специфического расщепления. Предположение о существовании таких колец в белках было выдвинуто много лет назад Линдерштрем-Лангом и Якобсоном [67], однако количество данных, подтверждающих это предположение, незначительно. Тиазолиновые кольца были обнаружены в некоторых антибиотиках, например бацитрацине А, микрококцине Р и ботромицине; тиазолидиновая структура имеется в пенициллине. [20]

Плавление вторичной. [21]

Линдерштрем-Ланг предложил пространственную модель инсулина, а Шерага - структуру рибонуклеазы. Линдерштрем-Ланг предположил, что из двух пептидных цепей инсулина цепь А образует левые спирали, а цепь В - правые. Возможность существования в белках спиральных участков как с правыми, так и с левыми спиралями чрезвычайно усложняет количественную интерпретацию данных по оптической активности. Однако, чем дальше, тем все больше фактов говорят именно о таком разнообразии возможностей во внутренней структуре белков. [22]

Поэтому маленькие молекулы, например вода, могут оказаться неактивируемыми ферментом, хотя сорбция их значительна. Ясно, что активирование химической реакции определяется дополнительными факторами строения белка, а не только теми, которые способствуют связыванию субстрата. Это также косвенный аргумент в пользу гипотезы Линдерштрем-Ланга, так как при флюктуациях вторичной структуры белка повышения энергии компенсируются увеличениями энтропии. [23]

Основа структуры глобулярных бел-ков - полипептидная цепочка, содержащая немногим более 20 типов звеньев ( различаемых по характеру боковых радикалов Rt; ср. Число и характер чередования этих звеньев определяют так называемую первичную структуру белка. Полипептидные цепочки обладают большой тенденцией к сворачиванию в а-спираль, что создает вторичную структуру в виде жесткой спиральной конформации цепи. Измерения оптической активности, а также данные рентгеноструктурного анализа показали, что а-спираль существует во многих нативных белках. Однако она может оказаться нарушенной, так как избирательные взаимодействия - и притом очень сильные - могут проявляться между гидрофобными боковыми радикалами или разноименно заряженными группами далеких вдоль цепи звеньев. Эти избирательные дальнодействия приводят к вторичному изгибу ( складыванию) цепей, причем вблизи от складок а-спиральная структура, естественно, нарушается. Упаковка цепей в готовой молекуле носит название третичной структуры. Подобная схема строения глобулярной белковой молекулы была предложена Линдерштрем-Лангом [49]; ею удобно пользоваться для описания различного рода морфологических превращений, и она является в настоящее время общепринятой. [24]

Основа структуры глобулярных бел-ков - полипептидная цепочка, содержащая немногим более 20 типов звеньев ( различаемых по характеру боковых радикалов Ri ср. Число и характер чередования этих звеньев определяют так называемую первичную структуру белка. Полипептидные цепочки обладают большой тенденцией к сворачиванию в а-спираль, что создает вторичную структуру в виде жесткой спиральной конформации цепи. Измерения оптической активности, а также данные рентгеноструктурного анализа показали, что а-спираль существует во многих нативных белках. Однако она может оказаться нарушенной, так как избирательные взаимодействия - и притом очень сильные - могут проявляться между гидрофобными боковыми радикалами или разноименно заряженными группами далеких вдоль цепи звеньев. Эти избирательные дальнодействия приводят к вторичному изгибу ( складыванию) цепей, причем вблизи от складок ос-спиральная структура, естественно, нарушается. Упаковка цепей в готовой молекуле носит название третичной структуры. Подобная схема строения глобулярной белковой молекулы была предложена Линдерштрем-Лангом [49]; ею удобно пользоваться для описания различного рода морфологических превращений, и она является в настоящее время общепринятой. [25]

Страницы: 1 2