Рентгеноструктурный анализ - комплекс
Cтраница 2
 |
Пространственные конформации криптандов.| Диаэаоициклоалкан с включенным анионом С1 - (, воспроизведено с любезного разрешения American Association for the Advancement of Science. [16] |
На рис. 3.33 изображены три типа пространственной конформации криптандов, которые возможны для бициклических структур с двумя атомами азота в голове моста: экзо-экзо, экзо-эндо и эндо-эндо, В растворе, вероятно, все три типа находятся в равновесии в результате взаимопревращения, обусловленного инверсией атомов азота. Однако считается, что в комплексах наиболее предпочтительна та конформация, при которой неподеленные пары электронов атомов азота направлены внутрь молекулы. Фактически результаты рентгеноструктурного анализа кристадлических комплексов показали, что катионы располагаются в пространстве решетки, а криптан-ды находятся в эидо-эидо-конформации. [17]
Понятие о канале применимо к комплексам тиомочевяны, как и комплексам мочевины. Однако вследствие большего размера атома серы в тио-мочевине сравнительно с размерами кислорода в мочевине канал имеет большее поперечное сечение. Постоянные ячеек комплексов тиомочевины, по-видимому, меняются в зависимости от природы комплексообразующей молекулы, в результате чего будут изменяться и размеры канала. Опубликованные данные рентгеноструктурных анализов комплексов тиомочевины недостаточны для надежного вычисления размеров канала. [18]
Полости в центре молекулы циклодекстрина характеризуются высокой электронной плотностью. Эта зона высокой электронной плотности оказывает сложное влияние на различные системы. Пожалуй, наиболее сильно это влияние сказывается на молекуле йода. Эта группа включенных атомов йода соответствует стабилизированному активному состоянию, которое возможно только в клатратных соединениях рассматриваемого типа. Рентгеноструктурный анализ комплексов, образуемых йодом с амилозой, целлюлозой, поливиниловым спиртом, флавонами [41], ку-маринами [43] и другими соединениями, показал, что все они имеют примерно одинаковую структуру. [19]
Следовательно, субстрат непосредственно взаимодействует с определенным малым участком молекулы фермента - с ее активным центром. Изменения активности, возникающие в результате химической модификации белка, позволяют выявить функциональные группы активного центра. Сведения о его структуре дают оптические и спектральные методы, а также рентгеноструктурный анализ комплексов фермента с конкурентными ингибиторами, строение которых близко к строению субстратов. [20]
Страницы: 1 2