Актомиозин - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 2
Порядочного человека можно легко узнать по тому, как неуклюже он делает подлости. Законы Мерфи (еще...)

Актомиозин

Cтраница 2


16 Сокращение актомиозиновой нити, приготовленной из миозина щенка и актина кролика, под влиянием мышечной АТФ.| Сокращение вымоченных в дистиллированной воде мышечных волокон морской свинки в присутствии АТФ. [16]

При более высоких концентрациях солей ( 0 6 М КС1) актомиозин при добавлении АТФ диссоциирует на, свои компоненты - актин и миозин.  [17]

В заключение необходимо сделать замечание о том, почему в растворенном состоянии актомиозин реагирует с АТФ совершенно иначе, чем в геле. Как говорилось выше, в растворенном состоянии происходит деполимеризация под действием АТФ вместо сокращения. Причина различия заключается в том, что в растворах высокой ионной силы ( 0 6М KG1 и выше) частицы актомиозина заряжены всегда отрицательно, а не положительно. Вследствие высокого заряда и усиления взаимного отталкивания частицы актомиозина постепенно деполимеризуются, что вполне естественно.  [18]

Внутренний механизм превращения химической энергии фосфатных связей АТФ в работу при сокращении актомиозина остается, однако, еще недостаточно ясным.  [19]

Как отмечалось, чувствительность актомиозиновой системы к ионам Са2 ( т.е. потеря актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са2 до 10 7 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе ( на нитях F-акти-на) белка тропонина, связанного с тропомиозином. В тропонин-тропомио-зиновом комплексе ионы Са2 связываются именно с тропонином. В молекуле тропонина при этом происходят конформационные изменения, которые, по-видимому, приводят к сдвигу всего тропонин-тропомиози-нового стержня и деблокировке активных центров актина, способных взаимодействовать с миозином с образованием сократительного комплекса и активной М § 2 - АТФазы.  [20]

Актин - белок, растворимый в воде, образующий комплекс с миозином ( актомиозин), составляет около 15 % всех белков. Актомиозин, образование которого характеризуется высокой вязкостью растворов, диссоциирует в присутствии солей и АТФ, причем миозин переходит в раствор. Чистый миозин растворим в воде, обладает аденозинтрифосфатазным действием и составляет около 40 % всех белков мышцы.  [21]

Как мы уже видели, сокращение поперечнополосатого мышечного волокна наступает в результате взаимодействия актомиозина с нуклеоти-дом - аденозинтрифосфорной кислотой.  [22]

Как мы уже видели, сокращение поперечнополосатого мышечного волокна наступает в результате взаимодействия актомиозина с нуклеотидом - аденозинтрифосфорной кислотой.  [23]

Объем пленки, двойное лучепреломление, упругие свойства и Н - связь в пленках актомиозина.  [24]

Как уже указывалось, актин обладает способностью соединяться in vitro с миозином с образованием вязкого актомиозина.  [25]

Вещества, обладающие способностью связывать свободные сульфгидрильпые группы ( например, моноиод-уксусная кислота), тормозят образование актомиозина из его компонентов.  [26]

Как установлено, в живых мышечных волокнах наряду с АТФ имеется особое белковое вещество, так называемый фактор Марша-Бендалла, угнетающее аденозинтрифосфатазную активность актомиозина и тем препятствующее сокращению мышечного волокна, находящегося под нагрузкой, в присутствии АТФ. Если на вымоченное в 50 % растворе глицерина мышечное волокно, максимально сократившееся в растворе Сент-Дьердьи под влиянием АТФ и находящееся под нагрузкой, подействовать вытяжкой из свежеизмельченной мышечной ткани, содержащей фактор Марша, то при определенной концентрации в растворе ионов магния наблюдается довольно быстрое расслабление-волокна.  [27]

Актомиозин при этом не только переходит под влиянием АТФ в сокращенное состояние, но и одновременно расщепляет ее с образованием АДФ и Н3РО4: АТФ актомиозин Н2О - АДФ Н3РО4 сокращенный ак-томиозин. Несомненно, что работа мышцы ( или любой органеллы движения) выполняется за счет энергии, аккумулированной в терминальных фосфатных связях АТФ. Кислород не принимает участия в осуществлении этой первой, наиболее важной фазы мышечной деятельности.  [28]

Актин при соответствующем рН и в присутствии ионов магния и калия поли-меризуется сам и дает нити, а также сополимеризуется с миозином и образует нити актомиозина.  [29]

При экстрагировании мышечной кашицы 0 5 - 0 6 М раствором КС1 в течение более продолжительного времени ( например, 24 часов) в раствор переходит уже не свободный миозин, а так называемый актомиозин - сложный комплекс миозина со вторым мышечным белком актином, также входящим в состав миофибрилл.  [30]



Страницы:      1    2    3    4