Cтраница 2
ФЛавинмононуклеотид комплексуется с апоферментом обратимо без образования ковалентной связи. Кофактор можно химически модифицировать или получить его аналоги. Рассмотрим далее, как изменения в структуре кофактора сказываются на его взаимодействии с апоферментом. [16]
Кофермент связан с апоферментом слабо, солеобразно. [17]
В сочетании с различными апоферментами, строение которых далеко не всегда известно, пиридоксальфосфат образует целую серию декарбо-ксилаз, в частности декарбоксилаз аминокислот, превращающих их в соответствующие амины, причем для декарбоксилирования каждой аминокислоты требуется своя декарбоксилаза. В сочетании с другими апоферментами пиридоксальфосфат образует трансаминазы, тоже специфические для каждой аминокислоты. [18]
В сочетании с различными апоферментами, строение которых далеко не всегда известно, пиридоксальфосфат образует целую серию декарбоксилаз, в частности декарбоксилаз аминокислот, превращающих их в соответствующие амины, причем для декарбоксилирования каждой аминокислоты требуется своя декарбоксилаза. В сочетании с другими апоферментами пиридоксальфосфат образует трансаминазы, тоже специфические для каждой аминокислоты. [19]
В то время как апоферменты могут соединяться только с одним каким-нибудь определенным коферментом, один и тот же кофермент обладает способностью соединяться с различными апоферментами. Так, например, такие резко отличающиеся по каталитическим свойствам вещества, как гемоглобин, каталаза, пероксидаза и цитохром с, содержат в качестве простетической группы один и тот же протогем и отличаются друг от друга лишь белковыми компонентами. [20]
С другой стороны, апоферменты, вероятно, могут соединяться не только с коферментом, но и образовывать временные соединения с субстратом. Таков, например, механизм действия пепти-даз, в состав которых входят атомы металла. Благодаря образованию комплекса субстрат-кофермент-апофермент соприкосновение субстрата с апоферментом становится настолько тесным, что протекание реакции значительно облегчается. [21]
Ни кофермент, ни апофермент в отдельности не оказывают каталитического действия, активность проявляется только при сочетании того и другого. [22]
Белковую часть фермента называют апоферментом, а про-стетическую группу - коферментом. [23]
Какие взаимоотношения существуют между апоферментами, коферментами, витаминами, ионами металлов и ферментами. [24]
Молекула биотина связана с апоферментом пептидной связью, образованной его карбоксильной группой и Е - аминогруппой лизина в апоферменте ( биотнниллизиновый остаток наз. Переносимая группа СО2 обратимо связывается с атомом в положении Г биотина Один из важных ферментов, в к-ром биотин выполняет ф-ции К. [25]
Активатор ( ион металла) Апофермент - Фермент. [26]
Характер связи между коферментом и апоферментом может быть различным. Так, в некоторых ферментах кофермент связан с апоферментом посредством ковалентных связей, в других - при помощи электровалентных связей или сил Ван-дер - Ваальса. Мы еще не можем удовлетворительно объяснить, чем определяется характер этих связей и каким образом апофермент обусловливает специфичность действия простетической группы. [27]
Нефосфорилированные аналоги кофермента не связываются апоферментом, в то время как сильно связывающиеся фосфонат-ные аналоги каталитически неактивны. Особо важной является альдегидная группа. Первоначально она участвует в образовании имина с е-аминогруппой остатка лизина. УФ-спектр комплекса типичен для основания Шиффа; восстановление комплекса борогид-ридом натрия приводит к необратимой модификации лизинового остатка. Фенольная гидроксильная группа, по-видимому, не принимает участия в связывании, так как соответствующий метиловый эфир связывается хорошо, хотя образующийся в результате холо-фермент и неактивен. И, наконец, метильная группа не участвует в связывании: комплекс апофермента с 2-норпиридоксальфосфа-том активнее комплекса с обычным коферментом. [28]
Активность этой группы, отделенной от апофермента, невелика. Белковый носитель увеличивает активность кофермента и определяет специфичность его действия. Роль коферментов часто выполняют витамины или соединения, содержащие их. [29]
Нокс [59] показали, что молекула апофермента имеет два участка: один - каталитический, а другой - для связывания гематина. Они также установили, что некоторые гомологи триптофана, как и сам триптофан, способствуют реакции связывания апофермента с проотети-ческой группой. Более того, аналоги, способствующие этой реакции, оказались эффективными индукторами этого фермента у крыс с удаленными надпочечниками независимо от того, было у этих аналогов сродство к каталитическому участку или нет. Согласно этой модели, считается, что фермент находится в динамическом равновесии со своим предшественником. Субстрат или жестко связанный кофермент, соединяясь с белком, могут повышать его устойчивость к распаду и тем самым увеличивать количество активного фермента. Соответственно равновесие будет смещаться в сторону образования активной формы фермента, потому что синтез фермента продолжается, а распад - нет. [30]