Апофермент

Cтраница 3

В случае карбоксипептидазы А аминокислотные остатки апофермента, как и в случае рибонуклеазы, обеспечивают отбор и нужную ориентацию субстрата относительно активного центра. Кроме того, специальные остатки аминокислот участвуют в связывании кофактора - иона цинка. [31]

Этим функции белка как фермента или апофермента скорее всего не исчерпываются. [32]

Никотинамидные коферменты обычно можно отделить от соответствующих апоферментов без существенных осложнений, однако флавиновые коферменты ( 11) гораздо более прочно связаны со своими апофер мента ми и часто могут быть удалены лишь после существенной денатурации. [33]

Простетическая группа биотиновых ферментов образует с апоферментом прочные, недиссоциирующие связи. [34]

Образуют с белковой частью ферментов ( апоферментами) легко диссоциирующие комплексы. В р-циях не претерпевают необратимых хим. прев-ращ. [35]

В случаях подобных ферментативных реакций кофермент и апофермент кинетически можно рассматривать как одно целое и кофермент не включать в число субстратов. [36]

Все, что препятствует образованию фермента из апофермента и кофермента или связывает ион металла-активатора, будет, естественно, препятствовать и протеканию самой ферментативной реакции. Все, что подавляет образование или распад фермент-субстратного комплекса, будет иметь точно такой же эффект. С этой точки зрения становится понятна тесная связь, существующая между ядами и ферментами. Известно, что действие ряда сильнейших ядов обусловлено их подавляющим действием на ключевые ферменты. Все они эффективны в очень малых дозах, так как уже каталитические количества яда подавляют действие каталитических количеств ферментов. [37]

В некоторых случаях кофермент удается отделить от апофермента ( например, действием разбавленной кислоты); при соединении обеих частей при соответствующем рН регенерируется энзиматически активный холофермент. [38]

В некоторых случаях кофермепг удается отделить от апофермента ( например, действием разбавленной кислоты); при соединении обеих частей при соответствующем рМ регенерируется энзпматически активный холофермент. [39]

Роль белка или белковой части фермента ( апофермента) состоит помимо прямого участия в катализе в связывании в определенном участке кофактора и в связывании субстрата или субстратов с определенной ориентацией их относительно каталитически активных групп. При этом осуществляется отбор строго определенных субстратов из множества сходных молекул, в принципе способных к таким же реакциям. Например, специфичность карбоксипептидаз именно к С-концевым остаткам в значительной мере обусловлена тем, что в связывании и ориентации относительно атома цикла принимают участие положительно заряженные остатки аргинина, которые взаимодействуют с концевой карбоксильной группой гидролизуемого пептида. [40]

В таких системах белковая часть фермента называется апоферментом, и она обычно неактивна. [41]

Но в отличие от нового желтого фермента апоферментом здесь является другой белок. [42]

Протеиновая часть фермента в этом случае называется апоферментом. [43]

Несколько ( 3 или 7 спиралей сплетены наподобие жил g кабеле. это уже четвертичная структура. [44]

Итак, белки - а следовательно, и апоферменты - высокоспецифичны по своему строению и обладают характерной, специфической структурой поверхности; структура эта приспособлена только к одному определенному типу субстрата, который другие субстраты заменить не могут. Таким образом, высказанное выше предположение подтвердилось. [45]

Страницы: 1 2 3 4