Комплекс - белок
Cтраница 2
Функциональные группы играют важную роль в образовании комплексов белков как между собой, так и с различными другими веществами. Многие боковые цепи аминокислотных остатков легко реагируют со специфическими реагентами, что позволило разработать методы их количественного определения и определения белков. [16]
Метод основан на образовании окрашенного в синий цвет комплекса белка с красителем бромфеноловым синим. [17]
Другими авторами также отмечалось, что движущей силой образования комплексов белка с неполярным веществом является перенос неполярного компонента из воды в неполярные области белка. Так, в работе [179] за меру гидрофобности соединения для характеристики связывания белками берется коэффициент его распределения между водой и октиловым спиртом. При изучении связывания различных соединений бычьим гемоглобином оказалось, что связывание описывается уравнениями, сходными с уравнениями распределения этих соединений между водой и октиловым спиртом. Это свидетельствует о том, что места связывания по неполярности близки к октиловому спирту, однако являются, по-видимому, несколько более полярными. [18]
Таким образом, в результате проведенного анализа определяют концентрации комплексов белка с лигандом, имеющих разную степень насыщения. [19]
Одним из наиболее интересных биохимических явлений, обусловленных образованием комплексов белков с поверхностноактивными веществами, является инактивация различных ферментов. Эта инактивация имеет строго специфический характер, и если на один фермент поверхностноактивное вещество действует как сильный яд, то на другой оно может не оказывать почти никакого влияния. По-видимому, бактерицидные и биоцидные свойства ряда поверхностноактивных соединений определяются именно этими явлениями. [20]
Пристальное внимание исследователей привлечено к структуре и функции макромолекул, включающих комплексы белков и нуклеиновых кислот. Этот особый интерес вызван тем, что многообразие проявлений жизни непосредственно связано с этими полимерными молекулами. Биохимики имеют достаточно оснований для утверждения, что природа синтезированных в клетках белков зависит в первую очередь от природы ДНП, точнее ДНК, а свойства живых организмов, как и структурная организация субклеточных органелл, клеток и целостного организма, определяются свойствами синтезированных белков. [21]
Генноинженерные методы позволяют получать уникальные лекарственные средства, которые представляют собой комплекс белка, связывающегося со специфическими клетками, например ВИЧ-инфицированными, и токсина. Этот подход пока только разрабатывается, но его перспективы обнадеживают. [22]
Майрановский и Майрановская [ 89J приписывают образование двух волн двум видам комплексов белка с Со2, различающимся по своим каталитическим и адсорбционным свойствам. [23]
 |
Сравнение каталитического эффекта цистеина. [24] |
Майрановский и Майрановская [ 89 J приписывают образование двух волн двум видам комплексов белка с Со2, различающимся по своим каталитическим и адсорбционным свойствам. [25]
Галобактерии имеют своеобразный тип фотосинтеза, осуществляемый ими с участием бактериородопсина, комплекса белка с пигментом ретиналем, сходным со светочувствительным пигментом глаза. Под воздействием света бактериородопин претерпевает изменения, позволяющие ему функционировать как протонная помпа. Это приводит к энергизации мембраны и образованию АТФ. Этот тип фотосинтеза связан с высокими интенсивностями света, которые наблюдаются в испарительных прудах и лагунах. [26]
Принцип аффинного электрофореза может быть использован не только для определения констант диссоциации комплексов белков со связанными лигандами, но также и для определения констант диссониации комплексов со свободными лигандами. Подвижность белковой зоны при электрофорезе на аффинном носителе повышается в зависимости от концентрации свободного специфического лиганда. [27]
Третью группу образуют комплексы белков с другими веществами ( например, гемоглобин - комплекс белка глобина с гемом, представляющим собой соединение железа) - сложные белки. [28]
Особое внимание привлек своеобразный тип фотосинтеза, осуществляемый галобактериями с участием бактериородопсина, комплекса белка с пигментом ретиналем, сходным со светочувствительным пигментом глаза. Под воздействием света бакте-риородопсин претерпевает изменения, позволяющие ему функционировать как протонная помпа, что приводит к энергизации мембраны и образованию АТФ. Этот тип фотосинтеза связан с высокими интенсивностями света, которые и наблюдаются в испарительных прудах и лагунах. Фотосинтез у галобактерий выполняет роль дополнительного источника энергии при органоге-теротрофном типе обмена. [29]
 |
Последовательность аминокислот в молекуле бычьего инсулина. [30] |
Страницы: 1 2 3 4