Комплекс - белок
Cтраница 3
Сведения о форме молекул получают непосредственно с помощью электронной микроскопии и ренттеноструктурногс анализа комплексов белков с тяжелыми металлами. [31]
Сведения о форме молекул получают непосредственно с помощью электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа комплексов белков с тяжелыми металлами. [32]
Регуляторные ДНК-связывающие белки прокариот вызывают заметные изменения конформации ДНК - При рентгеноструктур-ном исследовании комплекса регуляторного белка TFIIIA со своим участком ДНК оказалось, что двойная спираль находится в А-форме. [33]
 |
Молярные коэффициенты поглощения сывороточного трансферрина человека. [34] |
На том основании, что скорость обмена водорода в апокональ-бумине больше, чем в комплексе белка с металлом, Улмер [51] предположил, что белок, насыщенный металлом, имеет более компактную конформацию. [35]
При действии света в родопсине происходит фотоизомеризация и 11-цис-ретинен переходит в 11-транс-ретинен, после чего комплекс белка с пигментом распадается. [36]
Изучаются и анализируются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, пуриновые и пиримидино-вые основания, комплексы белков с ДНК и ионами металлов. Исследуются конформация белков и процессы их денатурации, активность ряда ферментов и структура их активных центров. [37]
Вавра и Уэбб ( Wawra, Webb, 1942) показали, что выделенный из корки лимона комплекс белка с халконом геспередина способен служить переносчико м водорода в системе, состоящей из глю-таминовой кислоты, дегидрогеназы, НАД или НАДФ и диафо-разы. На этом основании Вавра и Уэбб пришли к выводу, что фяавоны в сочетании со специфическим белком принимают участие в дыхании растительных и животных тканей. По Уолтеру и Нельсону ( Walter, Nelson, 1945), терминальной системой дыхания клубней картофеля и батата является оксидазная система: полифенолоксидаза 3 4-диоксифенилаланин. [38]
Полученные данные используют для определения типа связывания, количества участков связывания аурамина О на молекуле белка я величины Кд комплекса белка с зондом. [39]
Помимо комплексов, катализирующих основные окислительно-восстановительные процессы в цепи переноса электронов, при достаточно мягком разрушении внутренней митохондриальной мембраны из нее выделяется комплекс белков, обладающий способностью в изолированном состоянии катализировать гидролиз АТФ до АДФ и ортофосфата. Гидролиз ингибируется макроциклическим антибиотиком олигомицином, в связи с чем этот фермент известен как олигомицин-чувствителъная АТФаза. При более жесткой обработке из нее удается выделить растворимую в воде, т.е. достаточно гидрофильную АТФазу, обозначаемую как Fi АТФаза, которая, в отличие от полного комплекса, олигомицином не ингибируется. Одновременно с F АТФазой выделяются мембранный фактор, являющийся гидрофобным компонентом полной АТФазы и обладающий сродством к олиго-мицину, и небольшой белок, который соединяет между собой Fi АТФазу и мембранный фактор. Более чувствительная к олигомицину АТФаза содержит десять разнотипных полипептидов - пять в составе Fi АТФазы. Имеющаяся широкая совокупность экспериментальных данных практически не оставляет сомнения в том, что главная биологическая функция олигомицин-чувствительной АТФазы заключается в осуществлении обратной реакции - фосфорилировании АДФ ортофосфатом с образованием АТФ. Это АТФаза часто фигурирует в литературе как АТФ сиптпа-за. [40]
 |
Карта линейного расположения пистонов на ДНК. [41] |
Один из этих подходов состоит в локализации ковалентных сшивок между нуклеосомными гистонами и ДНК - Принцип локализации заключается в том, что сшитые комплексы белков с ДНК разделяют в двумерных гель-электрофорезах, причем после электрофореза первого направления в геле расщепляют белковый или нуклеиновый компонент комплексов и разделяют во втором направлении только ДНК или только белки соответственно. Гистоны НЗ, Н4 располагаются в центре нуклеосомной ДНК, в то время как гистоны Н2А, Н2В локализованы на периферии. Гистон НЗ взаимодействует с центральным и концевым участками нуклеосомной ДНК. Хотя эти участки на развернутой ДНК расположены далеко друг от друга, они сближаются на свернутой в нуклеосому ДНК и, видимо, с ними взаимодействует одна и та же молекула гистона НЗ. На этой же карте видно, что не вся ДНК сплошь покрыта гистонами, а есть свободные от взаимодействия сегменты, например первые 20 нуклеотидов от 5 -концов обеих цепей нуклеосомной ДНК и участки, расположенные на расстоянии около 120 нуклеотидов от 5 -концов. [42]
 |
Карта линейного расположения гистонов на ДНК. [43] |
Один из этих подходов состоит в локализации ковалентных сшивок между нуклеосомными гистонами и ДНК - Принцип локализации заключается в том, что сшитые комплексы белков с ДНК разделяют в двумерных гель-электрофорезах, причем после электрофореза первого направления в геле расщепляют белковый или нуклеиновый компонент комплексов и разделяют во втором направлении только ДНК или только белки соответственно. Гистоны НЗ, Н4 располагаются в центре нуклеосомной ДНК, в то время как гистоны Н2А, Н2В локализованы на периферии. Гистон НЗ взаимодействует с центральным и концевым участками нуклеосомной ДНК. Хотя эти участки на развернутой ДНК расположены далеко друг от друга, они сближаются на свернутой в нуклеосому ДНК и, видимо, с ними взаимодействует одна и та же молекула гистона НЗ. На этой же карте видно, что не вся ДНК сплошь покрыта гистонами, а есть свободные от взаимодействия сегменты, например первые 20 нуклео-тидов от 5 -концов обеих цепей нуклеосомной ДНК и участки, расположенные на расстоянии около 120 нуклеотидов от 5 -концов. [44]
К гомогенному катализу относятся кислотный катализ, когда катализатором служит кислота, основной катализ - при применении в качестве катализатора основания и ферментативный катализ ( в биологии), где катализаторами являются ферменты, представляющие собой сложные органические вещества, относящиеся по своему химическому строению к белкам или комплексам белков с низкомолекулярными соединениями. [45]
Страницы: 1 2 3 4