Молекулярная активность

Cтраница 2

Согласно последним рекомендациям Международного Биохимического союза, вместо термина число оборотов введен термин молекулярная активность, обозначающий число молекул субстрата, подвергающихся превращению на одном активном центре фермента в 1 мин при 25 С. [16]

Согласно рекомендации международной комиссии по номенклатуре ферментов каталитическая активность фермента может быть охарактеризована его молекулярной активностью, под которой следует понимать число молекул данного субстрата или эквивалентов затронутых групп, превращаемых за 1 м ин одной молекулой фермента при оптимальной концентрации субстрата. [17]

Согласно рекомендации международной комиссии по номенклатуре ферментов каталитическая активность фермента может быть охарактеризована его молекулярной активностью, под которой следует понимать число молекул данного субстрата или эквивалентов затронутых групп, превращаемых за 1 мин-одной молекулой фермента при оптимальной концентрации субстрата. [18]

Для оценки активности ферментов, содержащих в молекуле один каталитический центр, Комиссией по ферментам введена величина молекулярной активности, под которой подразумевается число молекул субстрата, претерпевающих в стандартных условиях ( температура 25, оптимальные рН и концентрация субстратов) превращение в 1 мин. Эта величина имеет размерность в соответствии с определением мин-1. Для ферментов, содержащих несколько каталитических центров в молекуле, принята величина активности каталитического центра, выражающаяся числом молекул субстрата, превращающегося на одном каталитическом центре в 1 мин. Оба эти понятия соответствуют применявшемуся раньше числу оборотов фермента. [19]

Число молекул субстрата, подвергающихся превращению одной молекулой фермента в минуту, принято называть числом оборотов, или молекулярной активностью. [20]

Ингибиторы необратимого действия являются конкурентными и поэтому их можно использовать для выяснения каталитических групп в составе фермента, для определения его концентрации и молекулярной активности. [21]

Однако изложенные выше методы не позволяют получать вполне индивидуальные холинэстеразы достаточной для определения молекулярного веса степени чистоты, что в значительной степени затрудняет прямое определение молекулярной активности. В связи с этим были разработаны специальные методы измерения молекулярной активности, основанные на использовании специфических ингибиторов. [22]

Аналогично, если фермент становится активным при взаимодействии с активатором в соотношении 1 моль: 1 моль, то это означает ускорение реакции в присутствии молекулы активатора на величину, соответствующую молекулярной активности. [23]

Удельная активность выражается числом единиц активности фермента, приходящихся на 1 мг белка. Молекулярная активность характеризуется числом молекул субстрата, которое подвергается превращению одной молекулой фермента за 1 мин. Когда известно количество активных центров в молекуле фермента, вводится понятие активности каталитического центра. Она характеризуется числом молекул субстрата, которое подвергается превращению за 1 мин при расчете на 1 каталитический центр. [24]

Молекулярной активностью фермента называется число молекул субстрата, превращаемых в 1 мин одной молекулой фермента при оптимальной концентрации субстрата. Молекулярная активность может быть выражена и как число оборотов ( Вар-бург) - число молей превращенного субстрата, приходящееся на моль фермента за 1 мин. [25]

Фермент является индуцированным, поскольку количество его возрастает в несколько десятков раз при выращивании продуцента в присутствии тестостерона. Молекулярная активность фермента при этом составляет огромную величину - 1 73 - 10 мин. [26]

Для сопоставления каталитической эффективности разных ферментов определяют молекулярную активность, которая соответствует числу единиц в 1 мкмоль фермента ( Е / мкмоль) или, иначе говоря, соответствует числу молекул субстрата, превращаемых одной молекулой фермента за 1 мин. Молекулярную активность можно определить лишь в том случае, если известны молекулярная масса фермента и его молекулярная концентрация в растворе. Как правило, такие измерения возможны только для ферментов, полученных в чистом ( гомогенном) состоянии. [27]

При сопоставлении ацетилхолина и ацетилтиохолина необходимо иметь в виду, что для этих субстратов последняя стадия реакции - деацетилирование фермента является одинаковой. Различия в молекулярной активности холинэстераз при гидролизе тиохолиновых и холиновых эфиров свидетельствуют о том, что предпоследняя стадия реакции ( отщепление тиохолина от комплекса Михаэлиса) имеет весьма существенное влияние на суммарную скорость реакции. Наиболее естественно было бы объяснить большую легкость гидролиза тиохолиновых эфиров повышенной реакционноспособ-ностью тиозфиров по сравнению со сложными эфирами, что общеизвестно. Приходится признать, что и меньшие величины константы Михаэлиса и большие значения молекулярной активности в случае эфиров тиохолина связаны не столько с изменениями энтальпии в ходе процесса, сколько с энтропийным фактором. [28]

Титрование активных центров холин-эстеразы ингибитором Гд-42. [29]

Эти свойства ингибитора Гд-42 позволяют применять его для титрования каталитических центров холинэстераз даже в случае не достаточно высоко очищенных ферментных препаратов. Интересно, что молекулярная активность очищенного препарата ацетилхолинэстеразы голов комнатных мух [108] оказалась близкой к найденной нами. Между прочим, это свидетельствует об удивительной близости свойств ацетилхолинэстераз нервной системы животных, находящихся на разных уровнях эволюционного развития. Часто при измерении активности холинэстераз гомогенатов тканей нервной системы различных животных исследователь получает неодинаковые величины активности, относя их к единице веса ткани. Из этого нередко делается вывод о том, что свойства этих ферментов у различных животных различны и что, в частности, каталитическая активность ферментов претерпевает изменение ( как правило, увеличение) в ходе эволюции. Однако более внимательное изучение приводит к другим выводам. [30]

Страницы: 1 2 3 4