Каталитическая активность - комплекс
Cтраница 3
Растворы RhCl3 активируют изомеризацию бутена-1, но при этом наблюдается длительный ( 30 - 60 мин) индукционный период, в то время как при использовании комплексов Rh ( I) реакция начинается сразу. Кроме того, сравнение каталитической активности комплексов Rh ( I) и Rh ( III) показывает, что константа скорости изомеризации в первом случае почти на порядок выше. Это предположение косвенно подтверждается тем, что соединения, окисляющие палладий ( бензохинон, хлорная медь, бихромат калия, перекись водорода, перекиси олефинов), дезактивируют катализатор. [31]
К этому выводу авторы пришли на основании того факта, что добавление иона хлора в смесь, содержащую триалкилфосфитный комплекс однохлористой меди, ци-клогексен и диазомалоновый эфир, тормозит реакцию циклопропанирования. Здесь следует отметить, что икгибирующее действие оснований на каталитическую активность комплексов одновалентной меди наблюдалось и другими авторами / 38, 55 / но получило у них другое объяснение. [32]
Для разработки метода определения меди использована реакция окисления n - фенетидина, катализируемая комплексами Си1 с 2 2 -бихинолилом и неокупроином. Комплексы меди можно экстрагировать хлороформом и изопентиловым спиртом, причем каталитическая активность комплексов в указанных средах примерно одинакова. [34]
Как правило, с увеличением числа аминогрупп ионита в первой координационной сфере ионов металла каталитическая активность комплекса возрастает. [35]
Предполагается, что относительно устойчивая в ( Cs титан-углеродная связь в октаэдрическом комплексе дестабилизируется. Это ведет к ускорению восстановления Ti ( IV) - - Ti ( HI) и к появлению каталитической активности комплекса при полимеризации этилена. Однако скорость восстановления в такой же степени зависит и от глубины алкилирования и возможности диспро-порционирования алкильных групп. [36]
Таким образом, каталитическая активность фталоцианиновых комплексов может быть как функцией сопряженной системы лиганда, так и центрального атома переходного металла. Возможно их взаимное влияние друг на друга. Включение фталоцианина в полимерную цепь может усилить, ослабить или не изменить каталитическую активность фтало-цианинового комплекса. [37]
С другой стороны, мономерная субъединица каталазы проявляет классическую пероксидаз-ную активность, но не обладает каталазной активностью. Было бы интересно выяснить, остается ли карбоксилат-ион таким, как в тетрамере, или замещается на гистидин, как в пероксидазах. Таким образом, белок независимо от изменений природы аксиального лиганда может существенно усиливать или понижать каталитическую активность комплексов в реакциях перекиси водорода с различными субстратами. Нужна ли для каждого субстрата, для которого имеется существенное отличие от других субстратов в области процесса, какая-то специфическая особенность структуры белка. Или, наоборот, имеется какое-то общее свойство белка, которое обусловливает эти эффекты, различающиеся как по отношению к различным субстратам, так и между разными ферментами. Поскольку замедление реакции может быть связано с такими неспецифичными факторами, как пространственные затруднения или кулоновское отталкивание, мы сосредоточим свое внимание главным образом на механизме увеличения скорости процесса. Тот факт, что усиление каталазной активности, по-видимому, сопряжено с усилением неклассической пероксиДазной активности в реакциях окисления таких субстратов, как этанол и муравьиная кислота, явно указывает на то, что у процессов этих двух типов имеется какое-то общее звено. Данные, приведенные в табл. 16, показывают также, что условия, необходимые для повышения каталазной и неклассической пероксидазной активности, не совпадают с условиями, требуемыми для повышения классической пероксидазной активности с такими субстратами, как пирогаллол. Поэтому приходится допустить существование по крайней мере двух структурных особенностей ( приспособлений) в белке, которые обеспечивают его способность усиливать каталитическую активность простых железопорфириновых комплексов. [38]
Предложены также двойные каталитические системы, в которых предельный ток зависит как от скорости окислительно-восстановительной реакции между восстановленной формой иона металла с переменной валентностью ( катализатором) и окислителем ( Н2О2, СЮз и др.), так и от скорости образования каталитически активных промежуточных комплексов. Особенно большой каталитический ток наблюдается в растворах, содержащих вещества типа ферментов. Так, при переходе от системы Fe3 - Н2О2 к системам Fe - каталаза - Н2О2 и Fe3 - гемин - Н202 константа скорости химической реакции k возрастает на 5 - 7 порядков. Каталитическая активность комплексов зависит от природы донорных групп, числа и характера звеньев в координационном узле, их взаимного расположения. [39]
Как сказано выше, каталитическими свойствами по отношению к окислению-каучуков обладают металлы группы железа и меди, у атомов которых ненасыщен слой М электронного облака. Указанные металлы выступают при этом в роли акцепторов электронов. Донорами же являются атомы азота, серы, кислорода. По мере усиления координационной связи уменьшается каталитическая активность комплекса в силу того, что возрастают затруднения переходов электрона из слоя М в-в слой N электронной оболочки атома. [40]
Роль переходных металлов в жизнедеятельности организмов в основном опеределяется их каталитическими свойствами. Кофермент может представлять собой органическую молекулу, например флавин, пиридоксаль, пиридиннуклеотид и др., соединенную с белком ко-валентной связью, водородными связями или за счет вандервааль-совых взаимодействий. Кофактор может быть простым ионом металла, например ионом меди, или комплексом металла с одним или несколькими лигандами, например железопорфирины, кобальт-корриноиды. Если с ионом металла координируется один или несколько анионов аминокислот, то лигандом может служить сам белок, хотя это лиганд необычного типа. Очевидно, такие металло-ферменты можно рассматривать как особую группу ферментов или как особую группу комплексов металлов и сопоставлять каталитическую активность ферментов, содержащих и не содержащих металл, или каталитическую активность комплексов переходного металла с белком и без белка. Предметом обзора являются такие металлопротеины, которые сами претерпевают определенные ( например, окислительно-восстановительные) превращения в ходе каталитического процесса и в которых в качестве лигандов принимают участие некоторые специфические компоненты, например молекулярный кислород, которые характерны для комплексов переходных металлов. [41]
С другой стороны, мономерная субъединица каталазы проявляет классическую пероксидаз-ную активность, но не обладает каталазной активностью. Было бы интересно выяснить, остается ли карбоксилат-ион таким, как в тетрамере, или замещается на гистидин, как в пероксидазах. Таким образом, белок независимо от изменений природы аксиального лиганда может существенно усиливать или понижать каталитическую активность комплексов в реакциях перекиси водорода с различными субстратами. Нужна ли для каждого субстрата, для которого имеется существенное отличие от других субстратов в области процесса, какая-то специфическая особенность структуры белка. Или, наоборот, имеется какое-то общее свойство белка, которое обусловливает эти эффекты, различающиеся как по отношению к различным субстратам, так и между разными ферментами. Поскольку замедление реакции может быть связано с такими неспецифичными факторами, как пространственные затруднения или кулоновское отталкивание, мы сосредоточим свое внимание главным образом на механизме увеличения скорости процесса. Тот факт, что усиление каталазной активности, по-видимому, сопряжено с усилением неклассической пероксиДазной активности в реакциях окисления таких субстратов, как этанол и муравьиная кислота, явно указывает на то, что у процессов этих двух типов имеется какое-то общее звено. Данные, приведенные в табл. 16, показывают также, что условия, необходимые для повышения каталазной и неклассической пероксидазной активности, не совпадают с условиями, требуемыми для повышения классической пероксидазной активности с такими субстратами, как пирогаллол. Поэтому приходится допустить существование по крайней мере двух структурных особенностей ( приспособлений) в белке, которые обеспечивают его способность усиливать каталитическую активность простых железопорфириновых комплексов. [42]
Страницы: 1 2 3