Каталитическая активность - фермент
Cтраница 1
Каталитическая активность фермента максимальна для определенных условий среды: значений рН, температуры, химического состава. Рассматривая ферменты как специфические химические преобразователи, переводящие определяемое вещество в форму, детектируемую электродом, удалось разработать новый класс биосенсоров, для которых характерна чувствительность к биологическим соединениям. [1]
Каталитическая активность ферментов проявляется при участии низкомолекулярных соединений, называемых коферментами. Кроме уже названных аденозинфосфатов имеется еще ряд наиболее важных коферментов. [2]
Каталитическая активность ферментов зависит от температуры, рН среды и присутствия различных веществ. Для действия каждого фермента характерна оптимальная температура, при которой скорость реакции максимальна. Так, а-амилаза культуры Aspergillus oryzae имеет оптимум температуры 50 - 55 С. При повышении температуры от 20 до 60 С скорость реакции растет; дальнейшее повышение температуры вызывает денатурацию белка и вместе с тем падение скорости реакции. Оптимум температуры большинства используемых в биотехнологии ферментов микроорганизмов лежит в пределах 30 - 40 С. [3]
Каталитическая активность ферментов при этом чрезвычайно высока. Например, ионы железа каталитически ускоряют реакцию разложения перекиси водорода, - а атомы того же железа в составе фермента катал азы проводят эту реакцию в 10 млрд. раз быстрее. [4]
Каталитическая активность ферментов в качестве полифункциональных катализаторов может определяться следующими группами, входящими в остатки различных аминокислот. [5]
Каталитическая активность фермента синтеза глутамина изменяется в зависимости от концентрации исходных веществ и продуктов обмена. К этому следует добавить способность фермента изменять свою активность вследствие замены двухвалентного центрального иона металла ( например, Mg2 на Мп2) и проявлять специфическое ингибирование во многих реакциях. Изменение активности происходит также при аденилировании фермента. [6]
Исследуется каталитическая активность фермента, имеющего молекулярный вес 20 000 и находящегося в растворе в концентрации 1 мг / мл. [7]
 |
Изменения структуры активного центра фермента, вызванные субстратом, согласно модели индуцированного соответствия Д. Кошленда. [8] |
Для каталитической активности фермента существенное значение имеет пространственная структура, в которой жесткие участки а-спиралей чередуются с гибкими, эластичными линейными отрезками, обеспечивающими динамические изменения белковой молекулы фермента. Этим изме-неням придается большое значение в некоторых теориях ферментативного катализа. Кошлендом была разработана теория индуцированного соответствия, допускающая высокую конформационную лабильность молекулы белка-фермента и гибкость и подвижность активного центра. Эта теория была основана на весьма убедительных экспериментах, свидетельствующих о том, что субстрат индуцирует конформационные изменения молекулы фермента таким образом, что активный центр принимает необходимую для связывания субстрата пространственную ориентацию. На рис. 4.10 видно, что присоединение субстрата S к ферменту Е, вызывая соответствующие изменения конформации активного центра, в одних случаях приводит к образованию активного комплекса, в других-неактивного комплекса вследствие нарушения пространственного расположения функциональных групп активного центра в промежуточном комплексе. [9]
Потеря каталитической активности фермента может происходить также в присутствии некоторых химических веществ. [10]
Возможно, каталитическая активность фермента отражает тонкий баланс между этими двумя экстремальными случаями. Свободный промежуточный ион карбония должен был бы иметь слишком высокую энергию, и это ограничивало бы протекание катализируемой реакции с необходимой скоростью, в то время как образование полной ковалентной связи с карбоксильной группой приводило бы к образованию промежуточного соединения, слишком стабильного, чтобы претерпевать быстрый завершающий гидролиз. Регулируя с высокой точностью расстояние и ориентацию между этой карбоксилатной группой и связанным субстратом, фермент реализует сразу две цели - ставит в тупик любого ученого, который хотел бы разложить механизмы всех реакций по четким категориям и достигает строгого баланса между активацией и стабилизацией, который необходим для эффективного катализа. [11]
Таким образом, каталитическую активность фермента в клетках можно в какой-то мере регулировать, изменяя рН окружающей среды. [13]
 |
Связывание субстрата с ферментом ( А и действие отрицательного ( Б и положительного ( В эффектора на каталитическую активность аллостери-ческого фермента. [14] |
Если действие эффектора приводит к понижению каталитической активности фермента, такой эффектор называется отрицательным, или ингибитором. Положительным называют эффектор, действие которого повышает каталитическую активность фермента. Положительным эффектором, или активатором, чаще всего бывает субстрат данного фермента. [15]
Страницы: 1 2 3 4