Каталитическая активность - фермент - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 1
Рассказывать начальнику о своем уме - все равно, что подмигивать женщине в темноте, рассказывать начальнику о его глупости - все равно, что подмигивать мужчине на свету. Законы Мерфи (еще...)

Каталитическая активность - фермент

Cтраница 1


Каталитическая активность фермента максимальна для определенных условий среды: значений рН, температуры, химического состава. Рассматривая ферменты как специфические химические преобразователи, переводящие определяемое вещество в форму, детектируемую электродом, удалось разработать новый класс биосенсоров, для которых характерна чувствительность к биологическим соединениям.  [1]

Каталитическая активность ферментов проявляется при участии низкомолекулярных соединений, называемых коферментами. Кроме уже названных аденозинфосфатов имеется еще ряд наиболее важных коферментов.  [2]

Каталитическая активность ферментов зависит от температуры, рН среды и присутствия различных веществ. Для действия каждого фермента характерна оптимальная температура, при которой скорость реакции максимальна. Так, а-амилаза культуры Aspergillus oryzae имеет оптимум температуры 50 - 55 С. При повышении температуры от 20 до 60 С скорость реакции растет; дальнейшее повышение температуры вызывает денатурацию белка и вместе с тем падение скорости реакции. Оптимум температуры большинства используемых в биотехнологии ферментов микроорганизмов лежит в пределах 30 - 40 С.  [3]

Каталитическая активность ферментов при этом чрезвычайно высока. Например, ионы железа каталитически ускоряют реакцию разложения перекиси водорода, - а атомы того же железа в составе фермента катал азы проводят эту реакцию в 10 млрд. раз быстрее.  [4]

Каталитическая активность ферментов в качестве полифункциональных катализаторов может определяться следующими группами, входящими в остатки различных аминокислот.  [5]

Каталитическая активность фермента синтеза глутамина изменяется в зависимости от концентрации исходных веществ и продуктов обмена. К этому следует добавить способность фермента изменять свою активность вследствие замены двухвалентного центрального иона металла ( например, Mg2 на Мп2) и проявлять специфическое ингибирование во многих реакциях. Изменение активности происходит также при аденилировании фермента.  [6]

Исследуется каталитическая активность фермента, имеющего молекулярный вес 20 000 и находящегося в растворе в концентрации 1 мг / мл.  [7]

8 Изменения структуры активного центра фермента, вызванные субстратом, согласно модели индуцированного соответствия Д. Кошленда. [8]

Для каталитической активности фермента существенное значение имеет пространственная структура, в которой жесткие участки а-спиралей чередуются с гибкими, эластичными линейными отрезками, обеспечивающими динамические изменения белковой молекулы фермента. Этим изме-неням придается большое значение в некоторых теориях ферментативного катализа. Кошлендом была разработана теория индуцированного соответствия, допускающая высокую конформационную лабильность молекулы белка-фермента и гибкость и подвижность активного центра. Эта теория была основана на весьма убедительных экспериментах, свидетельствующих о том, что субстрат индуцирует конформационные изменения молекулы фермента таким образом, что активный центр принимает необходимую для связывания субстрата пространственную ориентацию. На рис. 4.10 видно, что присоединение субстрата S к ферменту Е, вызывая соответствующие изменения конформации активного центра, в одних случаях приводит к образованию активного комплекса, в других-неактивного комплекса вследствие нарушения пространственного расположения функциональных групп активного центра в промежуточном комплексе.  [9]

Потеря каталитической активности фермента может происходить также в присутствии некоторых химических веществ.  [10]

Возможно, каталитическая активность фермента отражает тонкий баланс между этими двумя экстремальными случаями. Свободный промежуточный ион карбония должен был бы иметь слишком высокую энергию, и это ограничивало бы протекание катализируемой реакции с необходимой скоростью, в то время как образование полной ковалентной связи с карбоксильной группой приводило бы к образованию промежуточного соединения, слишком стабильного, чтобы претерпевать быстрый завершающий гидролиз. Регулируя с высокой точностью расстояние и ориентацию между этой карбоксилатной группой и связанным субстратом, фермент реализует сразу две цели - ставит в тупик любого ученого, который хотел бы разложить механизмы всех реакций по четким категориям и достигает строгого баланса между активацией и стабилизацией, который необходим для эффективного катализа.  [11]

12 Схематическое изображение двухсубстратных реакций, относящихся к двум разным классам. А. Реакция единичного замещения. В одних реакциях этого типа субстраты А и В могут связываться с ферментом в любой последовательности, в других - существует определенный порядок присоединения А и В. В. Реакция двойного замещения ( механизм типа пинг-понг. Первый субстрат АХ передает группу X ферменту. Затем, после того как А высвобождается, субстрат В ( акцептор группы X связывается с ферментом.| Оптимальные значения рН для некоторых ферментов. [12]

Таким образом, каталитическую активность фермента в клетках можно в какой-то мере регулировать, изменяя рН окружающей среды.  [13]

14 Связывание субстрата с ферментом ( А и действие отрицательного ( Б и положительного ( В эффектора на каталитическую активность аллостери-ческого фермента. [14]

Если действие эффектора приводит к понижению каталитической активности фермента, такой эффектор называется отрицательным, или ингибитором. Положительным называют эффектор, действие которого повышает каталитическую активность фермента. Положительным эффектором, или активатором, чаще всего бывает субстрат данного фермента.  [15]



Страницы:      1    2    3    4